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- PDB-8oqh: Structure of the cytosolic domain of lysosome-associated TMEM55B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oqh
タイトルStructure of the cytosolic domain of lysosome-associated TMEM55B
要素Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
キーワードMEMBRANE PROTEIN / membrane trafficking / lysosomes / JIP4
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase activity / proton-transporting V-type ATPase complex assembly / response to sterol depletion / Synthesis of PIPs in the nucleus / phosphatidylinositol dephosphorylation / lysosome localization / PI5P Regulates TP53 Acetylation / phospholipid metabolic process / positive regulation of TORC1 signaling ...phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase activity / proton-transporting V-type ATPase complex assembly / response to sterol depletion / Synthesis of PIPs in the nucleus / phosphatidylinositol dephosphorylation / lysosome localization / PI5P Regulates TP53 Acetylation / phospholipid metabolic process / positive regulation of TORC1 signaling / cholesterol metabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / phagocytic vesicle membrane / late endosome membrane / lysosomal membrane / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase / Transmembrane protein 55A
類似検索 - ドメイン・相同性
Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Waschbusch, D. / Khan, A.R.
資金援助 アイルランド, 1件
組織認可番号国
Science Foundation Ireland20/FFP-A/8446 アイルランド
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure of the cytosolic domain of lysosome-associated TMEM55B
著者: Washcbusch, D. / Khan, A.R.
履歴
登録2023年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
B: Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8836
ポリマ－19,6212
非ポリマー2624
水1,31573
1
A: Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9413
ポリマ－9,8111
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9413
ポリマ－9,8111
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.412, 84.445, 32.177
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Type 1 phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 4-phosphatase / Type 1 PtdIns-4 / 5-P2 4-Ptase / PtdIns-4 / 5-P2 4-Ptase I / Transmembrane protein 55B


分子量: 9810.661 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIP4P1, C14orf9, TMEM55B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86T03, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 4-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.96 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Tris pH8.5, 0.2M Sodium acetate trihydrate, 30% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→42.22 Å / Num. obs: 15173 / % possible obs: 98.06 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 28.17 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.1141 / Rpim(I) all: 0.06663 / Rrim(I) all: 0.1327 / Net I/σ(I): 6.67
反射 シェル解像度: 1.76→1.823 Å / Rmerge(I) obs: 1.378 / Num. unique obs: 1517 / CC1/2: 0.493 / Rpim(I) all: 0.8001

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDS20220110データ削減
Aimless0.7.8データスケーリング
PHASER1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.76→42.22 Å / SU ML: 0.1357 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.02 / 位相誤差: 24.2171
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 760 5.02 %
Rwork0.1942 14369 -
obs0.1957 15129 98.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→42.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1204 0 4 73 1281
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01451228
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.36051664
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0804194
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0142214
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.4618172
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.76-1.90.28761720.27152844X-RAY DIFFRACTION98.4
1.9-2.090.27171330.24072879X-RAY DIFFRACTION97.95
2.09-2.390.24181470.20782877X-RAY DIFFRACTION98.34
2.39-3.010.24641550.20342884X-RAY DIFFRACTION98.32
3.01-42.220.19241530.17082885X-RAY DIFFRACTION97.4
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.4165495118 Å / Origin y: -15.3404773765 Å / Origin z: 8.88570450093 Å
111213212223313233
T0.236355944676 Å2-0.00999899809154 Å2-0.00639757802766 Å2-0.257055447765 Å2-0.0168990327147 Å2--0.259050985065 Å2
L0.0660914748603 °2-0.56721605633 °2-0.136131190126 °2-1.63054510735 °20.143871447744 °2--0.100593473299 °2
S0.0104407663418 Å °-0.0133737388699 Å °0.0506645871705 Å °-0.116299003256 Å °0.0415953839277 Å °-0.186568242542 Å °-0.0262642231492 Å °0.0545178103545 Å °3.08331155602E-5 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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