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万見
- PDB-9t3m: Crystal Structure of 11 bound to the PH domain of Btk -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9t3m
タイトルCrystal Structure of 11 bound to the PH domain of Btk
要素Tyrosine-protein kinase BTK
キーワードHYDROLASE / Fragment based drug discovery / ph domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of B cell cytokine production / regulation of B cell apoptotic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / proteoglycan catabolic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell ...regulation of B cell cytokine production / regulation of B cell apoptotic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / proteoglycan catabolic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / neutrophil homeostasis / positive regulation of type I hypersensitivity / cellular response to molecule of fungal origin / MyD88 deficiency (TLR2/4) / cellular response to interleukin-7 / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of B cell differentiation / phospholipase activator activity / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of immunoglobulin production / negative regulation of B cell proliferation / Fc-epsilon receptor signaling pathway / mesoderm development / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / B cell activation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / phospholipase binding / positive regulation of B cell proliferation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell maturation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of phagocytosis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / : / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / FCGR3A-mediated phagocytosis / cellular response to reactive oxygen species / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / apoptotic signaling pathway / calcium-mediated signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / G beta:gamma signalling through BTK / DAP12 signaling / T cell receptor signaling pathway / G alpha (12/13) signalling events / ER-Phagosome pathway / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / response to lipopolysaccharide / Potential therapeutics for SARS / G alpha (q) signalling events / adaptive immune response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / membrane raft / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tyrosine-protein kinase BTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Brear, P. / West, R.M. / Nicolescu, R.C.B. / Blaszczyk, B.K. / Deingruber, T. / Sanders, M.G. / Perez-Areales, F.J. / Spring, D.R. / Hyvonen, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Other private 英国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2026
タイトル: Targeting a Pleckstrin Homology Domain with a Lysine-Reactive Covalent Binder.
著者: West, R.M. / Bizga Nicolescu, R.C. / Brear, P. / Wagstaff, J. / Blaszczyk, B.K. / Deingruber, T. / Sanders, M.G. / Perez-Areales, F.J. / Spring, D.R. / Hyvonen, M.
履歴
登録2025年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年6月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase BTK
B: Tyrosine-protein kinase BTK
C: Tyrosine-protein kinase BTK
D: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,74713
ポリマ－79,8684
非ポリマー8799
水5,567309
1
A: Tyrosine-protein kinase BTK
B: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6347
ポリマ－39,9342
非ポリマー7005
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area16360 Å2
2
C: Tyrosine-protein kinase BTK
D: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1136
ポリマ－39,9342
非ポリマー1794
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16900 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)68.593, 67.071, 79.926
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein kinase BTK / Agammaglobulinemia tyrosine kinase / ATK / B-cell progenitor kinase / BPK / Bruton tyrosine kinase


分子量: 19966.949 Da / 分子数: 4 / 断片: PH DOMAIN AND BTK MOTIF / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BTK, AGMX1, ATK, BPK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q06187, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1JTB / (6~{S})-6-(2-methoxyphenyl)-4,5,6,7-tetrahydro-1-benzofuran-3-carboxylic acid


分子量: 272.296 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H16O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M TRIS, 32.5% w/v PEG 3350, 200mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→67.6 Å / Num. obs: 66443 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 37.21 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.141 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 464122
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 4.406 / Num. measured all: 23522 / Num. unique obs: 3312 / CC1/2: 0.274 / Rpim(I) all: 1.764 / Rrim(I) all: 4.75 / Net I/σ(I) obs: 0.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (10-JUL-2024)精密化
DIALSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→67.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU R Cruickshank DPI: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.157 / SU Rfree Blow DPI: 0.155 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.156
詳細: HYDROGENS WERE FULLY REFINED WITH ZERO OCCUPANCY AT NUCLEAR POSITION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2977 3277 5.04 %RANDOM
Rwork0.2453 ---
obs0.248 65010 97.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.2141 Å20 Å20.156 Å2
2---10.3133 Å20 Å2
3---14.5274 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→67.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5113 0 47 311 5471
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0095333HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.057228HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1906SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes884HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5307HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.73
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.09
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion663SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4329SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.82 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5662 -4.69 %
Rwork0.5702 1240 -
all0.57 1301 -
obs--60.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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