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- PDB-9qnk: Tau pT245 phosphopeptide binding to 14-3-3sigma -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qnk
タイトルTau pT245 phosphopeptide binding to 14-3-3sigma
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Microtubule-associated protein tau
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / 14-3-3 protein-protein interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / negative regulation of tubulin deacetylation / phosphatidylinositol bisphosphate binding ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / negative regulation of tubulin deacetylation / phosphatidylinositol bisphosphate binding / generation of neurons / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / regulation of mitochondrial fission / keratinization / axon development / regulation of chromosome organization / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / regulation of cell-cell adhesion / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / microtubule polymerization / negative regulation of mitochondrial membrane potential / dynactin binding / regulation of microtubule polymerization / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / apolipoprotein binding / main axon / keratinocyte proliferation / protein polymerization / axolemma / glial cell projection / Activation of BAD and translocation to mitochondria / phosphoserine residue binding / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of mitochondrial fission / negative regulation of protein localization to plasma membrane / neurofibrillary tangle assembly / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / positive regulation of axon extension / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / regulation of cellular response to heat / Activation of AMPK downstream of NMDARs / synapse assembly / RHO GTPases activate PKNs / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of superoxide anion generation / regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of protein localization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / supramolecular fiber organization / cytoplasmic microtubule organization / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / axon cytoplasm / astrocyte activation / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / positive regulation of cell adhesion / nuclear periphery / protein sequestering activity / protein export from nucleus / negative regulation of innate immune response / regulation of microtubule cytoskeleton organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / protein phosphatase 2A binding / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / cellular response to reactive oxygen species / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein homooligomerization / synapse organization / regulation of synaptic plasticity / PKR-mediated signaling / response to lead ion / SH3 domain binding / microtubule cytoskeleton organization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron projection development / intracellular protein localization / cell-cell signaling
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Pennings, M.A.M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101077879European Union
引用ジャーナル: Digit Discov / 年: 2025
タイトル: Identifying 14-3-3 interactome binding sites with deep learning.
著者: van Weesep, L. / Ozcelik, R. / Pennings, M. / Criscuolo, E. / Ottmann, C. / Brunsveld, L. / Grisoni, F.
履歴
登録2025年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7326
ポリマ－27,5922
非ポリマー1404
水3,315184
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,46412
ポリマ－55,1844
非ポリマー2808
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5330 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area24360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.915, 113.043, 63.168
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

CA

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 1049.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636

-
非ポリマー , 4種, 188分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.095 M HEPES pH=7.1-7.7 0.19 M CaCl2 5% glycerol 24-29% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873128 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873128 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.96 Å / Num. obs: 34194 / % possible obs: 86.5 % / 冗長度: 12.3 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1931 / CC1/2: 0.777

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解析

ソフトウェア
名称分類
PDB-REDO精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→45.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 3.022 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.086 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19581 1739 5.1 %RANDOM
Rwork0.16801 ---
obs0.16939 32431 86.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.704 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å2-0 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→45.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1928 0 4 184 2116
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0161993
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0161895
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3671.8252693
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5241.5674386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3425.26269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.46510377
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2297
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02428
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it11.0871.821993
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other10.6681.821993
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.7423.2231242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.7593.2251243
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it15.5152.3211000
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other14.8122.3171000
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other14.4743.9531447
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined14.62223.642349
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other14.75121.812305
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 147 -
Rwork0.222 2712 -
obs--99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8496-0.4049-0.25040.80870.30350.8171-0.0528-0.0665-0.00610.05310.03970.03470.0342-0.06920.0130.01530.00560.00430.01870.00550.025923.94316.8248.06
20.44691.3881-0.78254.7915-1.94131.87960.1208-0.0537-0.04930.2155-0.2512-0.0755-0.35580.00940.13040.12460.0656-0.02370.15550.03950.182136.54429.419-6.922
313.4979-0.26210.3667.51691.61866.97570.02170.2307-0.8714-0.01240.06870.35870.4054-0.6206-0.09040.0736-0.0135-0.04880.0867-0.03370.145614.36113.1188.555
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION2B1 - 9
2X-RAY DIFFRACTION3P241 - 249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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