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万見
- PDB-9s44: Human Histone Deacetylase SIRT2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9s44
タイトルHuman Histone Deacetylase SIRT2
要素NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
キーワードHYDROLASE / Lysine deacetylase / NAD+-dependant enzyme / Histone modification / Epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction ...cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / peptidyl-lysine deacetylation / tubulin deacetylation / lateral loop / NLRP3 inflammasome complex assembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / mitotic nuclear membrane reassembly / tubulin deacetylase activity / paranode region of axon / regulation of exit from mitosis / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / Schmidt-Lanterman incisure / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / regulation of phosphorylation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / myelination in peripheral nervous system / rDNA heterochromatin formation / protein deacetylation / positive regulation of oocyte maturation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / juxtaparanode region of axon / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / chromatin silencing complex / meiotic spindle / protein lysine deacetylase activity / regulation of myelination / response to redox state / positive regulation of DNA binding / histone deacetylase activity / histone acetyltransferase binding / negative regulation of fat cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of cell division / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / positive regulation of execution phase of apoptosis / glial cell projection / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / lipid catabolic process / cellular response to epinephrine stimulus / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / centriole / substantia nigra development / negative regulation of autophagy / epigenetic regulation of gene expression / ubiquitin binding / meiotic cell cycle / negative regulation of protein catabolic process / autophagy / spindle / histone deacetylase binding / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / heterochromatin formation / myelin sheath / chromosome / growth cone / cellular response to oxidative stress / midbody / perikaryon / cellular response to hypoxia / DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / innate immune response / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Wirawan, R. / Frei, M. / Heider, A. / Papenkordt, N. / Friedrich, F. / Wein, T. / Jung, M. / Groll, M. / Huber, E.M. / Bracher, F.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)503267011 ドイツ
German Research Foundation (DFG)325871075 (SFB1309) ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Enhancing the potency of sirtuin 2 inhibitors through rational functional group modulations targeting NAD+ co-factor interactions
著者: Wirawan, R. / Frei, M. / Heider, A. / Papenkordt, N. / Friedrich, F. / Wein, T. / Jung, M. / Groll, M. / Huber, E.M. / Bracher, F.
履歴
登録2025年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2432
ポリマ－34,1771
非ポリマー651
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.760, 73.510, 54.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2 / NAD-dependent protein defatty-acylase sirtuin-2 / Regulatory protein SIR2 homolog 2 / SIR2-like protein 2


分子量: 34177.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT2, SIR2L, SIR2L2 / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / Variant (発現宿主): DE3
参照: UniProt: Q8IXJ6, protein acetyllysine N-acetyltransferase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M ammonium formate 20 % (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.0597 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0597 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→30 Å / Num. obs: 15167 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.15→2.25 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.688 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 1942 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 19.267 / SU ML: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.238 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27373 758 5 %RANDOM
Rwork0.22844 ---
obs0.23064 14404 97.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.445 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.26 Å20 Å2-0.83 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3---2.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.15→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2210 0 1 40 2251
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0132262
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0152146
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2231.6443047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.031.5794969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9835276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.28221.826115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.08315405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5461515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0360.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022508
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02510
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1044.3971113
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1044.3941112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6286.5811386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.6276.5831387
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9064.651149
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.9034.6481148
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.3116.9141661
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.45850.8782372
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.4350.8912370
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.24734408
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 57 -
Rwork0.325 1081 -
obs--98.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.4508 Å / Origin y: -11.544 Å / Origin z: -7.4917 Å
111213212223313233
T0.0112 Å2-0.0198 Å20.0104 Å2-0.1308 Å20.0125 Å2--0.0202 Å2
L0.1034 °2-0.1116 °2-0.0466 °2-0.2705 °2-0.2406 °2--0.6226 °2
S-0.0166 Å °0.0549 Å °-0.0091 Å °-0.0094 Å °0.0566 Å °0.0172 Å °0.0378 Å °-0.272 Å °-0.04 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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