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- PDB-9rpd: D. melanogaster Augmin TII N-clamp (GST-fusion) bound to a microt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rpd
タイトルD. melanogaster Augmin TII N-clamp (GST-fusion) bound to a microtubule, well-defined subset of particles
要素
  • Augmin complex subunit dgt4
  • Augmin complex subunit dgt6
  • Augmin complex subunit msd5,Green fluorescent protein,Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta chain
キーワードCELL CYCLE / augmin / N-clamp / TII / microtubule / branching / nucleation / HAUS / HAUS augmin-like complex subunit / HAUS6 / HAUS7 / HAUS2 / HAUS8 / Dgt6 / Msd5 / Dgt4 / Msd1 / Drosophila melanogaster / complex / CH domain / calponin homology domain / MAP / cell division
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic spindle-templated microtubule nucleation / HAUS complex / mitotic spindle microtubule / motile cilium / regulation of mitotic nuclear division / glutathione transferase / centrosome duplication / glutathione transferase activity / mitotic spindle assembly / glutathione metabolic process ...mitotic spindle-templated microtubule nucleation / HAUS complex / mitotic spindle microtubule / motile cilium / regulation of mitotic nuclear division / glutathione transferase / centrosome duplication / glutathione transferase activity / mitotic spindle assembly / glutathione metabolic process / bioluminescence / mitotic spindle organization / generation of precursor metabolites and energy / kinetochore / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / neuron migration / spindle pole / mitotic cell cycle / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 6, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 6 N-terminus / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 6, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 6 N-terminus / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Green fluorescent protein, GFP / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Green fluorescent protein / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / Green fluorescent protein / Augmin complex subunit dgt6 / Augmin complex subunit msd5 / Augmin complex subunit dgt4
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Wuertz, M. / Vermeulen, B.J.A. / Tonon, G. / Pfeffer, S.
資金援助 ドイツ, 9件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Sch Baden-Wuerttemberg ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1314-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1503-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1134-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG Schi 295/4-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHI 295/11-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHI 295/9-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG PF 963/1-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG PF 963/4-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Conserved function of the HAUS6 calponin homology domain in anchoring augmin for microtubule branching.
著者: Martin Würtz / Giulia Tonon / Bram J A Vermeulen / Maja Zezlina / Qi Gao / Annett Neuner / Angelika Seidl / Melanie König / Maximilian Harkenthal / Sebastian Eustermann / Sylvia Erhardt / ...著者: Martin Würtz / Giulia Tonon / Bram J A Vermeulen / Maja Zezlina / Qi Gao / Annett Neuner / Angelika Seidl / Melanie König / Maximilian Harkenthal / Sebastian Eustermann / Sylvia Erhardt / Fabio Lolicato / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
要旨: Branching microtubule nucleation is a key mechanism for mitotic and meiotic spindle assembly and requires the hetero-octameric augmin complex. Augmin recruits the major microtubule nucleator, the γ- ...Branching microtubule nucleation is a key mechanism for mitotic and meiotic spindle assembly and requires the hetero-octameric augmin complex. Augmin recruits the major microtubule nucleator, the γ-tubulin ring complex, to pre-existing microtubules to direct the formation of new microtubules in a defined orientation. Although recent structural work has provided key insights into the structural organization of augmin, molecular details of its interaction with microtubules remain elusive. Here, we identify the minimal conserved microtubule-binding unit of augmin across species and demonstrate that stable microtubule anchoring is predominantly mediated via the calponin homology (CH) domain in Dgt6/HAUS6. Comparative sequence and functional analyses in vitro and in vivo reveal a highly conserved functional role of the HAUS6 CH domain in microtubule binding. Using cryo-electron microscopy and molecular dynamics simulations in combination with AlphaFold structure predictions, we show that the D. melanogaster Dgt6/HAUS6 CH domain binds microtubules at the inter-protofilament groove between two adjacent β-tubulin subunits and thereby orients augmin on microtubules. Altogether, our findings reveal how augmin binds microtubules to pre-determine the branching angle during microtubule nucleation and facilitate the rapid assembly of complex microtubule networks.
履歴
登録2025年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Augmin complex subunit dgt4
J: Augmin complex subunit dgt6
K: Augmin complex subunit msd5,Green fluorescent protein,Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme
B: Tubulin beta chain
D: Tubulin beta chain
A: Tubulin alpha-1A chain
C: Tubulin alpha-1A chain
G: Tubulin alpha-1A chain
E: Tubulin alpha-1A chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)421,4919
ポリマ－421,4919
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Augmin complex subunit dgt4 / Dim gamma-tubulin 4


分子量: 12246.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: dgt4, CG4865 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9W4M8
#2: タンパク質 Augmin complex subunit dgt6 / Dim gamma-tubulin 6


分子量: 32382.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: dgt6, CG11881 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9VAP2
#3: タンパク質 Augmin complex subunit msd5,Green fluorescent protein,Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / Mitotic spindle density protein 5 / GST 26 / Sj26 antigen / SjGST


分子量: 76561.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
遺伝子: msd5, dgt7, CG2213, GFP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9W0G6, UniProt: P42212, UniProt: P08515, glutathione transferase
#4: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#5: タンパク質
Tubulin alpha-1A chain


分子量: 50121.266 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02550
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Microtubule decorated with D. melanogaster N-clampCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Heterotetrameric Augmin TII N-clamp complexCOMPLEX1RECOMBINANT
3MicrotubuleORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT1NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID器官
21Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)7227
32Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)7227
43Sus scrofa (ブタ)9823Brain
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Escherichia coli (大腸菌)562BL21
32Escherichia coli (大腸菌)562BL21
43Escherichia coli (大腸菌)562BL21
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 40.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO1.8粒子像選択
13RELION5３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 117870 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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