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- PDB-9r0q: Paraoxonase-1 in complex with terbium(III) and 2-hydroxyquinoline -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r0q
タイトルParaoxonase-1 in complex with terbium(III) and 2-hydroxyquinoline
要素Serum paraoxonase/arylesterase 1
キーワードHYDROLASE / ENZYME:INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to organophosphorus / quorum-quenching N-acyl-homoserine lactonase / acyl-L-homoserine-lactone lactonohydrolase activity / arylesterase / aryldialkylphosphatase activity / aryldialkylphosphatase / high-density lipoprotein particle / antioxidant activity / arylesterase activity / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Arylesterase / Paraoxonase1 / : / Arylesterase / Six-bladed beta-propeller, TolB-like
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / QUINOLIN-2(1H)-ONE / TERBIUM(III) ION / Serum paraoxonase/arylesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Smerkolj, J. / Pavsic, M. / Golicnik, M.
資金援助 スロベニア, 3件
組織認可番号国
Slovenian Research AgencyP1-0170 スロベニア
Slovenian Research Agency55728 スロベニア
Slovenian Research AgencyP1-0140 スロベニア
引用ジャーナル: Dalton Trans / 年: 2025
タイトル: Intramolecular sensitization and structure of a Tb 3+ /2-hydroxyquinoline conjugate in the paraoxonase 1 active site.
著者: Smerkolj, J. / Bahun, M. / Poklar Ulrih, N. / Bavec, A. / Pavsic, M. / Golicnik, M.
履歴
登録2025年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22025年8月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum paraoxonase/arylesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9989
ポリマ－40,1491
非ポリマー8488
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area14340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.064, 98.064, 138.877
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Serum paraoxonase/arylesterase 1 / PON 1 / Aromatic esterase 1 / A-esterase 1 / Serum aryldialkylphosphatase 1


分子量: 40149.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: part of enterokinase cleavage site at N-terminus + Ala (DDDKA), followed by paraoxonase-1
由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: PON1, PON / プラスミド: pET-32b(+) / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta-gami B(DE3)pLysS
参照: UniProt: P27170, arylesterase, quorum-quenching N-acyl-homoserine lactonase, aryldialkylphosphatase

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非ポリマー , 5種, 68分子

#2: 化合物 ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tb / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-OCH / QUINOLIN-2(1H)-ONE / 2-OXOQUINOLINE / 2-ヒドロキシキノリン


分子量: 145.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H7NO
#5: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.5 %
結晶化温度: 294 K / 手法: batch mode / pH: 6.5
詳細: 16% (w/v) PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris Propane, pH 6.50, 0.2 M NaBr

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 1.3 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→19.82 Å / Num. obs: 28693 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 24.8 % / Biso Wilson estimate: 43.52 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.35→2.4 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 1428 / CC1/2: 0.41 / Rpim(I) all: 1.073

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDS20250119データ削減
Aimless0.8.2データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→19.82 Å / SU ML: 0.3336 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.0244
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2285 2605 4.87 %
Rwork0.1902 50905 -
obs0.192 28686 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→19.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2674 0 28 60 2762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00782772
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90253780
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0583423
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0068486
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4952990
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.40.36661600.32222651X-RAY DIFFRACTION99.79
2.4-2.440.35791370.33062673X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.490.31531460.29212681X-RAY DIFFRACTION99.96
2.49-2.550.35091340.28772665X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.610.27451420.27772699X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.670.27491420.26312659X-RAY DIFFRACTION99.89
2.67-2.740.2651400.24572685X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.820.25471240.23042672X-RAY DIFFRACTION100
2.82-2.910.25781300.23422671X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.020.23291370.21122727X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.140.27281490.20072651X-RAY DIFFRACTION99.93
3.14-3.280.23721450.20442667X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.450.26381380.18392670X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.670.21171300.1732672X-RAY DIFFRACTION100
3.67-3.950.21281420.17122711X-RAY DIFFRACTION100
3.95-4.340.16171010.15362690X-RAY DIFFRACTION100
4.34-4.960.17311320.12922684X-RAY DIFFRACTION100
4.96-6.220.20761290.15862701X-RAY DIFFRACTION100
6.22-19.820.19291470.16542676X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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