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- PDB-9svx: XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filamen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9svx
タイトルXRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filament on single stranded DNA
要素
  • (DNA repair protein ...) x 5
  • ssDNA
キーワードDNA BINDING PROTEIN / complex / tumor suppresor
機能・相同性
機能・相同性情報


telomeric loop disassembly / meiotic DNA recombinase assembly / Rad51C-XRCC3 complex / Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / telomere maintenance via telomere trimming / female meiosis sister chromatid cohesion / resolution of mitotic recombination intermediates / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside ...telomeric loop disassembly / meiotic DNA recombinase assembly / Rad51C-XRCC3 complex / Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / telomere maintenance via telomere trimming / female meiosis sister chromatid cohesion / resolution of mitotic recombination intermediates / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / crossover junction DNA endonuclease activity / mitotic recombination-dependent replication fork processing / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / t-circle formation / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / regulation of centrosome duplication / cellular response to hydroxyurea / mitotic recombination / DNA strand exchange activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / lateral element / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of DNA damage checkpoint / telomere maintenance via recombination / gamma-tubulin binding / regulation of fibroblast apoptotic process / single-stranded DNA helicase activity / reciprocal meiotic recombination / centrosome cycle / positive regulation of neurogenesis / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / sister chromatid cohesion / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Transcriptional Regulation by E2F6 / male meiosis I / replication fork processing / microtubule organizing center / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / somitogenesis / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / neurogenesis / telomere maintenance / replication fork / condensed nuclear chromosome / response to gamma radiation / cellular response to ionizing radiation / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / cellular response to gamma radiation / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / response to toxic substance / multicellular organism growth / cell junction / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / double-stranded DNA binding / spermatogenesis / DNA recombination / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / centrosome / chromatin binding / chromatin / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC2 / : / : / : / : / RAD51D, N-terminal domain / DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal ...: / DNA repair protein XRCC2 / : / : / : / : / RAD51D, N-terminal domain / DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA repair protein RAD51 homolog 3 / DNA repair protein XRCC3 / DNA repair protein XRCC2 / DNA repair protein RAD51 homolog 4 / DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Greenhough, L.A. / West, S.C.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Wellcome TrustCC2098 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)CC2098 英国
Wellcome TrustCC2098 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/W01355X/1 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Cryo-electron microscopy visualization of RAD51 filament assembly and end-capping by XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2.
著者: Luke A Greenhough / Lorenzo Galanti / Chih-Chao Liang / Simon J Boulton / Stephen C West /
要旨: Homologous recombination repairs DNA double strand breaks and protects stalled replication forks, but how the five RAD51 paralogs contribute to these processes remains unclear. Mutations in the RAD51 ...Homologous recombination repairs DNA double strand breaks and protects stalled replication forks, but how the five RAD51 paralogs contribute to these processes remains unclear. Mutations in the RAD51 paralogs are linked to heritable breast and ovarian cancers and the cancer-prone disease Fanconi anemia. In this work, we show that the RAD51 paralogs assemble into two distinct heterotetrameric complexes, RAD51B-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (RAD51B complex) and XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex). The RAD51B complex promotes dynamic adenosine triphosphate hydrolysis-dependent assembly of RAD51 filaments, whereas the XRCC3 complex stably caps the 5'-termini of RAD51 filaments to promote homologous pairing, as visualized by cryo-electron microscopy. Highly conserved across evolution, these complexes reveal insights into RAD51 filament formation and capping during DNA repair and replication fork stabilization.
履歴
登録2025年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: ssDNA
C: DNA repair protein RAD51 homolog 3
D: DNA repair protein XRCC3
B: DNA repair protein RAD51 homolog 4
A: DNA repair protein XRCC2
E: DNA repair protein RAD51 homolog 1
F: DNA repair protein RAD51 homolog 1
G: DNA repair protein RAD51 homolog 1
H: DNA repair protein RAD51 homolog 1
I: DNA repair protein RAD51 homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,67031
ポリマ－338,29810
非ポリマー4,37221
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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DNA鎖 , 1種, 1分子 J

#1: DNA鎖 ssDNA


分子量: 6027.858 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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DNA repair protein ... , 5種, 9分子 CDBAEFGHI

#2: タンパク質 DNA repair protein RAD51 homolog 3 / R51H3 / RAD51 homolog C / RAD51-like protein 2


分子量: 42244.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51C, RAD51L2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43502
#3: タンパク質 DNA repair protein XRCC3 / X-ray repair cross-complementing protein 3


分子量: 37899.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43542
#4: タンパク質 DNA repair protein RAD51 homolog 4 / R51H3 / RAD51 homolog D / RAD51-like protein 3 / TRAD


分子量: 35084.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51D, RAD51L3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75771
#5: タンパク質 DNA repair protein XRCC2 / X-ray repair cross-complementing protein 2


分子量: 31995.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43543
#6: タンパク質
DNA repair protein RAD51 homolog 1 / HsRAD51 / hRAD51 / RAD51 homolog A


分子量: 37009.125 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51, RAD51A, RECA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q06609

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非ポリマー , 4種, 21分子

#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filament on single stranded DNA
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株: Sf9
緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM HEPES-NaOH pH 7.5, 100 mM NaCl, 2.5 mM MgCl2, 2.5 mM CaCl2, 1 mM ATP, 0.25 mM TCEP
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPESHEPES-NaOH1
2100 mMSodium chlorideNaCl1
32.5 mMMagnesium chlorideMgCl21
42.5 mMCalcium chlorideCaCl21
51 mMAdenosine triphosphateATP1
60.25 mMTris(2-carboxyethyl)phosphine hydrochlorideTCEP1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1Topaz粒子像選択
2PHENIX1.21_5207モデル精密化
3EPU画像取得
13cryoSPARC３次元再構成3D Flex
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 12461490
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 323691 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 114.48 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001922309
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.419330253
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03783490
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00323810
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.22743457

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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