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万見
- PDB-9upz: KCMF1 Zn-coordinating domains with RTGG peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9upz
タイトルKCMF1 Zn-coordinating domains with RTGG peptide
要素
  • ARG-THR-GLY-GLY
  • E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
キーワードLIGASE / Complex / ZZ-domain / C2H2 Zn-finger domain / KCMF1 / Arg/N-degron pathway / PEPTIDE BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of HRI-mediated signaling / synaptic signaling / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / late endosome / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process ...negative regulation of HRI-mediated signaling / synaptic signaling / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / late endosome / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / synapse / Neutrophil degranulation / extracellular region / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / : / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / zinc finger ...Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / : / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Lee, J.Y. / Shin, J.S. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)RS-2020-NR049540 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)RS-2021-NR056577 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)RS-2022-NR067411 韓国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Architecture of the UBR4 complex, a giant E4 ligase central to eukaryotic protein quality control
著者: Grabarczyk, D. / Ehrmann, J. / Murphy, P. / Yang, W. / Kurzbauer, R. / Bell, L. / Deszcz, L. / Neuhold, J. / Schleiffer, A. / Shulkina, A. / Lee, J. / Shin, J. / Meinhart, A. / Versteeg, G. / ...著者: Grabarczyk, D. / Ehrmann, J. / Murphy, P. / Yang, W. / Kurzbauer, R. / Bell, L. / Deszcz, L. / Neuhold, J. / Schleiffer, A. / Shulkina, A. / Lee, J. / Shin, J. / Meinhart, A. / Versteeg, G. / Zavodszky, E. / Song, H. / Hegde, R. / Clausen, T.
履歴
登録2025年4月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
D: ARG-THR-GLY-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1646
ポリマ－13,9032
非ポリマー2624
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area520 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area7190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.347, 97.347, 97.347
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number212
Space group name H-MP4332
Space group name HallP4acd2ab3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-311-

HOH

21A-331-

HOH

31A-334-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1 / FGF-induced in gastric cancer / Potassium channel modulatory factor / PCMF / ZZ-type zinc finger- ...FGF-induced in gastric cancer / Potassium channel modulatory factor / PCMF / ZZ-type zinc finger-containing protein 1


分子量: 13569.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCMF1, FIGC, ZZZ1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P0J7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド ARG-THR-GLY-GLY


分子量: 333.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.4 % / 解説: cubic
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.3 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.3M Calcium chloride dihydrate, 12.5% MPD, 12.5% PEG1000, 12.5% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1.28259 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年4月8日
放射モノクロメーター: ouble crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28259 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→50 Å / Num. obs: 17490 / % possible obs: 99.53 % / 冗長度: 31.2 % / Biso Wilson estimate: 22.63 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1609 / Rpim(I) all: 0.02888 / Rrim(I) all: 0.1636 / Net I/σ(I): 23.61
反射 シェル解像度: 1.71→1.77 Å / 冗長度: 16.7 % / Rmerge(I) obs: 2.464 / Mean I/σ(I) obs: 1.52 / Num. unique obs: 1687 / CC1/2: 0.69 / CC star: 0.904 / Rpim(I) all: 0.6033 / Rrim(I) all: 2.539 / % possible all: 98.77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.20.1_4487)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 9JNI

9jni


解像度: 1.71→34.42 Å / SU ML: 0.191 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.003
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2357 1742 10 %
Rwork0.2064 15672 -
obs0.2094 17414 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→34.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数958 0 4 34 996
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0109978
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.171322
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571144
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0152174
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.062141
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.71-1.770.29711420.26331283X-RAY DIFFRACTION98.75
1.77-1.820.28841390.24321241X-RAY DIFFRACTION99.28
1.82-1.890.25881410.24731279X-RAY DIFFRACTION98.82
1.89-1.960.3161420.21481273X-RAY DIFFRACTION99.51
1.96-2.050.21281420.20141280X-RAY DIFFRACTION99.58
2.05-2.160.23431430.19961285X-RAY DIFFRACTION99.65
2.16-2.30.2161440.21081294X-RAY DIFFRACTION99.79
2.3-2.470.24841440.20291297X-RAY DIFFRACTION99.79
2.47-2.720.19451460.20021310X-RAY DIFFRACTION99.86
2.72-3.110.22091460.20141328X-RAY DIFFRACTION99.86
3.12-3.920.24951510.19831346X-RAY DIFFRACTION100
3.93-34.420.22751620.20351456X-RAY DIFFRACTION99.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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