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万見
- PDB-9uhs: Complete a6b6 of ATP-bound hPCC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9uhs
タイトルComplete a6b6 of ATP-bound hPCC
要素
  • (Propionyl-CoA carboxylase beta chain, ...) x 2
  • Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / carboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


short-chain fatty acid catabolic process / branched-chain amino acid metabolic process / Propionyl-CoA catabolism / propionyl-CoA carboxylase / propionyl-CoA carboxylase activity / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / biotin binding / catalytic complex / Mitochondrial protein degradation ...short-chain fatty acid catabolic process / branched-chain amino acid metabolic process / Propionyl-CoA catabolism / propionyl-CoA carboxylase / propionyl-CoA carboxylase activity / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / biotin binding / catalytic complex / Mitochondrial protein degradation / fatty acid metabolic process / mitochondrial matrix / enzyme binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Propionyl-coenzyme A carboxylase, BT domain / Propionyl-coenzyme A carboxylase BT domain / : / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain ...Propionyl-coenzyme A carboxylase, BT domain / Propionyl-coenzyme A carboxylase BT domain / : / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
propionyl Coenzyme A / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / BICARBONATE ION / BIOTIN / Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial / Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Ni, F.Y. / Yan, H.F. / Wang, Q.H. / Ma, J.P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Other government2021YFF1200400 中国
Other government2018SHZDZX01 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Nanoscale conformational dynamics of human propionyl-CoA carboxylase.
著者: Huifang Yan / Fengyun Ni / Qinghua Wang / Jianpeng Ma /
要旨: Propionyl-CoA carboxylase (PCC) is a biotin-dependent mitochondrial enzyme responsible for propionyl-CoA catabolism. Deficiencies in human PCC (hPCC) cause propionic acidemia, a severe metabolic ...Propionyl-CoA carboxylase (PCC) is a biotin-dependent mitochondrial enzyme responsible for propionyl-CoA catabolism. Deficiencies in human PCC (hPCC) cause propionic acidemia, a severe metabolic disorder driven by toxic metabolite accumulation. Despite its therapeutic relevance, the structural basis of hPCC's catalytic function remains unresolved. Here, we present high-resolution cryo-EM structures of hPCC in four distinct states, unliganded, ADP-, AMPPNP-, and ATP-bound/substrate-bound, capturing the full trajectory of the biotin carboxyl carrier protein (BCCP) domain as it translocates between active sites. Our results reinforce the crucial role of nucleotide-gated B-lid subdomain in synchronizing catalysis through coupling with BCCP movement. Structural and biochemical analysis of 10 disease-associated variants reveals how mutations disrupt key domain interfaces and dynamic motions required for activity. These new insights define the mechanistic principles governing hPCC functions, establish a structural framework for understanding PCC-related disorders, and lay the groundwork for future efforts to engineer functional replacements or modulators for metabolic therapy.
履歴
登録2025年4月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
B: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
F: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
C: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
D: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
G: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
H: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
I: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
J: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
K: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
L: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
M: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
O: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
P: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
Q: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
R: Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial
S: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
T: Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)840,50644
ポリマ－830,78818
非ポリマー9,71826
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ACHKOR

#1: タンパク質
Propionyl-CoA carboxylase alpha chain, mitochondrial / PCCase subunit alpha / Propanoyl-CoA:carbon dioxide ligase subunit alpha


分子量: 80161.922 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCCA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05165, propionyl-CoA carboxylase

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Propionyl-CoA carboxylase beta chain, ... , 2種, 12分子 BDILPSFGJMQT

#2: タンパク質
Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial / PCCase subunit beta / Propanoyl-CoA:carbon dioxide ligase subunit beta


分子量: 27095.178 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCCB / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05166, propionyl-CoA carboxylase
#3: タンパク質
Propionyl-CoA carboxylase beta chain, mitochondrial / PCCase subunit beta / Propanoyl-CoA:carbon dioxide ligase subunit beta


分子量: 31207.490 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCCB / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05166, propionyl-CoA carboxylase

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非ポリマー , 5種, 26分子

#4: 化合物
ChemComp-BTN / BIOTIN


分子量: 244.311 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-1VU / propionyl Coenzyme A


分子量: 823.597 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40N7O17P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-BCT / BICARBONATE ION


分子量: 61.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Propionyl-CoA carboxylase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 94565 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.76 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00256022
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.49775858
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.1677878
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0438568
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0049836

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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