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- PDB-9qna: RAD51 filament in complex with magnesium and ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qna
タイトルRAD51 filament in complex with magnesium and ATP
要素
  • DNA
  • DNA repair protein RAD51 homolog 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RAD51 recombinase / RAD51AP1 / filament modulation / homologous recombination / nucleotide hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin ...presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / cellular response to hydroxyurea / mitotic recombination / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / DNA strand exchange activity / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / telomere maintenance via recombination / single-stranded DNA helicase activity / reciprocal meiotic recombination / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Transcriptional Regulation by E2F6 / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / condensed nuclear chromosome / cellular response to ionizing radiation / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / cellular response to gamma radiation / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / response to toxic substance / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / DNA recombination / chromosome, telomeric region / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / centrosome / chromatin / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / DNA / DNA (> 10) / DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Kuhlen, L. / Zhang, X.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: RAD51AP1 is a versatile RAD51 modulator.
著者: Lucas Kuhlen / Bilge Argunhan / Pengtao Liang / Janet Zhong / Laura Masino / Xiaodong Zhang /
要旨: RAD51AP1 is an emergent key factor in homologous recombination (HR), the major pathway for accurate repair of DNA double-strand breaks, and in alternative lengthening of telomeres (ALT). Depletion of ...RAD51AP1 is an emergent key factor in homologous recombination (HR), the major pathway for accurate repair of DNA double-strand breaks, and in alternative lengthening of telomeres (ALT). Depletion of RAD51AP1 diminishes HR and overexpression is common in cancer, where it is associated with malignancy. Here, we show that RAD51AP1 has a hitherto unknown role in modulating the RAD51 recombinase, the central player in HR. Through a combination of biochemistry and structural biology, we reveal that RAD51AP1 possesses at least three RAD51-binding sites that facilitate its binding across two adjacent RAD51 molecules. We uncover a previously unidentified RAD51-binding mode that stabilizes the RAD51 N-terminal domain and protomer interface in the filaments. We uncover a previously undescribed role for RAD51AP1 in stabilizing RAD51-ssDNA filaments and promoting strand exchange. Our structural data provide the molecular basis for how RAD51AP1 binding induces conformational changes that promote RAD51 DNA association and oligomerization, therefore promoting filament nucleation, stabilization, and strand exchange. Further, we resolved structures of RAD51-ssDNA filaments in the presence of Mg-ATP and upon hydrolysis to Mg-ADP, revealing that RAD51 filaments expand upon ATP hydrolysis and explaining how ADP reduces RAD51-DNA binding. Our findings reveal RAD51AP1 as a versatile RAD51 modulator and RAD51 filament remodeler and shed previously unidentified insights into the modulation of HR, which is critical for the maintenance of genome stability.
履歴
登録2025年3月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12025年12月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein RAD51 homolog 1
C: DNA repair protein RAD51 homolog 1
E: DNA repair protein RAD51 homolog 1
G: DNA repair protein RAD51 homolog 1
I: DNA repair protein RAD51 homolog 1
K: DNA repair protein RAD51 homolog 1
Z: DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,25226
ポリマ－240,3227
非ポリマー3,93119
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
DNA repair protein RAD51 homolog 1 / HsRAD51 / hRAD51 / RAD51 homolog A


分子量: 37009.125 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51, RAD51A, RECA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06609
#2: DNA鎖 DNA


分子量: 18266.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: RAD51 filament in complex with magnesium and ATP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 53 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 54.647 ° / 軸方向距離/サブユニット: 16.494 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 242944 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化最高解像度: 3.26 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00215190
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.41220617
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.2082537
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0382345
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032575

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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