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- PDB-9snh: CTLH-CRA domain of murine Maea -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9snh
タイトルCTLH-CRA domain of murine Maea
要素E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
キーワードLIGASE / CTLH complex / Gid complex / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


GID complex / Regulation of pyruvate metabolism / actomyosin contractile ring / enucleate erythrocyte development / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / erythrocyte maturation / ubiquitin ligase complex / erythrocyte development / cytoskeleton organization / RING-type E3 ubiquitin transferase ...GID complex / Regulation of pyruvate metabolism / actomyosin contractile ring / enucleate erythrocyte development / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / erythrocyte maturation / ubiquitin ligase complex / erythrocyte development / cytoskeleton organization / RING-type E3 ubiquitin transferase / spindle / nuclear matrix / ubiquitin protein ligase activity / actin cytoskeleton / actin binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoskeleton / cell adhesion / cell division / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CRA domain / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. ...Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CRA domain / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者van gen Hassend, P.M. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)GRK2243 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Engineering CTLH-CRA domains with swapped binding specificity
著者: van gen Hassend, P.M. / Schindelin, H.
履歴
登録2025年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
B: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
C: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
D: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4664
ポリマ－60,4664
非ポリマー00
水6,954386
1
A: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
D: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2332
ポリマ－30,2332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA
C: E3 ubiquitin-protein transferase MAEA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2332
ポリマ－30,2332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.075, 76.181, 108.149
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein transferase MAEA / Erythroblast macrophage protein / Macrophage erythroblast attacher


分子量: 15116.379 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Maea, Emp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q4VC33, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.6, 0.2 M sodium acetate, 23% PEG 4k

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→48.122 Å / Num. obs: 67576 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 23.28 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.431→1.583 Å / Rmerge(I) obs: 2.855 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 3379 / CC1/2: 0.429 / Rpim(I) all: 0.822 / Rrim(I) all: 2.974

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.43→32.59 Å / SU ML: 0.1478 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.7614
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2254 3387 5.02 %
Rwork0.1989 64099 -
obs0.2003 67486 71.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.43→32.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4208 0 0 386 4594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00734379
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81575897
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055611
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0291778
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.02611732
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.43-1.450.323430.394965X-RAY DIFFRACTION1.75
1.45-1.470.764330.4041122X-RAY DIFFRACTION3.21
1.47-1.50.3579150.3658251X-RAY DIFFRACTION6.88
1.5-1.520.4494330.3706496X-RAY DIFFRACTION13.43
1.52-1.550.3667480.3603775X-RAY DIFFRACTION21.17
1.55-1.580.3346470.33231115X-RAY DIFFRACTION29.8
1.58-1.610.2878970.31431561X-RAY DIFFRACTION42.33
1.61-1.640.3981120.32372078X-RAY DIFFRACTION55.18
1.64-1.670.34921040.30512382X-RAY DIFFRACTION63.87
1.67-1.710.30931400.29632855X-RAY DIFFRACTION76.21
1.71-1.760.34331630.29113396X-RAY DIFFRACTION90.61
1.76-1.80.29141920.27473670X-RAY DIFFRACTION98.52
1.8-1.860.311970.26713764X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.920.26851980.25993739X-RAY DIFFRACTION99.95
1.92-1.980.26731850.23433734X-RAY DIFFRACTION99.92
1.98-2.060.24591980.2183767X-RAY DIFFRACTION99.92
2.06-2.160.23162240.20113713X-RAY DIFFRACTION99.47
2.16-2.270.23321890.19943732X-RAY DIFFRACTION99.32
2.27-2.410.23322090.18813733X-RAY DIFFRACTION98.97
2.41-2.60.22551990.18713738X-RAY DIFFRACTION98.52
2.6-2.860.21742110.19823779X-RAY DIFFRACTION99.82
2.86-3.280.2091990.19423832X-RAY DIFFRACTION99.95
3.28-4.130.1942180.16013833X-RAY DIFFRACTION99.7
4.13-32.590.18982030.17253969X-RAY DIFFRACTION98.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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