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- PDB-9sdf: Structure at 1.9 A resolution of Thermus thermophilus tyrosyl-tRN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9sdf
タイトルStructure at 1.9 A resolution of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase bound to wild-type modified tRNA(Tyr), tyrosine and AMP
要素
  • Thermus thermophilus tRNA(Tyr)(GUA) (86-MER)
  • Tyrosine--tRNA ligase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / aminoacyl-tRNA synthetase / ligase / tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 2 / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / S4 RNA-binding domain profile. / RNA-binding S4 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / TYROSINE / RNA / RNA (> 10) / Tyrosine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cusack, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2002
タイトル: Class I tyrosyl-tRNA synthetase has a class II mode of cognate tRNA recognition.
著者: Yaremchuk, A. / Kriklivyi, I. / Tukalo, M. / Cusack, S.
履歴
登録2025年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine--tRNA ligase
T: Thermus thermophilus tRNA(Tyr)(GUA) (86-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,32718
ポリマ－76,7102
非ポリマー2,61716
水8,953497
1
A: Tyrosine--tRNA ligase
T: Thermus thermophilus tRNA(Tyr)(GUA) (86-MER)
ヘテロ分子

A: Tyrosine--tRNA ligase
T: Thermus thermophilus tRNA(Tyr)(GUA) (86-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,65436
ポリマ－153,4204
非ポリマー5,23432
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_756-x+2,y,-z+11
Buried area27020 Å2
ΔGint-173 kcal/mol
Surface area58020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.067, 67.378, 113.817
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 AT

#1: タンパク質 Tyrosine--tRNA ligase / Tyrosyl-tRNA synthetase / TyrRS


分子量: 48786.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
遺伝子: tyrS, TT_C1033 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P83453, tyrosine-tRNA ligase
#2: RNA鎖 Thermus thermophilus tRNA(Tyr)(GUA) (86-MER)


分子量: 27923.928 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)

-
非ポリマー , 8種, 513分子

#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#4: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物
ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400


分子量: 238.278 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 497 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: do not know Cryo: 22% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MAR CCD 300 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→22.44 Å / Num. obs: 127578 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 2.48 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 8.18
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Rmerge(I) obs: 0.518 / Num. unique obs: 5005 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.2_5419: ???)精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→16.74 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.05 / 位相誤差: 20.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2139 5184 4.07 %
Rwork0.188 --
obs0.189 127458 94.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→16.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3407 1813 166 497 5883
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045815
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8958258
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.422860
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043964
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007744
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.920.27641840.2654048X-RAY DIFFRACTION92
1.92-1.940.24471760.25713918X-RAY DIFFRACTION93
1.94-1.970.2511880.24464087X-RAY DIFFRACTION92
1.97-1.990.28121640.24053978X-RAY DIFFRACTION93
1.99-2.020.23191690.23564098X-RAY DIFFRACTION94
2.02-2.050.26861520.23164097X-RAY DIFFRACTION94
2.05-2.080.27891820.22614008X-RAY DIFFRACTION94
2.08-2.110.25011560.22094093X-RAY DIFFRACTION94
2.11-2.140.26781890.21724073X-RAY DIFFRACTION94
2.14-2.170.20261820.20424053X-RAY DIFFRACTION95
2.17-2.210.25891730.20994118X-RAY DIFFRACTION94
2.21-2.250.22291840.19884059X-RAY DIFFRACTION95
2.25-2.30.19811760.19564149X-RAY DIFFRACTION94
2.3-2.340.20071610.18674064X-RAY DIFFRACTION95
2.34-2.390.25242100.18644066X-RAY DIFFRACTION95
2.39-2.450.21241790.18774168X-RAY DIFFRACTION95
2.45-2.510.20691720.18844020X-RAY DIFFRACTION95
2.51-2.580.24332090.18864124X-RAY DIFFRACTION95
2.58-2.650.23851730.19054092X-RAY DIFFRACTION95
2.65-2.740.25731730.19944148X-RAY DIFFRACTION95
2.74-2.830.21251760.19974138X-RAY DIFFRACTION95
2.84-2.950.26531480.19544124X-RAY DIFFRACTION95
2.95-3.080.22181990.19624077X-RAY DIFFRACTION95
3.08-3.240.23921430.18664130X-RAY DIFFRACTION95
3.24-3.440.19021790.17754038X-RAY DIFFRACTION94
3.44-3.710.20011500.16534133X-RAY DIFFRACTION94
3.71-4.080.20791550.16034071X-RAY DIFFRACTION94
4.08-4.650.15871790.14434071X-RAY DIFFRACTION94
4.65-5.820.12541450.15714104X-RAY DIFFRACTION94
5.82-16.740.20991580.19513927X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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