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- PDB-9qu1: Crystal structure of the human RalGAPA2 N-terminal domain with hu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qu1
タイトルCrystal structure of the human RalGAPA2 N-terminal domain with human kappaB-Ras1
要素
  • NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein 1
  • Ral GTPase-activating protein subunit alpha-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / RAL / GTPase / RalGAP / kB-Ras
機能・相同性
機能・相同性情報


Ral protein signal transduction / regulation of exocyst localization / activation of GTPase activity / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / surfactant homeostasis / GTPase activating protein binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / lung alveolus development / TRAF6 mediated NF-kB activation ...Ral protein signal transduction / regulation of exocyst localization / activation of GTPase activity / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / surfactant homeostasis / GTPase activating protein binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / lung alveolus development / TRAF6 mediated NF-kB activation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / GTPase activator activity / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of protein localization / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / extracellular space / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein / Ral GTPase-activating protein subunit alpha/beta, N-terminal domain / RALGAPB N-terminal domain / Tuberin/Ral GTPase-activating protein subunit alpha / Rap/Ran-GAP domain / Rap/Ran-GAP superfamily / Rap/ran-GAP / Rap GTPase activating proteins domain profile. / Small GTPase Rab domain profile. / Ras subfamily of RAS small GTPases ...NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein / Ral GTPase-activating protein subunit alpha/beta, N-terminal domain / RALGAPB N-terminal domain / Tuberin/Ral GTPase-activating protein subunit alpha / Rap/Ran-GAP domain / Rap/Ran-GAP superfamily / Rap/ran-GAP / Rap GTPase activating proteins domain profile. / Small GTPase Rab domain profile. / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ral GTPase-activating protein subunit alpha-2 / NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Rasche, R. / Kuemmel, D.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)KU2531/6 ドイツ
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2025
タイトル: The GTPase κB-Ras is an essential subunit of the RalGAP tumor suppressor complex.
著者: René Rasche / Lisa Helene Apken / Sonja Titze / Esther Michalke / Rohit Kumar Singh / Andrea Oeckinghaus / Daniel Kümmel /
要旨: κB-Ras1 and κB-Ras2 are small GTPases with noncanonical features that act as tumor suppressors downstream of Ras. Via interaction with the RalGAP (GTPase-activating protein) complex, they limit ...κB-Ras1 and κB-Ras2 are small GTPases with noncanonical features that act as tumor suppressors downstream of Ras. Via interaction with the RalGAP (GTPase-activating protein) complex, they limit activity of Ral GTPases and restrict anchorage-independent proliferation. We here present the crystal structure of κB-Ras1 in complex with the N-terminal domain of RGα2. The structure suggests a mechanism of intrinsic GTP hydrolysis of κB-Ras1 that relies on a scaffolding function of the GTPase rather than on catalytic residues, which we confirm by mutational analysis. The interaction with RGα2 is nucleotide independent and does not involve κB-Ras1 switch regions, which establishes κB-Ras proteins as a constitutive third subunit of RalGAP complexes. Functional studies demonstrate that κB-Ras proteins are not required for RalGAP catalytic activity in vitro but for functionality in vivo. We propose that κB-Ras may thus act as a regulator of RalGAP localization and thereby control the Ras-Ral signaling pathway.
