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- PDB-9rub: CRYSTAL STRUCTURE OF ACTIVATED RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rub
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ACTIVATED RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE COMPLEXED WITH ITS SUBSTRATE, RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE
要素RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE
キーワードLYASE(CARBON-CARBON)
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / monooxygenase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily ...Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / RIBULOSE-1,5-DIPHOSPHATE / Ribulose bisphosphate carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Lundqvist, T. / Schneider, G.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate.
著者: Lundqvist, T. / Schneider, G.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1990
タイトル: Comparison of the Crystal Structures of L2 and L8S8 Rubisco Suggests a Functional Role for the Small Subunit
著者: Schneider, G. / Knight, S. / Andersson, I. / Lindqvist, Y. / Lundqvist, T. / Branden, C.-I.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Crystallographic Refinement and Structure of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase from Rhodospirillum Rubrum at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Schneider, G. / Lindqvist, Y. / Lundqvist, T.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Crystal Structure of the Complex of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase and a Transition State Analogue, 2-Carboxy-D-Arabinitol 1,5-Bisphosphate
著者: Lundqvist, T. / Schneider, G.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Crystal Structure of the Binary Complex of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase and its Product, 3-Phospho-D-Glycerate
著者: Lundqvist, T. / Schneider, G.
#5: ジャーナル: Embo J. / 年: 1986
タイトル: Three-Dimensional Structure of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase(Slash) Oxygenase from Rhodospirillum Rubrum at 2.9 Angstroms Resolution
著者: Schneider, G. / Lindqvist, Y. / Branden, C.-I. / Lorimer, G.
履歴
登録1990年11月28日処理サイト: BNL
改定 1.01993年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42021年2月24日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET SHEETS *ACT* AND *BCT* PRESENTED BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED BETA/ALPHA BARRELS. THESE ...SHEET SHEETS *ACT* AND *BCT* PRESENTED BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED BETA/ALPHA BARRELS. THESE ARE REPRESENTED AS NINE-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE
B: RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,8398
ポリマ－101,0782
非ポリマー7616
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8750 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area33330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.500, 70.600, 104.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES PRO A 167 AND B 167 ARE CIS PROLINES.
2: RESIDUES LYS A 191 AND LYS B 191 ARE CARBAMYLATED AT THE EPSILON-AMINO GROUP.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.37374, -0.056007, 0.940855), (-0.0734, -0.9968, -0.033512), (0.909789, -0.054363, -0.37674)
ベクター: 6.14161, 17.878, -7.57091)
詳細THE TRANSFORMATION GIVEN ON THE *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *A* WHEN APPLIED TO COORDINATES OF CHAIN *B*. RESIDUES 422 - 450 WERE OMITTED WHEN GENERATING THIS TRANSFORMATION MATRIX.

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要素

#1: タンパク質 RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE


分子量: 50538.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
参照: UniProt: P04718, ribulose-bisphosphate carboxylase
#2: 糖 ChemComp-RUB / RIBULOSE-1,5-DIPHOSPHATE / リブロ-ス1,5-ビスりん酸


タイプ: saccharide / 分子量: 310.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H12O11P2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.29 %
結晶化
*PLUS
温度: 4, 20 ℃ / 手法: microdialysis / PH range low: 5.8 / PH range high: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.05 MMES11
210 mM11Mg2+
31 mMdithiothreitol11
40.1 mMEDTA11

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Num. obs: 25502 / % possible obs: 82 % / Num. measured all: 47847 / Rmerge(I) obs: 0.083

-
解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.199 / 最高解像度: 2.6 Å
詳細: RESIDUES A 191 AND B 191 ARE MODIFIED LYSINES WHICH ARE CARBAMYLATED AT THE EPSILON-AMINO GROUP. THE CARBAMYL GROUPS ARE PRESENTED AS HET GROUPS *CBX* AT THE END OF CHAINS *A* AND *B*.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7000 0 44 0 7044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR/PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 2.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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