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- PDB-9qm9: TMEM55B tandem RING-like domains in complex with RILPL1 C-termina... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qm9
タイトルTMEM55B tandem RING-like domains in complex with RILPL1 C-terminal peptide
要素
  • RILP-like protein 1
  • Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
キーワードMEMBRANE PROTEIN / complex / PP4P1 / lysosome
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase activity / proton-transporting V-type ATPase complex assembly / protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / response to sterol depletion / Synthesis of PIPs in the nucleus / phosphatidylinositol dephosphorylation / lysosome localization / epithelial cell morphogenesis / dynein light intermediate chain binding ...phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase activity / proton-transporting V-type ATPase complex assembly / protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / response to sterol depletion / Synthesis of PIPs in the nucleus / phosphatidylinositol dephosphorylation / lysosome localization / epithelial cell morphogenesis / dynein light intermediate chain binding / PI5P Regulates TP53 Acetylation / nitric oxide mediated signal transduction / cilium assembly / cholesterol metabolic process / phospholipid metabolic process / centriole / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of signal transduction by p53 class mediator / small GTPase binding / phagocytic vesicle membrane / late endosome membrane / protein dimerization activity / cilium / ciliary basal body / lysosomal membrane / centrosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase / Transmembrane protein 55A / Rab interacting lysosomal protein, dimerization domain / : / Rab interacting lysosomal protein / RH1 domain / RH2 domain / RILP homology 1 domain / RH1 domain profile. / RH2 domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
RILP-like protein 1 / Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Waschbuesch, D. / Khan, A.R.
資金援助 アイルランド, 1件
組織認可番号国
Science Foundation IrelandSFI-20/FFP-A/8446 アイルランド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: TMEM55B tandem RING-like domains in complex with RILPL1 C-terminal peptide
著者: Waschbuesch, D. / Khan, A.R.
履歴
登録2025年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
B: Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
D: RILP-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3587
ポリマ－21,0963
非ポリマー2624
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.514, 48.442, 79.992
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質 Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase / Type 1 PtdIns-4 / 5-P2 4-Ptase / PtdIns-4 / 5-P2 4-Ptase I / Transmembrane protein 55B


分子量: 9810.661 Da / 分子数: 2 / 変異: C136S, C140A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIP4P1, C14orf9, TMEM55B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q86T03, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド RILP-like protein 1 / Rab-interacting lysosomal-like protein 1


分子量: 1474.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: synthetic peptide corresponding to the C-terminal residues (391-403) of human RILPL1
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RILPL1, RLP1 / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q5EBL4
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.48 % / 解説: rod
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.05M KSCN 0.1M Tris pH 8.5 18% PEG5000/MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月29日
詳細: Horizontal pre-focus bimorph mirror & KB bimorph mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→79.99 Å / Num. obs: 24054 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 15.08 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.163 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.55→1.58 Å / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 2.242 / Num. measured all: 7789 / Num. unique obs: 1163 / CC1/2: 0.536 / Rpim(I) all: 0.917 / Rrim(I) all: 2.426 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I) obs: 0.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→41.44 Å / SU ML: 0.1845 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.18 / 位相誤差: 28.7649
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2462 2255 5.02 %
Rwork0.2047 42675 -
obs0.2067 24054 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→41.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1266 0 4 127 1397
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00721296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01371754
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062202
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121227
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.7453182
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.580.4061430.32452603X-RAY DIFFRACTION98.6
1.58-1.620.33961480.31742649X-RAY DIFFRACTION98.62
1.62-1.660.32131280.30152650X-RAY DIFFRACTION98.58
1.66-1.710.32611570.26632678X-RAY DIFFRACTION99.79
1.71-1.760.28991430.25132617X-RAY DIFFRACTION98.96
1.76-1.810.27271530.24932696X-RAY DIFFRACTION99.2
1.81-1.880.26811100.2482727X-RAY DIFFRACTION99.65
1.88-1.950.241180.22622658X-RAY DIFFRACTION99.39
1.95-2.040.28491500.20672669X-RAY DIFFRACTION99.61
2.04-2.150.24591650.20262641X-RAY DIFFRACTION99.79
2.15-2.280.24191740.19642664X-RAY DIFFRACTION99.75
2.28-2.460.22851140.18892714X-RAY DIFFRACTION99.68
2.46-2.710.21941240.19432676X-RAY DIFFRACTION99.93
2.71-3.10.25281470.20492690X-RAY DIFFRACTION99.79
3.1-3.90.2321140.18092683X-RAY DIFFRACTION99.36
3.91-41.440.19721670.16152660X-RAY DIFFRACTION99.79
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.9941070496 Å / Origin y: -2.48360926412 Å / Origin z: 8.07940072605 Å
111213212223313233
T0.117679095479 Å20.0047832443656 Å20.00582776773263 Å2-0.107118804245 Å2-0.0213515501376 Å2--0.112608002964 Å2
L0.920088567475 °20.131056005226 °20.100854716995 °2-0.52475523358 °20.441810163122 °2--0.859034910483 °2
S-0.0217434707488 Å °-0.101174923127 Å °0.105325209334 Å °-0.00213424830077 Å °0.0206547703895 Å °0.00458404124738 Å °-0.0690011637092 Å °0.0556586804475 Å °-0.00745250091602 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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