履歴
登録2025年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ral GTPase-activating protein subunit alpha-2
B: Ral GTPase-activating protein subunit alpha-2
C: NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein 1
F: NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,5708
ポリマ－99,4774
非ポリマー1,0934
水57632
1
A: Ral GTPase-activating protein subunit alpha-2
C: NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2854
ポリマ－49,7392
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19020 Å2
手法PISA
2
B: Ral GTPase-activating protein subunit alpha-2
F: NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2854
ポリマ－49,7392
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area18550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.564, 63.430, 104.163
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.263, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Ral GTPase-activating protein subunit alpha-2 / 250 kDa substrate of Akt / AS250 / p220


分子量: 29617.447 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal His_Sumo tag MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMSDSEVN QEAKPEVKPE VKPETHINLK VSDGSSEIFFKIKKTTPLRR LMEAFAKRQG KEMDSLRFLY DGIRIQADQT PEDLDMEDND IIEAHREQIGGS RalGAP alpha2 amino acids 2-255
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RALGAPA2, C20orf74, KIAA1272 / プラスミド: pET28HS_p220_2-255
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q2PPJ7
#2: タンパク質 NF-kappa-B inhibitor-interacting Ras-like protein 1 / I-kappa-B-interacting Ras-like protein 1 / Kappa B-Ras protein 1 / KappaB-Ras1


分子量: 20121.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: kappaB-Ras1 amino acids 1-175 expressed with N-terminal GST tag with Prescission cleavage site. Tag was cleaved
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NKIRAS1, KBRAS1 / プラスミド: 247_pCDF6p_kBRas1_1-175
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NYS0
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.7 % / 解説: elongated rod shaped crystal
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 17 % PEG 3350 20 % glycerol 0.1 M MgCl2 1 ul protei + 1 ul screening buffer + 1 ul seed seed (1:200)
Temp details: +/- 2 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.68879 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.68879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.716→104.138 Å / Num. obs: 21842 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 5.56 % / Biso Wilson estimate: 65.48 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.716→2.959 Å / 冗長度: 4.56 % / Rmerge(I) obs: 1.202 / Num. unique obs: 1093 / CC1/2: 0.508 / CC star: 0.82 / Rpim(I) all: 0.632 / Rrim(I) all: 1.363 / % possible all: 57.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
autoPROC1.1.7data processing
Aimless0.7.7データスケーリング
STARANISO2.3.74データスケーリング
XDSBUILT=20220820データ削減
PHASER位相決定
Coot0.9.8.95モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.72→63.63 Å / SU ML: 0.3004 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.0938
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 1118 5.12 %
Rwork0.1951 20711 -
obs0.1976 21829 74.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 65.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→63.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6404 0 66 32 6502
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00296598
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52898919
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03721017
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00391102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.27462489
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.72-2.840.4058220.268252X-RAY DIFFRACTION7.57
2.84-2.990.3062590.31131075X-RAY DIFFRACTION31.35
2.99-3.180.31781100.28712104X-RAY DIFFRACTION61.81
3.18-3.420.32761970.26533339X-RAY DIFFRACTION97.68
3.42-3.770.28781850.20873444X-RAY DIFFRACTION99.92
3.77-4.310.25531600.17933489X-RAY DIFFRACTION99.92
4.31-5.430.24341890.15353463X-RAY DIFFRACTION99.89
5.43-63.630.20511960.18013545X-RAY DIFFRACTION99.6
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.757710232350.906174886724-0.8286577501521.28787107328-0.6250798577461.786924000570.231232632453-0.06130311086080.297935108620.345036000671-0.2773687981170.213730412104-0.4412409020060.114402237871-0.3266847318310.288833309922-0.1138499197130.05154179926730.3099839480220.07438846907610.369808709731-32.0256955866-30.648431658914.9509085428
