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- PDB-9qlk: Structure of piperazate synthase from Streptomyces sp. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qlk
タイトルStructure of piperazate synthase from Streptomyces sp.
要素FMN-binding negative transcriptional regulator
キーワードLYASE / Piperazate synthase / piperazic acid / N-N bond formation / heme-binding
機能・相同性PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER
機能・相同性情報
生物種Streptomyces sp. B93 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Pal, N. / Schroder, S. / Sagmeister, T. / Daniel, B. / Gruber, K.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Commission101073065European Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of piperazate synthase from Streptomyces sp.
著者: Pal, N. / Schroder, S. / Daniel, B. / Gruber, K.
履歴
登録2025年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FMN-binding negative transcriptional regulator
B: FMN-binding negative transcriptional regulator
C: FMN-binding negative transcriptional regulator
D: FMN-binding negative transcriptional regulator
E: FMN-binding negative transcriptional regulator
F: FMN-binding negative transcriptional regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,10521
ポリマ－153,7196
非ポリマー4,38615
水6,089338
1
A: FMN-binding negative transcriptional regulator
B: FMN-binding negative transcriptional regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6056
ポリマ－51,2402
非ポリマー1,3654
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7840 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area17220 Å2
手法PISA
2
C: FMN-binding negative transcriptional regulator
D: FMN-binding negative transcriptional regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,92110
ポリマ－51,2402
非ポリマー1,6828
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8570 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area17410 Å2
手法PISA
3
E: FMN-binding negative transcriptional regulator
F: FMN-binding negative transcriptional regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5795
ポリマ－51,2402
非ポリマー1,3393
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7550 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area17050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.708, 141.708, 57.128
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
FMN-binding negative transcriptional regulator


分子量: 25619.816 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces sp. B93 (バクテリア)
株: B93 / 遺伝子: KBY47_09630 / プラスミド: pET28a / 詳細 (発現宿主): C-terminal His-Tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NiCo21 (DE3)

-
非ポリマー , 5種, 353分子

#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.55 % / 解説: brown needles
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.16 M Ca acetate, 0.08 M Na cacodylate, 14.4% PEG 8000, 20% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8731 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年9月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8731 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→51.79 Å / Num. obs: 78184 / % possible obs: 99.95 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 36.01 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.1596 / Rsym value: 0.1437 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.14→2.17 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 1.288 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 3163 / CC1/2: 0.382 / CC star: 0.743 / Rpim(I) all: 0.6121 / Rrim(I) all: 1.428 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
Aimless0.7.15データスケーリング
Coot0.9.8.93モデル構築
MOLREP11.9.02位相決定
XDS20250430データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.14→51.79 Å / SU ML: 0.3369 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 30.517
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2652 3541 5.01 %
Rwork0.1926 67197 -
obs0.1962 70738 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→51.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9909 0 353 338 10600
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012810626
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.194714548
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05981498
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01411906
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.46653849
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.14-2.170.30861560.27842666X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.20.32271600.26122671X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.230.33971700.25832638X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.270.33921360.26612722X-RAY DIFFRACTION99.93
2.27-2.310.30251440.27542675X-RAY DIFFRACTION99.96
2.31-2.340.32241780.26812641X-RAY DIFFRACTION99.93
2.35-2.390.33951660.2462707X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.430.32591620.25812645X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.480.32351420.24762740X-RAY DIFFRACTION99.93
2.48-2.540.31011240.24422639X-RAY DIFFRACTION99.96
2.54-2.60.30451020.24922793X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.660.3325760.25342685X-RAY DIFFRACTION99.96
2.66-2.730.3081340.23462724X-RAY DIFFRACTION100
2.73-2.810.33251120.21752707X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.90.33661640.22082666X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.010.28561350.22052743X-RAY DIFFRACTION99.97
3.01-3.130.26041260.21142650X-RAY DIFFRACTION100
3.13-3.270.28221460.19752697X-RAY DIFFRACTION99.96
3.27-3.440.2961320.1892689X-RAY DIFFRACTION99.86
3.44-3.660.27671180.17282718X-RAY DIFFRACTION99.96
3.66-3.940.25521580.15912670X-RAY DIFFRACTION99.96
3.94-4.340.21581480.14372700X-RAY DIFFRACTION100
4.34-4.960.1842100.13912591X-RAY DIFFRACTION99.93
4.97-6.250.24251320.15752718X-RAY DIFFRACTION100
6.26-51.790.22121100.15932702X-RAY DIFFRACTION99.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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