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万見
- PDB-9qa5: Structure of the N-SH2 domain of SHP2 in complex with the phospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qa5
タイトルStructure of the N-SH2 domain of SHP2 in complex with the phosphoY627-Gab1 (613-651) peptide
要素
  • GRB2-associated-binding protein 1
  • Isoform 3 of Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2-domain / phosphatase / PTPN11 / phospho-tyrosine
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / endothelial cell chemotaxis / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA ...negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / endothelial cell chemotaxis / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals / cerebellar cortex formation / negative regulation of neutrophil activation / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of hormone secretion / MET receptor recycling / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / Signaling by Leptin / positive regulation of ossification / MET activates PTPN11 / hormone metabolic process / MET activates RAP1 and RAC1 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / ERBB signaling pathway / face morphogenesis / platelet formation / vascular endothelial growth factor signaling pathway / triglyceride metabolic process / organ growth / megakaryocyte development / Interleukin-20 family signaling / negative regulation of type I interferon production / Interleukin-6 signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / peptide hormone receptor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / MAPK3 (ERK1) activation / Prolactin receptor signaling / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / Bergmann glial cell differentiation / inner ear development / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / Regulation of IFNA/IFNB signaling / positive regulation of intracellular signal transduction / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / PI3K events in ERBB2 signaling / Co-inhibition by PD-1 / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / ephrin receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / Regulation of IFNG signaling / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Signaling by FGFR4 in disease / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by CSF3 (G-CSF) / FRS-mediated FGFR3 signaling / negative regulation of T cell proliferation / cell adhesion molecule binding / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / T cell costimulation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / hormone-mediated signaling pathway / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / phosphotyrosine residue binding / protein-tyrosine-phosphatase / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / signaling adaptor activity / Downstream signal transduction / positive regulation of mitotic cell cycle / homeostasis of number of cells within a tissue / axonogenesis / protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
GRB2-associated-binding protein 1-4-like / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / PH domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...GRB2-associated-binding protein 1-4-like / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / PH domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / GRB2-associated-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Machner, L. / Breithaupt, C. / Kniest, J. / Parthier, C. / Feller, S.M. / Stubbs, M.T.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Mechanism of SHP2 activation by bis-Tyr-phosphorylated Gab1
著者: Machner, L. / Shaikhqasem, A. / Gruber, T. / Hamdi, F. / Breithaupt, C. / Kniest, J. / Wiebe, F. / Lewitzky, M. / Parthier, C. / Kyrilis, F.L. / Balbach, J. / Kastritis, P.L. / Feller, S.M. / Stubbs, M.T.
履歴
登録2025年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 3 of Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: GRB2-associated-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2302
ポリマ－16,2302
非ポリマー00
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area5860 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)60.780, 60.780, 69.847
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-238-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Isoform 3 of Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP- ...Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP-2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 12006.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06124, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド GRB2-associated-binding protein 1 / GRB2-associated binder 1 / Growth factor receptor bound protein 2-associated protein 1


分子量: 4223.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13480
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 5 % PEG3350, 0.2 M NaCl, 0.1 M BisTris, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-Arc 150 / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→69.85 Å / Num. obs: 8364 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 31.76 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.137 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.08→2.14 Å / 冗長度: 13.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 633 / CC1/2: 0.817 / Rrim(I) all: 0.95 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSVERSION Jan 31, 2020 BUILT=20200417データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.08→27.87 Å / SU ML: 0.2609 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.8407
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2729 405 4.88 %
Rwork0.2258 7890 -
obs0.2281 8295 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→27.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数870 0 0 43 913
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061898
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95021218
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0499130
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071158
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.794337
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.08-2.380.31811420.24622569X-RAY DIFFRACTION100
2.38-30.37411270.28042591X-RAY DIFFRACTION99.74
3-27.870.23281360.20212730X-RAY DIFFRACTION99.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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