22.5318094789-0.8496388738940.3967166423091.81530771444-0.6355850510824.413906860240.110727869001-0.164654098216-0.2729182667060.0244253230593-0.169395812855-0.3820914751160.3845259393360.156220701835-0.04496781188860.2886415222980.03921043234980.07160361800320.1906348638870.05853177566490.415750668449-23.7160632967-39.8689532884.27518469777
33.329877921350.830090803559-0.1622314030821.45420320017-0.9285790217836.347424991040.07580385764450.08767809036670.111778275421-0.274454574025-0.0833537527625-0.2195929942050.2618917508481.204856874660.189634786130.331559460692-0.006950487923940.07229118280360.6355086476430.2315188336250.560805129156-14.8123621466-32.1283509116-4.02659305302
42.714906589390.584697440537-0.2736966466692.099766521450.02277343170992.18151708079-0.01252726731830.184901523197-0.168806336865-0.116743817495-0.166280812688-0.754922509492-0.02108440927340.9626454042830.009604447269760.4231658330190.1905895440410.10867830610.6998199779920.2523467473260.475481069684-7.61948560774-16.8282925499-26.911167084
51.962983397430.02440912575720.3632435251642.32387313581-0.397363736591.910728676520.03388343092980.192267418991-0.108665042901-0.233376657581-0.08552860311570.1440153852210.2154128190390.009212842687940.009496750279180.4092483121690.1660572673110.1043345282570.3100319377330.0405217995670.310356877544-26.2492924397-24.1862870109-21.4538404649
60.605145389990.3927151271970.1769271556931.09278203433-0.001638283805260.4603878776490.254656398575-0.493504229571-0.1178008678160.42776690835-0.329020421116-0.168552228734-0.08319521856150.411568792990.04285795051380.588875499825-0.428632708022-0.1261496233560.7676661509410.3430001003010.345352464827-17.7231242439-38.284370206431.0428109461
71.6614679111-1.427193444660.5309227532652.10014936266-0.2638978677430.8577567938420.157334501067-0.600753740954-0.166317833866-0.0790764300647-0.271602196099-0.6691751521620.605457856920.8977499267720.1685415652520.709322191687-0.02468765725390.02623922800780.9802711658560.2607178847940.775129182559-10.0042968631-38.145365883823.3132041648
82.79845823954-0.811909195397-0.1453292296060.4689062410960.631753705881.471250295950.413322611625-0.00188319331918-0.340921738740.6235258925820.05747451305540.2924382328290.0008374068478860.3051765391-0.1691730387730.670527891979-0.175912029616-0.009467978017750.5237232215520.2364670081430.589058140112-27.0969292239-44.526242710129.3888615468
95.016926969630.0221583206841-0.3496934453673.49937604603-1.021387610060.8103143831620.360567915775-0.4927363157220.7238409644841.05903250045-0.554546023837-0.417908782715-0.5128773749980.5615502397760.1541528703051.12873947711-0.470677327947-0.07630419343010.6981114821640.1722726332870.701440725215-17.2233496708-23.687245722934.703794687
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 7 through 154 )AA7 - 1541 - 148
22chain 'A' and (resid 155 through 233 )AA155 - 233149 - 214
33chain 'A' and (resid 234 through 254 )AA234 - 254215 - 235
44chain 'B' and (resid 7 through 122 )BB7 - 1221 - 112
55chain 'B' and (resid 123 through 254 )BB123 - 254113 - 236
66chain 'C' and (resid 5 through 25 )CC5 - 251 - 21
77chain 'C' and (resid 26 through 39 )CC26 - 3922 - 35
88chain 'C' and (resid 40 through 62 )CC40 - 6236 - 58
99chain 'C' and (resid 63 through 72 )CC63 - 7259 - 68
1010chain 'C' and (resid 73 through 90 )CC73 - 9069 - 86
1111chain 'C' and (resid 91 through 106 )CC91 - 10687 - 102
1212chain 'C' and (resid 107 through 120 )CC107 - 120103 - 113
1313chain 'C' and (resid 121 through 131 )CC121 - 131114 - 124
1414chain 'C' and (resid 132 through 153 )CC132 - 153125 - 146
1515chain 'C' and (resid 154 through 168 )CC154 - 168147 - 161
1616chain 'F' and (resid 6 through 25 )FF6 - 251 - 20
1717chain 'F' and (resid 26 through 39 )FF26 - 3921 - 34
1818chain 'F' and (resid 40 through 90 )FF40 - 9035 - 79
1919chain 'F' and (resid 91 through 106 )FF91 - 10680 - 95
2020chain 'F' and (resid 107 through 131 )FF107 - 13196 - 115
2121chain 'F' and (resid 132 through 148 )FF132 - 148116 - 132
2222chain 'F' and (resid 149 through 168 )FF149 - 168133 - 152

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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