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- PDB-9q1v: Crystal Structure of de novo design FimH minibinder F7 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9q1v
タイトルCrystal Structure of de novo design FimH minibinder F7 complex
要素
  • FimH minibinder F7
  • Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
キーワードDE NOVO PROTEIN / de novo design / multidrug-resistant / bacterial infections / Bacterial Adhesins / Miniprotein Inhibitors
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Bera, A.K. / Kang, A. / Thomson, T. / Chazin-Gray, A. / Baker, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Defense Advanced Research Projects Agency (DARPA)HR0011-21-2- 0012 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025
タイトル: De Novo Design of Miniprotein Inhibitors of Bacterial Adhesins.
著者: Chazin-Gray, A.M. / Thompson, T.R. / Lopatto, E.D.B. / Magala, P. / Erickson, P.W. / Hunt, A.C. / Manchenko, A. / Aprikian, P. / Tchesnokova, V. / Basova, I. / Sanick, D.A. / Tamadonfar, K.O. ...著者: Chazin-Gray, A.M. / Thompson, T.R. / Lopatto, E.D.B. / Magala, P. / Erickson, P.W. / Hunt, A.C. / Manchenko, A. / Aprikian, P. / Tchesnokova, V. / Basova, I. / Sanick, D.A. / Tamadonfar, K.O. / Timm, M.R. / Pinkner, J.S. / Dodson, K.W. / Kang, A. / Joyce, E. / Bera, A.K. / Schmitz, A.J. / Ellebedy, A.H. / Hvorecny, K.L. / Cartwright, M.J. / Vernet, A. / Bardales, S. / White, D. / Klevit, R.E. / Sokurenko, E.V. / Hultgren, S.J. / Baker, D.
履歴
登録2025年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FimH minibinder F7
B: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
C: FimH minibinder F7
D: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0114
ポリマ－49,0114
非ポリマー00
水4,252236
1
A: FimH minibinder F7
B: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5052
ポリマ－24,5052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10300 Å2
手法PISA
2
C: FimH minibinder F7
D: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5052
ポリマ－24,5052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.967, 52.387, 72.865
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.795, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 FimH minibinder F7


分子量: 6795.729 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Protein FimH


分子量: 17709.635 Da / 分子数: 2 / Mutation: L34K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimH, b4320, JW4283 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08191
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M sodium malonate, pH 7.0, 20% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→42.22 Å / Num. obs: 34397 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 15.58 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.871 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2003 / CC1/2: 0.753 / Rpim(I) all: 0.397 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→42.22 Å / SU ML: 0.2398 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.8031
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 1415 4.12 %
Rwork0.233 32911 -
obs0.2343 34326 90 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→42.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3448 0 0 236 3684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00423529
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.65024829
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0492558
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054632
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.09871213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.810.39571500.37093482X-RAY DIFFRACTION95.91
1.81-1.890.34541340.33693128X-RAY DIFFRACTION86.5
1.89-1.970.34941140.30182652X-RAY DIFFRACTION72.43
1.97-2.070.30381290.26342985X-RAY DIFFRACTION82.47
2.07-2.20.25821510.24653521X-RAY DIFFRACTION96.28
2.2-2.370.28711390.24273219X-RAY DIFFRACTION88.98
2.38-2.610.27491530.23663583X-RAY DIFFRACTION97.7
2.61-2.990.27951440.24043358X-RAY DIFFRACTION91.53
2.99-3.770.25531440.20533347X-RAY DIFFRACTION91.41
3.77-42.220.18821570.17383636X-RAY DIFFRACTION96.64
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.147186564 Å / Origin y: 14.2262954809 Å / Origin z: 17.7809713159 Å
111213212223313233
T0.0592514348082 Å20.00243895800278 Å20.00508799019756 Å2-0.0866912108507 Å2-0.0104205769878 Å2--0.0648517591684 Å2
L0.105327207065 °2-0.0274150074336 °20.116406131584 °2-0.0190775968246 °2-0.0389848469695 °2--0.116238879607 °2
S-0.0137638029415 Å °0.070507946832 Å °0.0190311645412 Å °-0.00158760338882 Å °-0.0110721395729 Å °0.00403870408308 Å °-0.00325157185188 Å °0.0357642447946 Å °-0.0903950638041 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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