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- PDB-9rfb: Crystal Structure of Human Rac1 in Complex with the Scaffold Prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rfb
タイトルCrystal Structure of Human Rac1 in Complex with the Scaffold Protein POSH (residues 321-348)
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1
  • Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードHYDROLASE / GTPase GTP/GDP-Binding Nucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / positive regulation of ovarian follicle development / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / auditory receptor cell morphogenesis ...regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / positive regulation of ovarian follicle development / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / interneuron migration / kinocilium / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / engulfment of apoptotic cell / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / cochlea morphogenesis / regulation of neuron maturation / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / MAP-kinase scaffold activity / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / GTP-dependent protein binding / midbrain dopaminergic neuron differentiation / epithelial cell morphogenesis / cell projection assembly / positive regulation of bicellular tight junction assembly / ruffle organization / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / response to aldosterone / regulation of stress fiber assembly / regulation of neuron migration / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / cell-cell junction organization / motor neuron axon guidance / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / MET activates RAP1 and RAC1 / regulation of nitric oxide biosynthetic process / DCC mediated attractive signaling / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / hyperosmotic response / Azathioprine ADME / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of neutrophil chemotaxis / positive regulation of cell-substrate adhesion / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / superoxide anion generation / lamellipodium assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / dendrite morphogenesis / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / regulation of cell size / synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of actin filament polymerization / establishment or maintenance of cell polarity / pericentriolar material / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / regulation of postsynapse assembly / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / RHO GTPases activate IQGAPs / phagocytic cup / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1, second SH3 domain / SH3RF1/SH3RF3, fourth SH3 domain / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger ...E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1, second SH3 domain / SH3RF1/SH3RF3, fourth SH3 domain / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / SH3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Zinc finger RING-type profile. / Src homology 3 domains / Zinc finger, RING-type / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.854 Å
データ登録者Kjaer, L.F. / Ielasi, F.S. / Palencia, A. / Jensen, M.R.
資金援助 フランス, European Union, 4件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE11-0033 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-INBS-0005-02 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-EURE-0003 フランス
European Union (EU)HORIZON-MSCA-2022-DN-01European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Hierarchical Folding-Upon-Binding of an Intrinsically Disordered Protein
著者: Kjaer, L.F. / Ielasi, F.S. / Winbolt, T. / Delaforge, E. / Tengo, M. / Bessa, L.M. / Marino-Perez, L. / Boeri-Erba, E. / Bouvignies, G. / Palencia, A. / Jensen, M.R.
履歴
登録2025年6月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
C: E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1
D: E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,45811
ポリマ－46,1394
非ポリマー1,3187
水7,026390
1
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
C: E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6164
ポリマ－23,0702
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area9760 Å2
2
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
D: E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8417
ポリマ－23,0702
非ポリマー7725
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area9780 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.793, 54.793, 329.942
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 20158.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GRR belongs to expression TAG / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63000, small monomeric GTPase
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1 / Plenty of SH3s / Protein POSH / RING finger protein 142 / RING-type E3 ubiquitin transferase SH3RF1 ...Plenty of SH3s / Protein POSH / RING finger protein 142 / RING-type E3 ubiquitin transferase SH3RF1 / SH3 domain-containing RING finger protein 1 / SH3 multiple domains protein 2


分子量: 2911.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide of POSH region 321-348 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z6J0, RING-type E3 ubiquitin transferase

-
非ポリマー , 5種, 397分子

#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.05 M phosphate, 20% (w/v) PEG 8000. RAC1 6 mg/mL , GMPPNP 1mM, POSH 3 mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.9655 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月22日 / 詳細: EH1 OH2
放射モノクロメーター: Diamonds / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9655 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.854→19.67 Å / Num. obs: 34144 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 13.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.185 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.193 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.854→2.027 Å / Rmerge(I) obs: 1.1 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1707 / CC1/2: 0.812 / Rpim(I) all: 0.389 / Rrim(I) all: 1.2 / % possible all: 67

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0411精密化
autoPROC1.0.5 (20230222)データ削減
autoPROC1.0.5 (20230222)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.854→19.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 7.468 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.178 / ESU R Free: 0.154 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2263 1710 5.008 %
Rwork0.1946 32434 -
all0.196 --
obs-34144 76.982 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 23.321 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.299 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.299 Å2-0 Å2
3---0.598 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.854→19.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3086 0 73 390 3549
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0123258
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163092
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4121.6574435
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4921.5657139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6715400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg19.773518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_2_deg0.16152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.29310528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg16.86510123
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.3250.21
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023642
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02674
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2565
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2090.22667
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.21549
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0810.21589
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0260.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1170.212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1760.222
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1630.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4631.5931603
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4591.5931603
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2842.8511996
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2832.8531997
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3891.8961655
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3721.8921654
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6623.362437
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.6613.3622438
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.38118.4423664
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.31517.1253556
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.854-1.9010.331110.32242X-RAY DIFFRACTION17.9485
1.901-1.9530.329250.298444X-RAY DIFFRACTION15.1193
1.953-2.0090.292290.25633X-RAY DIFFRACTION22.1553
2.009-2.070.305810.241211X-RAY DIFFRACTION43.9306
2.07-2.1370.2761090.242156X-RAY DIFFRACTION79.866
2.137-2.2110.2351520.2322584X-RAY DIFFRACTION98.5591
2.211-2.2940.2721440.2762538X-RAY DIFFRACTION99.9627
2.294-2.3860.2111290.192459X-RAY DIFFRACTION100
2.386-2.4910.2221150.1792371X-RAY DIFFRACTION100
2.491-2.610.211230.1622265X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.7490.1981150.1632152X-RAY DIFFRACTION100
2.749-2.9120.1981070.1682044X-RAY DIFFRACTION100
2.912-3.1080.205910.1841956X-RAY DIFFRACTION100
3.108-3.350.221870.2061830X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.6590.283860.2021717X-RAY DIFFRACTION100
3.659-4.0730.223870.1931537X-RAY DIFFRACTION100
4.073-4.670.149650.1421403X-RAY DIFFRACTION100
4.67-5.6410.196660.1771218X-RAY DIFFRACTION100
5.641-7.6690.25520.233993X-RAY DIFFRACTION100
7.669-19.670.271360.217681X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6252-0.34760.23871.1748-0.24240.64760.04390.10460.04430.03-0.0655-0.00530.01320.0070.02160.0970.03840.02030.03160.01210.006119.30364.73326.4622
20.5135-0.2028-0.2430.4827-0.05531.29270.06390.0092-0.00740.0053-0.03870.0103-0.00220.0981-0.02520.10140.0457-0.01840.0661-0.00180.006741.9807-20.508915.9588
32.20950.99670.28251.6202-0.58436.2723-0.02310.04350.2335-0.0216-0.0103-0.243-0.35230.33290.03340.08540.00740.0160.03140.00450.136435.59388.945627.5339
42.05450.54321.16021.25390.36881.81730.03310.068-0.12790.15180.04470.20910.12670.1311-0.07770.15550.02030.00990.04140.010.067432.1876-26.128.5503
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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