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- PDB-9vj2: Crystal structure of palytoxin-bound Na+,K+-ATPase in the E2P state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vj2
タイトルCrystal structure of palytoxin-bound Na+,K+-ATPase in the E2P state
要素
  • (Sodium/potassium-transporting ATPase subunit ...) x 2
  • FXYD domain-containing ion transport regulator
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ion pump / P-type ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


Basigin interactions / Ion homeostasis / P-type potassium transmembrane transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / regulation of monoatomic ion transport / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / membrane repolarization ...Basigin interactions / Ion homeostasis / P-type potassium transmembrane transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / regulation of monoatomic ion transport / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / membrane repolarization / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / intracellular sodium ion homeostasis / regulation of calcium ion transmembrane transport / ion channel regulator activity / relaxation of cardiac muscle / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / sodium ion transport / organelle membrane / potassium ion import across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / ATPase activator activity / lateral plasma membrane / intercalated disc / sperm flagellum / transporter activator activity / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / T-tubule / proton transmembrane transport / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / melanosome / ATPase binding / regulation of gene expression / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / cell adhesion / protein stabilization / apical plasma membrane / axon / innate immune response / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / : / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. ...: / Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / : / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / CHOLESTEROL / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / FXYD domain-containing ion transport regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.79 Å
データ登録者Kanai, R. / Vilsen, B. / Cornelius, F. / Toyoshima, C.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K27136 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24K01985 日本
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: How palytoxin transforms the Na,K pump into a cation channel.
著者: Ryuta Kanai / Naoki Tsunekawa / Flemming Cornelius / Bente Vilsen / Chikashi Toyoshima /
要旨: Palytoxin (PTX), a potent marine toxin, has long been known to transform Na,K-ATPase (NKA), an indispensable ion pump, into a nonselective cation channel. It has been postulated that PTX takes ...Palytoxin (PTX), a potent marine toxin, has long been known to transform Na,K-ATPase (NKA), an indispensable ion pump, into a nonselective cation channel. It has been postulated that PTX takes control of the two gates on either side of a channel-like pore. These gates normally open and close alternately, synchronized with chemical events, never opening simultaneously. A critical question is whether palytoxin takes over the control of the two gates or creates a new pathway. Here, we present structures of NKA with bound palytoxin in three different states. PTX binds to NKA in E2P, occupying the physiological Na exit pathway, similar to istaroxime, a new-generation cardiotonic steroid. Adding Na and ATP/ADP to the NKA·PTX complex induces an open channel traversing the entire membrane alongside the physiological ion pathway. As AlF, a stable transition state analog of phosphate replaces phosphate in the NKA·PTX complex preformed in E2P, the complex appears to undergo the normal reaction cycle from E2P to E1·Na. PTX occupies the space between the transmembrane helices M4 and M6, thereby preventing the closure of the extracellular half of the ion pathway. These structures demonstrate that the architecture of NKA is fundamentally different from "a pore with two gates." Each half of the ion pathway comprises three segments, including a movable component that plays a pivotal role in translocating the bound cations by connecting the constant part to an appropriate inlet. The ion pathway of NKA transforms dynamically, ensuring that the two halves never exist simultaneously.
履歴
登録2025年6月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha
B: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
G: FXYD domain-containing ion transport regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,10716
ポリマ－155,2363
非ポリマー8,87013
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10740 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area60460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.022, 85.022, 646.129
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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Sodium/potassium-transporting ATPase subunit ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha


分子量: 112937.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D2WKD6
#2: タンパク質 Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / Sodium/potassium-dependent ATPase subunit beta-1


分子量: 35204.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P05027

-
タンパク質 , 1種, 1分子 G

#3: タンパク質 FXYD domain-containing ion transport regulator / Na+/K+ ATPase gamma subunit transcript variant a


分子量: 7094.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q58K79

-
糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 14分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
#7: 化合物
ChemComp-PCW / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / (Z,Z)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-10-OXO-7-[(1-OXO-9-OCTADECENYL)OXY]-3,5,9-TRIOXA-4-PHOSPHAHEPTACOS-18-EN-1-AMINIUM-4-OXIDE


分子量: 787.121 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H85NO8P / コメント: DOPC, リン脂質*YM
#8: 化合物 ChemComp-A1MA6 / palytoxin


分子量: 2680.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C129H223N3O54 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.3 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 140 mM MgCl2, 25 mM NaCl, 15.4% (w/v) PEG2000MME, 7% (w/v) glycerol, 0.4 mM palytoxin, 1 mM BeCl3, 3.5 mM NaF, 5 mM GSH, 0.1 mM DTT and 1 mg/ml butylhydroxytoluen, 100 mM MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.79→50 Å / Num. obs: 11915 / % possible obs: 47.6 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.259 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 3.79→4.25 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 1.307 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 794 / CC1/2: 0.557 / % possible all: 11.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.79→10 Å / SU ML: 0.505 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.6975
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2757 519 5.01 %
Rwork0.2267 9847 -
obs0.2293 10366 44.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 134.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.79→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10378 0 416 3 10797
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004811020
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.837114963
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.32881730
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00623189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.83454266
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.79-4.150.2559270.3394519X-RAY DIFFRACTION9.51
4.15-4.690.4017670.26951270X-RAY DIFFRACTION23.14
4.69-5.720.31721260.27022391X-RAY DIFFRACTION42.81
5.72-100.24922990.20365667X-RAY DIFFRACTION98.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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