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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9qwn | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Human UPF1 in complex with the histone stem loop RNA | |||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE / ATP-DEPENDENT HELICASE RENT1 / UP-FRAMESHIFT SUPPRESSOR 1 HOMOLOG / HUPF1 / UP FRAMESHIFT / histone stem loop mRNA | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / supraspliceosomal complex / double-stranded DNA helicase activity / exon-exon junction complex / cell cycle phase transition / positive regulation of mRNA catabolic process / telomere maintenance via semi-conservative replication / regulation of translational termination / histone mRNA catabolic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization ...positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / supraspliceosomal complex / double-stranded DNA helicase activity / exon-exon junction complex / cell cycle phase transition / positive regulation of mRNA catabolic process / telomere maintenance via semi-conservative replication / regulation of translational termination / histone mRNA catabolic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / regulation of telomere maintenance / telomeric DNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / cellular response to interleukin-1 / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / P-body / helicase activity / cellular response to lipopolysaccharide / DNA helicase / DNA replication / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / RNA helicase / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト)synthetic construct (人工物) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Machado de Amorim, A. / Loll, B. / Hilal, T. / Chakrabarti, S. | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | ドイツ, 6件
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引用 | ジャーナル: To Be Publishedタイトル: Human UPF1 in complex with the histone stem loop RNA 著者: Machado de Amorim, A. / Loll, B. / Hilal, T. / Chakrabarti, S. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9qwn.cif.gz | 197.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9qwn.ent.gz | 125.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9qwn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 9qwn_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 9qwn_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 9qwn_validation.xml.gz | 39.7 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 9qwn_validation.cif.gz | 58.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qw/9qwn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qw/9qwn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 53417MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 89972.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UPF1, KIAA0221, RENT1 / プラスミド: pet28a / 発現宿主: ![]() | ||||
|---|---|---|---|---|---|
| #2: RNA鎖 | 分子量: 11896.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) | ||||
| #3: 化合物 | | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | N | |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Upf1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 分子量 | 値: 0.10 MDa / 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 濃度: 5.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 96000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 平均露光時間: 40.57 sec. / 電子線照射量: 44 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5498 |
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解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419 / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 3102505 | ||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 300222 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 198.86 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
ドイツ, 6件
引用


PDBj




































FIELD EMISSION GUN