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- PDB-9r52: Dimeric state of the F420-reducing hydrogenase from Methanothermo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r52
タイトルDimeric state of the F420-reducing hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus in crystalline form 2
要素(F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / [NiFe]-hydrogenase / redox cycle / catalysis / [4Fe-4S]-cluster / F420 cofactor / FAD / hydrogen activation / thermophilic methanogen
機能・相同性FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / : / Chem-NFU / IRON/SULFUR CLUSTER
機能・相同性情報
生物種Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Jespersen, M. / Lemaire, O.N. / Wagner, T.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)WA 4053/1-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)ZE 510/2-2 ドイツ
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2025
タイトル: Structural and Spectroscopic Insights into Catalytic Intermediates of a [NiFe]-hydrogenase from Group 3.
著者: Jespersen, M. / Lorent, C. / Lemaire, O.N. / Zebger, I. / Wagner, T.
履歴
登録2025年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus alpha subunit
B: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus beta subunit
C: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus gamma subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,42121
ポリマ－103,0013
非ポリマー3,42018
水13,061725
1
A: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus alpha subunit
B: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus beta subunit
C: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus gamma subunit
ヘテロ分子

A: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus alpha subunit
B: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus beta subunit
C: F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus gamma subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)212,84342
ポリマ－206,0026
非ポリマー6,84136
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area35350 Å2
ΔGint-361 kcal/mol
Surface area59800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.028, 163.482, 128.826
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-837-

HOH

21A-915-

HOH

31A-922-

HOH

41A-933-

HOH

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要素

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F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus alpha subunit


分子量: 45839.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The C-terminal extension has been cleaved off during the hydrogenase maturation
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: DSM 2095 / 組織: / / 参照: coenzyme F420 hydrogenase
#2: タンパク質 F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus beta subunit


分子量: 31091.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: DSM 2095 / 組織: / / 参照: coenzyme F420 hydrogenase
#3: タンパク質 F420-reducing [NiFe]-hydrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus gamma subunit


分子量: 26070.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: DSM 2095 / 組織: / / 参照: coenzyme F420 hydrogenase

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非ポリマー , 6種, 743分子

#4: 化合物 ChemComp-NFU / formyl[bis(hydrocyanato-1kappaC)]ironnickel(Fe-Ni) / NI-FE REDUCED ACTIVE CENTER


分子量: 195.591 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3HFeN2NiO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 725 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 % / 解説: Black rod
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Crystals were obtained anaerobically in a Coy tent filled with a N2/H2 (97:3%) atmosphere at 20 degree Celsius using the sitting/drop method in CombiClover crystallisation plates. The enzyme ...詳細: Crystals were obtained anaerobically in a Coy tent filled with a N2/H2 (97:3%) atmosphere at 20 degree Celsius using the sitting/drop method in CombiClover crystallisation plates. The enzyme was used at a concentration of 6.1 mg/ml in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% (v/v) glycerol, 2 mM dithiothreitol and 2 mM flavin adenine dinucleotide (FAD). 2 ul of the protein sample was mixed with 2 ul of the following crystallisation solution made of 45 % (w/v) Pentaerythritol propoxylate (17/8 PO/OH) and 100 mM Tris pH 8.5.
PH範囲: / / Temp details: /

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→69.27 Å / Num. obs: 92187 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 20.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.65→1.79 Å / 冗長度: 18.4 % / Rmerge(I) obs: 2.354 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 4460 / CC1/2: 0.588 / Rpim(I) all: 0.56 / Rrim(I) all: 2.421 / % possible all: 59.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→64.41 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.03 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The model was manually optimized with coot and refined with Phenix. Refinement was performed with translation-libration screw and by adding hydrogens in riding positions.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1826 4605 5 %
Rwork0.1411 --
obs0.1432 92177 77.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→64.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7015 0 155 725 7895
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087350
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1899970
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2822741
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1021138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.670.301250.2569149X-RAY DIFFRACTION4
1.67-1.690.199150.2583240X-RAY DIFFRACTION6
1.69-1.710.2308140.2548404X-RAY DIFFRACTION11
1.71-1.740.3307410.266583X-RAY DIFFRACTION16
1.74-1.760.2513560.2429966X-RAY DIFFRACTION26
1.76-1.780.2988770.22911524X-RAY DIFFRACTION41
1.78-1.810.25541250.21261892X-RAY DIFFRACTION52
1.81-1.830.24071050.19682312X-RAY DIFFRACTION61
1.83-1.860.24061440.18872540X-RAY DIFFRACTION68
1.86-1.890.24411590.17682917X-RAY DIFFRACTION78
1.89-1.930.20321600.17933173X-RAY DIFFRACTION84
1.93-1.960.22341980.17053463X-RAY DIFFRACTION93
1.96-20.22852060.15923690X-RAY DIFFRACTION98
2-2.040.21192030.14983727X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.080.21161790.13913784X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.130.18192070.13383759X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.190.1762150.12823752X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.240.16871850.12343259X-RAY DIFFRACTION99
2.25-2.310.17451710.11743391X-RAY DIFFRACTION97
2.31-2.390.16261810.11113787X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.470.15532030.11643751X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.570.16371980.11493792X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.690.16131890.12523774X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.830.16242180.13683765X-RAY DIFFRACTION100
2.83-3.010.18531830.14853804X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.240.1931540.14033860X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.560.19191920.13893830X-RAY DIFFRACTION100
3.56-4.080.15111980.12593832X-RAY DIFFRACTION100
4.08-5.140.15342020.12243862X-RAY DIFFRACTION100
5.14-64.410.21462220.18043990X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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