[日本語] English
万見
- EMDB-53081: Cryo-EM structure of human O-GlcNAcase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53081
タイトルCryo-EM structure of human O-GlcNAcase
マップデータ
試料
  • 複合体: O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens (TaOGA)
    • タンパク質・ペプチド: Protein O-GlcNAcase
キーワードGH84 hydrolase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein deglycosylation / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein O-linked glycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / identical protein binding ...glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein deglycosylation / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein O-linked glycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Acyl-CoA N-acyltransferase / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein O-GlcNAcase
類似検索 - 構成要素
生物種Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Basse Hansen S / Bartual SG / Yuan H / Raimi OG / Gorelik A / Ferenbach AT / Lytje K / Pedersen JS / Drace T / Boesen T / van Aalten DMF
資金援助 英国, デンマーク, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust110061 英国
Novo Nordisk FoundationNNF21OC0065969 デンマーク
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Multi-domain O-GlcNAcase structures reveal allosteric regulatory mechanisms.
著者: Sara Basse Hansen / Sergio G Bartual / Huijie Yuan / Olawale G Raimi / Andrii Gorelik / Andrew T Ferenbach / Kristian Lytje / Jan Skov Pedersen / Taner Drace / Thomas Boesen / Daan M F van Aalten /
要旨: Nucleocytoplasmic protein O-GlcNAcylation is a dynamic modification catalysed by O-GlcNAc transferase (OGT) and reversed by O-GlcNAc hydrolase (OGA), whose activities are regulated through largely ...Nucleocytoplasmic protein O-GlcNAcylation is a dynamic modification catalysed by O-GlcNAc transferase (OGT) and reversed by O-GlcNAc hydrolase (OGA), whose activities are regulated through largely unknown O-GlcNAc-dependent feedback mechanisms. OGA is a homodimeric, multi-domain enzyme containing a catalytic core and a pseudo-histone acetyltransferase (pHAT) domain. While a catalytic structure has been reported, the structure and function of the pHAT domain remain elusive. Here, we report a crystal structure of the Trichoplax adhaerens pHAT domain and cryo-EM data of the multi-domain T. adhaerens and human OGAs, complemented by biophysical analyses. Here, we show that the eukaryotic OGA pHAT domain forms catalytically incompetent, symmetric homodimers, projecting a partially conserved putative peptide-binding site. In solution, OGA exist as flexible multi-domain dimers, but catalytic core-pHAT linker interactions restrict pHAT positional range. In human OGA, pHAT movements remodel the active site environment through conformational changes in a flexible arm region. These findings reveal allosteric mechanisms through which the pHAT domain contributes to O-GlcNAc homeostasis.
履歴
登録2025年3月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月17日-
マップ公開2025年9月17日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_53081.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53081.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 360 pix.
= 310.56 Å		0.86 Å/pix.
x 360 pix.
= 310.56 Å		0.86 Å/pix.
x 360 pix.
= 310.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86267 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.18449263 - 0.39165747
平均 (標準偏差)0.00046454993 (±0.0069166613)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 310.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_53081_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_53081_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens (TaOGA)

全体名称: O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens (TaOGA)
要素
  • 複合体: O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens (TaOGA)
    • タンパク質・ペプチド: Protein O-GlcNAcase

-
超分子 #1: O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens (TaOGA)

超分子名称: O-GlcNAcase from Trichoplax Adhaerens (TaOGA) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)

-
分子 #1: Protein O-GlcNAcase

分子名称: Protein O-GlcNAcase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein O-GlcNAcase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.206367 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPLGSEERES ELSSNPAASA GASLEPPAAP APGEDNPAGA GGAAVAGAAG GARRFLCGVV EGFYGRPWVM EQRKELFRRL QKWELNTYL YAPKDDYKHR MFWREMYSVE EAEQLMTLIS AAREYEIEFI YAISPGLDIT FSNPKEVSTL KRKLDQVSQF G CRSFALLF ...文字列:
GPLGSEERES ELSSNPAASA GASLEPPAAP APGEDNPAGA GGAAVAGAAG GARRFLCGVV EGFYGRPWVM EQRKELFRRL QKWELNTYL YAPKDDYKHR MFWREMYSVE EAEQLMTLIS AAREYEIEFI YAISPGLDIT FSNPKEVSTL KRKLDQVSQF G CRSFALLF DDIDHNMCAA DKEVFSSFAH AQVSITNEIY QYLGEPETFL FCPTEYCGTF CYPNVSQSPY LRTVGEKLLP GI EVLWTGP KVVSKEIPVE SIEEVSKIIK RAPVIWDNIH ANDYDQKRLF LGPYKGRSTE LIPRLKGVLT NPNCEFEANY VAI HTLATW YKSNMNGVRK DVVMTDSEDS TVSIQIKLEN EGSDEDIETD VLYSPQMALK LALTEWLQEF GVPHQYSSRQ VAHS GAKAS VVDGTPLVAA GGGGSGGGGS VTLEDLQLLA DLFYLPYEHG PKGAQMLREF QWLRANSSVV SVNCKGKDSE KIEEW RSRA AKFEEMCGLV MGMFTRLSNC ANRTILYDMY SYVWDIKSIM SMVKSFVQWL GCRSHSSAQF LIGDQEPWAF RGGLAG EFQ RLLPIDGAND LFFQPPPLTP TSKVYTIRPY FPKDEASVYK ICREMYDDGV GLPFQSQPDL IGDKLVGGLL SLSLDYC FV LEDEDGICGY ALGTVDVTPF IKKCKISWIP FMQEKYTKPN GDKELSEAEK IMLSFHEEQE VLPETFLANF PSLIKMDI H KKVTDPSVAK SMMACLLSSL KANGSRGAFC EVRPDDKRIL EFYSKLGCFE IAKMEGFPKD VVILGRSL

UniProtKB: Protein O-GlcNAcase, Protein O-GlcNAcase

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 59.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold3 predicted model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 140754
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る