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万見
- PDB-9soi: CTLH-CRA domains of Maea-Twa1 mutant (A125G, Q126R, T127del, Q128... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9soi
タイトルCTLH-CRA domains of Maea-Twa1 mutant (A125G, Q126R, T127del, Q128E, A130Q, M143L, E144Q, L147F, A148S, F152Y and F160V) complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
  • Glucose-induced degradation protein 8 homolog
キーワードLIGASE / RanBPM / CTLH complex / Gid complex / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


GID complex / Regulation of pyruvate metabolism / actomyosin contractile ring / enucleate erythrocyte development / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / erythrocyte maturation / ubiquitin ligase complex / erythrocyte development / cytoskeleton organization / RING-type E3 ubiquitin transferase ...GID complex / Regulation of pyruvate metabolism / actomyosin contractile ring / enucleate erythrocyte development / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / erythrocyte maturation / ubiquitin ligase complex / erythrocyte development / cytoskeleton organization / RING-type E3 ubiquitin transferase / spindle / nuclear matrix / Wnt signaling pathway / cell junction / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / actin cytoskeleton / actin binding / cytoskeleton / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell adhesion / cell division / positive regulation of cell population proliferation / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / : / CRA domain / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / LisH / C-terminal to LisH motif. ...Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / : / CRA domain / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / LisH / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein transferase MAEA / Glucose-induced degradation protein 8 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者van gen Hassend, P.M. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)GRK2243 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Engineering CTLH-CRA domains with swapped binding specificity
著者: van gen Hassend, P.M. / Schindelin, H.
履歴
登録2025年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-induced degradation protein 8 homolog
B: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
C: Glucose-induced degradation protein 8 homolog
D: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5964
ポリマ－61,5964
非ポリマー00
水00
1
A: Glucose-induced degradation protein 8 homolog
B: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7982
ポリマ－30,7982
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Glucose-induced degradation protein 8 homolog
D: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7982
ポリマ－30,7982
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)142.346, 142.346, 213.234
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1(chain "C" and resid 7 through 133)
d_1ens_2chain "B"
d_2ens_2(chain "D" and resid 1 through 124)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_1ens_1THRTHRPROPROAA7 - 1337 - 133
d_2ens_1THRTHRPROPROCC7 - 1337 - 133
d_1ens_2ASNASNGLNGLNBB1 - 1243 - 126
d_2ens_2ASNASNGLNGLNDD1 - 1243 - 126

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.0442478315788, -0.397497390771, -0.916535844215), (-0.424296479686, -0.838056656657, 0.342977459257), (-0.904441610457, 0.373706923354, -0.205738933386)-8.24399584544, 64.1663585318, -38.1504928504
2given(-0.0199112081272, -0.396287371347, -0.917910596465), (-0.445802523859, -0.81825401149, 0.362933165198), (-0.894909857758, 0.41643329837, -0.160373484396)-13.292593439, 61.1393953803, -40.314617091

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要素

#1: タンパク質 Glucose-induced degradation protein 8 homolog / Two hybrid-associated protein 1 with RanBPM / Twa1


分子量: 15681.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gid8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q9D7M1
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein transferase MAEA / Erythroblast macrophage protein / Macrophage erythroblast attacher


分子量: 15116.379 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Maea, Emp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q4VC33, RING-type E3 ubiquitin transferase
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M hepes 7.0, 1 M sodium malonate, 0.5% Jeffamine ED2001

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.307→48.93 Å / Num. obs: 17940 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 19.7 % / Biso Wilson estimate: 145.19 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.118 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 3.307→3.659 Å / Rmerge(I) obs: 1.987 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 901 / CC1/2: 0.012 / Rpim(I) all: 0.455 / Rrim(I) all: 2.04

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.31→48.93 Å / SU ML: 0.4771 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 38.6646
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 1579 4.74 %
Rwork0.2292 31750 -
obs0.2308 17917 46.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 156.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.31→48.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4253 0 0 0 4253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00294328
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66875825
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0414628
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0058768
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.75871697
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.23882762274
ens_2d_2BBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.04072932503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.31-3.410.4601200.4647305X-RAY DIFFRACTION4.98
3.41-3.530.3825400.465601X-RAY DIFFRACTION9.81
3.54-3.680.47240.418732X-RAY DIFFRACTION11.63
3.68-3.840.5197380.4097869X-RAY DIFFRACTION13.76
3.84-4.050.3293540.39391198X-RAY DIFFRACTION19.26
4.05-4.30.34951010.35611924X-RAY DIFFRACTION31.16
4.3-4.630.36811550.33042766X-RAY DIFFRACTION44.47
4.63-5.10.37052160.33794612X-RAY DIFFRACTION73.6
5.1-5.830.34752760.3276273X-RAY DIFFRACTION99.92
5.83-7.340.29793430.2646213X-RAY DIFFRACTION99.91
7.35-48.930.17233120.13676257X-RAY DIFFRACTION99.74
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -62.4852371903 Å / Origin y: 55.6055764627 Å / Origin z: 32.0482423373 Å
111213212223313233
T0.440674171996 Å2-0.0265354323917 Å20.083747610003 Å2-0.217266831572 Å20.107110629029 Å2--0.402810993643 Å2
L3.98997892183 °2-0.542013426078 °23.32334395431 °2--0.064875308889 °2-0.011446688857 °2--3.96276997194 °2
S0.146845983395 Å °0.270273933706 Å °-0.207763442561 Å °0.124065478776 Å °0.00858805010442 Å °0.0914308308908 Å °0.0427467949162 Å °0.213524369014 Å °0.00896675326762 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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