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- PDB-9sfm: Crystal structure of Cereblon-DDB1 in complex with SB-405483 and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9sfm
タイトルCrystal structure of Cereblon-DDB1 in complex with SB-405483 and Lenalidomide
要素
  • DNA damage-binding protein 1
  • Protein cereblon
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin ligase / substrate receptor / IMiDs (immunomodulatory drugs) / Allosteric modulator
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex ...negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / cullin family protein binding / viral release from host cell / positive regulation of Wnt signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / positive regulation of protein-containing complex assembly / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Wnt signaling pathway / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / transmembrane transporter binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller ...Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / PUA-like superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / S-Lenalidomide / DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Chung, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: : Identification of an allosteric site on the E3 ligase adapter cereblon.
著者: Chung, C.
履歴
登録2025年8月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: Protein cereblon
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,17611
ポリマ－172,1182
非ポリマー1,0579
水8,107450
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6720 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area62600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.160, 129.518, 198.797
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 128139.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal Strep tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 Protein cereblon


分子量: 43978.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRBN, AD-006 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96SW2

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非ポリマー , 5種, 459分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-LVY / S-Lenalidomide


分子量: 259.261 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H13N3O3
#6: 化合物 ChemComp-A1CEG / N-[3-(benzyloxy)pyridin-2-yl]-N'-(4-cyano-2-hydroxyphenyl)urea


分子量: 360.366 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H16N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.27 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 20% w/v PEG 4000 0.1 M TRIS pH 8.2, 0.2 M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→129.52 Å / Num. obs: 74800 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.5 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.39→2.44 Å / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 1.228 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 7356 / CC1/2: 0.828 / CC star: 0.952 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.39→99.4 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2441 3696 4.94 %RANDOM
Rwork0.1945 ---
obs0.197 74800 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→99.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11787 0 71 450 12308
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00912157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02216470
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.6761635
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591869
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012116
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.39-2.420.31921250.25862603X-RAY DIFFRACTION96
2.42-2.450.28981450.2412696X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.490.29981320.24142746X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.520.30191530.24922660X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.560.41221430.33692672X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.60.37131210.34812761X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.650.37871560.33322697X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.70.38571450.29452728X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.750.33491460.27122683X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.810.30821340.23082704X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.870.29071350.2132725X-RAY DIFFRACTION100
2.87-2.930.27971480.21622700X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.010.2861570.21882724X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.090.26951630.23742694X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.180.27931430.24622705X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.280.28381500.23362738X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.40.2581450.19632723X-RAY DIFFRACTION100
3.4-3.540.23981310.18692736X-RAY DIFFRACTION100
3.54-3.70.26211380.17652740X-RAY DIFFRACTION100
3.7-3.890.20731350.17682769X-RAY DIFFRACTION100
3.89-4.140.22341190.1692771X-RAY DIFFRACTION100
4.14-4.450.19651510.15022756X-RAY DIFFRACTION100
4.45-4.90.19271660.13912742X-RAY DIFFRACTION100
4.9-5.610.24211370.16442812X-RAY DIFFRACTION100
5.61-7.070.21791450.18542835X-RAY DIFFRACTION100
7.07-99.40.1831330.17692984X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.1612 Å / Origin y: 23.2334 Å / Origin z: -53.5681 Å
111213212223313233
T0.2802 Å2-0.0179 Å20.0276 Å2-0.285 Å20.0235 Å2--0.3059 Å2
L0.1776 °2-0.0664 °20.0407 °2-0.2817 °2-0.1953 °2--0.2964 °2
S-0.0086 Å °0.0139 Å °0.0247 Å °-0.0246 Å °-0.0151 Å °-0.0136 Å °-0.0303 Å °-0.0339 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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