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- PDB-9pzl: Pyruvate phosphate dikinase in complex with AMP-PNP and sulfate ions -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9pzl
タイトルPyruvate phosphate dikinase in complex with AMP-PNP and sulfate ions
要素Pyruvate, phosphate dikinase
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / ATP-BINDING / PEP BINDING DIKINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate, phosphate dikinase / pyruvate, phosphate dikinase activity / kinase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pyruvate, phosphate dikinase / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain ...Pyruvate, phosphate dikinase / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / ATP-grasp fold, subdomain 1
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Pyruvate, phosphate dikinase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium symbiosum (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lim, K. / Herzberg, O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB9813271 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Swiveling domain mechanism in pyruvate phosphate dikinase.
著者: Lim, K. / Read, R.J. / