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- PDB-9vj1: Cryo-EM structure of Na+,K+-ATPase that forms a cation channel wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vj1
タイトルCryo-EM structure of Na+,K+-ATPase that forms a cation channel with palytoxin (ADP form)
要素
  • FXYD domain-containing ion transport regulator
  • Na+,K+-ATPase beta subunit
  • Na, K-ATPase alpha subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ion pump / P-type ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of monoatomic ion transport / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / ATPase activator activity / sodium channel regulator activity / monoatomic ion transport ...regulation of monoatomic ion transport / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / ATPase activator activity / sodium channel regulator activity / monoatomic ion transport / proton transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / : ...Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / : / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / P-type ATPase actuator domain / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / CHOLESTEROL / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha / FXYD domain-containing ion transport regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Squalus acanthias (アブラツノザメ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Kanai, R. / Cornelius, F. / Vilsen, B. / Toyoshima, C.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K27136 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24K01985 日本
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: How palytoxin transforms the Na,K pump into a cation channel.
著者: Ryuta Kanai / Naoki Tsunekawa / Flemming Cornelius / Bente Vilsen / Chikashi Toyoshima /
要旨: Palytoxin (PTX), a potent marine toxin, has long been known to transform Na,K-ATPase (NKA), an indispensable ion pump, into a nonselective cation channel. It has been postulated that PTX takes ...Palytoxin (PTX), a potent marine toxin, has long been known to transform Na,K-ATPase (NKA), an indispensable ion pump, into a nonselective cation channel. It has been postulated that PTX takes control of the two gates on either side of a channel-like pore. These gates normally open and close alternately, synchronized with chemical events, never opening simultaneously. A critical question is whether palytoxin takes over the control of the two gates or creates a new pathway. Here, we present structures of NKA with bound palytoxin in three different states. PTX binds to NKA in E2P, occupying the physiological Na exit pathway, similar to istaroxime, a new-generation cardiotonic steroid. Adding Na and ATP/ADP to the NKA·PTX complex induces an open channel traversing the entire membrane alongside the physiological ion pathway. As AlF, a stable transition state analog of phosphate replaces phosphate in the NKA·PTX complex preformed in E2P, the complex appears to undergo the normal reaction cycle from E2P to E1·Na. PTX occupies the space between the transmembrane helices M4 and M6, thereby preventing the closure of the extracellular half of the ion pathway. These structures demonstrate that the architecture of NKA is fundamentally different from "a pore with two gates." Each half of the ion pathway comprises three segments, including a movable component that plays a pivotal role in translocating the bound cations by connecting the constant part to an appropriate inlet. The ion pathway of NKA transforms dynamically, ensuring that the two halves never exist simultaneously.
履歴
登録2025年6月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Na+,K+-ATPase beta subunit
C: Na, K-ATPase alpha subunit
E: FXYD domain-containing ion transport regulator
B: Na+,K+-ATPase beta subunit
A: Na, K-ATPase alpha subunit
G: FXYD domain-containing ion transport regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)348,82656
ポリマ－317,3646
非ポリマー31,46250
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A" or chain "B" or chain "G"
d_2ens_1chain "C" or chain "D" or chain "E"

