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- PDB-9qr1: Methyl-coenzyme M reductase of ANME-2d Candidatus Methanoperedens... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qr1
タイトルMethyl-coenzyme M reductase of ANME-2d Candidatus Methanoperedens sp. BLZ2 from a bioreactor enrichment culture
要素
  • (Methyl-coenzyme M reductase subunit ...) x 2
  • coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
キーワードTRANSFERASE / methanotrophy / anaerobic methanotrophic archaea / methane oxidation / ANME / methyl-coenzyme M reductase / MCR / reverse methanogenesis / nickel-dependent enzyme / coenzyme M / coenzyme B / F430 cofactor
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase activity / methanogenesis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain ...Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, ferredoxin-like fold / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 2 / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
1-THIOETHANESULFONIC ACID / FACTOR 430 / : / NITRATE ION / Coenzyme B / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha / Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Candidatus Methanoperedens sp. BLZ2 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.98 Å
データ登録者Mueller, M.-C. / Wagner, T.
資金援助European Union, ドイツ, オランダ, 5件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101125699European Union
German Research Foundation (DFG)WA 4053/1-1 ドイツ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)VI.Vidi.223.012 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)024.002.002 オランダ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Atomic resolution structures of the key enzyme MCR in anaerobic methanotrophy reveal novel and extensive post-translational modifications.
著者: Mueller, M.-C. / Wissink, M. / Mukherjee, P. / von Possel, N. / Laso-Perez, R. / Engilberge, S. / Carpentier, P. / Kahnt, J. / Wegener, G. / Welte, C.U. / Wagner, T.
履歴
登録2025年4月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
B: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
C: coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
D: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
E: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
F: coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)274,69941
ポリマ－270,2006
非ポリマー4,49935
水61,5933419
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: All other methyl-coenyzme M reductase models follow the same organization.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area60960 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area58080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.575, 189.299, 84.109
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Methyl-coenzyme M reductase subunit ... , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha / Alpha subunit of the Methyl-Coenzyme M reductase


分子量: 61535.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: The alpha subunit contains six post-translational modifications: Methylhistidine 268 Methylarginine 282 Hydroxytryptophane 439 Thioglycine 457 Didehydroaspartate 462 Methylcysteine 464
由来: (天然) Candidatus Methanoperedens sp. BLZ2 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: BLZ2 / 組織: /
参照: UniProt: A0A6A2FLY3, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
#2: タンパク質 Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase beta / Beta subunit of the Methyl-Coenzyme M reductase


分子量: 45366.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Candidatus Methanoperedens sp. BLZ2 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: BLZ2 / 組織: /
参照: UniProt: A0A6A2G3Q8, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase

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タンパク質 , 1種, 2分子 CF

#3: タンパク質 coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / Gamma subunit of the Methyl-Coenzyme M reductase


分子量: 28197.822 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: The gamma subunit contains a methylhistidine at position 159.
由来: (天然) Candidatus Methanoperedens sp. BLZ2 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: BLZ2 / 組織: /
参照: UniProt: A0A5E4HJB0, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase

-
非ポリマー , 8種, 3454分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#7: 化合物 ChemComp-F43 / FACTOR 430


分子量: 906.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H51N6NiO13 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-TP7 / Coenzyme B / 7-MERCAPTOHEPTANOYLTHREONINEPHOSPHATE / N-(7-メルカプトヘプタノイル)-O-ホスホノ-L-トレオニン


分子量: 343.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H22NO7PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-COM / 1-THIOETHANESULFONIC ACID / 2-メルカプトエタンスルホン酸


分子量: 142.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: Thick, yellow, brick-shaped
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Crystallisation was carried out on a junior Clover plate using a solution containing 20% w/v polyethylene glycol 3,350, 50 mM Tris pH 8.0, and 200 mM potassium nitrate. The reservoir ...詳細: Crystallisation was carried out on a junior Clover plate using a solution containing 20% w/v polyethylene glycol 3,350, 50 mM Tris pH 8.0, and 200 mM potassium nitrate. The reservoir contained 100 ul of crystallisation solution. 5 ul protein at 2.19 mg/ml in 25 mM Tris/HCl pH 8.0, 100 mM NaCl, 10% v/v glycerol and 2 mM dithiothreitol were mixed with 2 ul of the crystallisation solution. Crystals were soaked in a crystallisation solution supplemented with 20% ethylene glycol before freezing in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM07 / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.976→76.674 Å / Num. obs: 1130261 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 7.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.128 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 0.976→1.04 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.168 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 56513 / CC1/2: 0.667 / Rpim(I) all: 0.468 / Rrim(I) all: 1.26 / % possible all: 70.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 0.98→41.78 Å / SU ML: 0.06 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 10.72 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The model was built and corrected with COOT (Version 0.8.9.2)(52) and refined with PHENIX.refine. All atoms were considered anisotropic, with hydrogens added in riding mode. The model was ...詳細: The model was built and corrected with COOT (Version 0.8.9.2)(52) and refined with PHENIX.refine. All atoms were considered anisotropic, with hydrogens added in riding mode. The model was validated by the MolProbity server (http://molprobity.biochem.duke.edu).
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1176 57217 5.06 %
Rwork0.1025 --
obs0.1033 1130120 84.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 10.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.98→41.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18876 0 287 3419 22582
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0120432
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34127855
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0757751
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0993045
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0163680
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.98-0.990.28491940.25753075X-RAY DIFFRACTION7
0.99-10.24422250.24865013X-RAY DIFFRACTION12
1-1.010.24073780.24037892X-RAY DIFFRACTION19
1.01-1.020.25945680.234412933X-RAY DIFFRACTION30
1.02-1.040.252811050.226419914X-RAY DIFFRACTION47
1.04-1.050.243814490.222326457X-RAY DIFFRACTION63
1.05-1.070.222416220.201531307X-RAY DIFFRACTION74
1.07-1.080.198619420.187836791X-RAY DIFFRACTION87
1.08-1.10.18921020.169740507X-RAY DIFFRACTION96
1.1-1.120.177421510.157941701X-RAY DIFFRACTION98
1.12-1.140.158522490.143342284X-RAY DIFFRACTION100
1.14-1.160.150322870.132542215X-RAY DIFFRACTION100
1.16-1.180.147522940.126342309X-RAY DIFFRACTION100
1.18-1.20.13522060.11842409X-RAY DIFFRACTION100
1.2-1.230.131522190.109242353X-RAY DIFFRACTION100
1.23-1.260.13122410.107142359X-RAY DIFFRACTION100
1.26-1.290.115822700.095142310X-RAY DIFFRACTION100
1.29-1.320.113123390.089242297X-RAY DIFFRACTION100
1.32-1.360.104324120.084942289X-RAY DIFFRACTION100
1.36-1.410.109823730.083242202X-RAY DIFFRACTION100
1.41-1.460.099422390.078842368X-RAY DIFFRACTION100
1.46-1.520.093520580.074342576X-RAY DIFFRACTION100
1.52-1.590.09221990.075142472X-RAY DIFFRACTION100
1.59-1.670.094821750.078542476X-RAY DIFFRACTION100
1.67-1.770.097723060.082742341X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.910.099923200.087942405X-RAY DIFFRACTION100
1.91-2.10.096822790.087242397X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.410.095122140.084742510X-RAY DIFFRACTION100
2.41-3.030.106622660.095942454X-RAY DIFFRACTION100
3.03-41.780.115825350.105142287X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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