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万見
- PDB-9qep: Cryo-EM structure of O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qep
タイトルCryo-EM structure of O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens
要素O-GlcNAcase
キーワードHYDROLASE / GH84 hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


hexosaminidase activity / carbohydrate derivative metabolic process / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity
類似検索 - 分子機能
Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
protein O-GlcNAcase
類似検索 - 構成要素
生物種Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Basse Hansen, S. / Bartual, S.G. / Yuan, H. / Raimi, O.G. / Gorelik, A. / Ferenbach, A.T. / Lytje, K. / Pedersen, J.S. / Drace, T. / Boesen, T. / van Aalten, D.M.F.
資金援助 英国, デンマーク, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust110061 英国
Novo Nordisk FoundationNNF21OC0065969 デンマーク
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Multi-domain O-GlcNAcase structures reveal allosteric regulatory mechanisms.
著者: Sara Basse Hansen / Sergio G Bartual / Huijie Yuan / Olawale G Raimi / Andrii Gorelik / Andrew T Ferenbach / Kristian Lytje / Jan Skov Pedersen / Taner Drace / Thomas Boesen / Daan M F van Aalten /
要旨: Nucleocytoplasmic protein O-GlcNAcylation is a dynamic modification catalysed by O-GlcNAc transferase (OGT) and reversed by O-GlcNAc hydrolase (OGA), whose activities are regulated through largely ...Nucleocytoplasmic protein O-GlcNAcylation is a dynamic modification catalysed by O-GlcNAc transferase (OGT) and reversed by O-GlcNAc hydrolase (OGA), whose activities are regulated through largely unknown O-GlcNAc-dependent feedback mechanisms. OGA is a homodimeric, multi-domain enzyme containing a catalytic core and a pseudo-histone acetyltransferase (pHAT) domain. While a catalytic structure has been reported, the structure and function of the pHAT domain remain elusive. Here, we report a crystal structure of the Trichoplax adhaerens pHAT domain and cryo-EM data of the multi-domain T. adhaerens and human OGAs, complemented by biophysical analyses. Here, we show that the eukaryotic OGA pHAT domain forms catalytically incompetent, symmetric homodimers, projecting a partially conserved putative peptide-binding site. In solution, OGA exist as flexible multi-domain dimers, but catalytic core-pHAT linker interactions restrict pHAT positional range. In human OGA, pHAT movements remodel the active site environment through conformational changes in a flexible arm region. These findings reveal allosteric mechanisms through which the pHAT domain contributes to O-GlcNAc homeostasis.
履歴
登録2025年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-GlcNAcase
B: O-GlcNAcase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,1902
ポリマ－168,1902
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 O-GlcNAcase


分子量: 84094.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D5X2Y8, protein O-GlcNAcase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens (TaOGA) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 99 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 59.9 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 141300 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0047112
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8469608
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.2442614
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0521024
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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