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11GLYGLYSERSERBD12 - 30512 - 305
d_12NAGNAGNAGNAGKK1
d_13NAGNAGNAGNAGKK2
d_14FUCFUCFUCFUCKK6
d_15BMABMABMABMAKK3
d_16MANMANMANMANKK4
d_17MANMANMANMANKK5
d_18NAGNAGNAGNAGLL1
d_19NAGNAGNAGNAGLL2
d_110BMABMABMABMALL3
d_111MANMANMANMANLL6
d_112MANMANMANMANLL4
d_113NAGNAGNAGNAGLL5
d_114NAGNAGNAGNAGMM1
d_115NAGNAGNAGNAGMM2
d_116FUCFUCFUCFUCMM5
d_117BMABMABMABMAMM3
d_118MANMANMANMANMM4
d_119NAGNAGNAGNAGNN1
d_120NAGNAGNAGNAGNN2
d_121CLRCLRCLRCLRBJA501
d_122CLRCLRCLRCLRBKA502
d_123ASPASPTYRTYRAE42 - 102347 - 1028
d_124CLRCLRCLRCLRALA1301
d_125CLRCLRCLRCLRAMA1302
d_126PCWPCWPCWPCWANA1303
d_127PCWPCWPCWPCWAOA1305
d_128PCWPCWPCWPCWAPA1306
d_129PCWPCWPCWPCWAQA1307
d_130PCWPCWPCWPCWARA1309
d_131PCWPCWPCWPCWASA1310
d_132PCWPCWPCWPCWATA1311
d_133PCWPCWPCWPCWAUA1312
d_134PCWPCWPCWPCWAVA1314
d_135CLRCLRCLRCLRAWA1315
d_136MGMGMGMGAXA2003
d_137ADPADPADPADPAYA2004
d_138NANANANAAZA2005
d_139NANANANAAAB2006
d_140NANANANAABB2007
d_141NANANANAACB2008
d_142PTXPTXPTXPTXADB2011
d_143GLUGLUCYSCYSGF4 - 4324 - 63
d_21GLYGLYSERSERDA12 - 30512 - 305
d_22NAGNAGNAGNAGFG1
d_23NAGNAGNAGNAGFG2
d_24FUCFUCFUCFUCFG6
d_25BMABMABMABMAFG3
d_26MANMANMANMANFG4
d_27MANMANMANMANFG5
d_28NAGNAGNAGNAGHH1
d_29NAGNAGNAGNAGHH2
d_210BMABMABMABMAHH3
d_211MANMANMANMANHH6
d_212MANMANMANMANHH4
d_213NAGNAGNAGNAGHH5
d_214NAGNAGNAGNAGII1
d_215NAGNAGNAGNAGII2
d_216FUCFUCFUCFUCII5
d_217BMABMABMABMAII3
d_218MANMANMANMANII4
d_219NAGNAGNAGNAGJJ1
d_220NAGNAGNAGNAGJJ2
d_221CLRCLRCLRCLRDO501
d_222CLRCLRCLRCLRDP502
d_223ASPASPTYRTYRCB42 - 102347 - 1028
d_224CLRCLRCLRCLRCQ1301
d_225CLRCLRCLRCLRCR1302
d_226PCWPCWPCWPCWCS1303
d_227PCWPCWPCWPCWCT1305
d_228PCWPCWPCWPCWCU1306
d_229PCWPCWPCWPCWCV1307
d_230PCWPCWPCWPCWCW1309
d_231PCWPCWPCWPCWCX1310
d_232PCWPCWPCWPCWCY1311
d_233PCWPCWPCWPCWCZ1312
d_234PCWPCWPCWPCWCAA1314
d_235CLRCLRCLRCLRCBA1315
d_236MGMGMGMGCCA2003
d_237ADPADPADPADPCDA2004
d_238NANANANACEA2005
d_239NANANANACFA2006
d_240NANANANACGA2007
d_241NANANANACHA2008
d_242PTXPTXPTXPTXCIA2011
d_243GLUGLUCYSCYSEC4 - 4324 - 63

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.999957617888, -0.00158636174023, 0.00906895163815), (0.00160315569098, -0.999997013228, 0.00184483768281), (0.00906599797134, 0.00185929843612, 0.999957174428) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999957617888, -0.00158636174023, 0.00906895163815), (0.00160315569098, -0.999997013228, 0.00184483768281), (0.00906599797134, 0.00185929843612, 0.999957174428)
ベクター: 257.220473277, 257.828626759, -1.17426950726)

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 DBCAEG

#1: タンパク質 Na+,K+-ATPase beta subunit / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1


分子量: 35176.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Squalus acanthias (アブラツノザメ) / 参照: UniProt: C4IX13
#2: タンパク質 Na, K-ATPase alpha subunit


分子量: 113309.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Squalus acanthias (アブラツノザメ) / 参照: UniProt: Q4H132
#3: タンパク質 FXYD domain-containing ion transport regulator


分子量: 10195.847 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Squalus acanthias (アブラツノザメ) / 参照: UniProt: Q70Q12

-
糖 , 4種, 8分子

#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1056.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-3-4/a4-b1_a6-f1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1114.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-1-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 894.823 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-4/a4-b1_a6-e1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#7: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 6種, 42分子

#8: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
#9: 化合物
ChemComp-PCW / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / (Z,Z)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-10-OXO-7-[(1-OXO-9-OCTADECENYL)OXY]-3,5,9-TRIOXA-4-PHOSPHAHEPTACOS-18-EN-1-AMINIUM-4-OXIDE


分子量: 787.121 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H85NO8P / コメント: DOPC, リン脂質*YM
#10: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#11: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#12: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#13: 化合物 ChemComp-A1MA6 / palytoxin


分子量: 2680.139 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C129H223N3O54 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Na+,K+-ATPase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2, #1, #3 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Squalus acanthias (アブラツノザメ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
14 mMmagnesium chlorideMgCl21
220 mMHEPESC8H18N2O4S1
30.01 %C12E8C28H58O91
41 mMDTTC4H10O2S21
53 mMADP disodiumC10H13N5Na2O10P21
60.3 mMpalytoxinC129H223N3O541
794 mMsodium chlorideNaCl1
80.5 mMphosphoric acidH3PO41
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 99.9 % / 凍結前の試料温度: 279 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4.0.1粒子像選択
2PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
5CTFFIND4.1.14CTF補正
10RELION4.0.1初期オイラー角割当
11RELION4.0.1最終オイラー角割当
12RELION4.0.1分類
13RELION4.0.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28472 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 8jfz

8jfz


Accession code: 8jfz / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 82.21 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.006523096
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.166331252
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.25683676
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00936406
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.62259542
Refine LS restraints NCSタイプ: NCS constraints / Rms dev position: 5.7348132263E-10 Å

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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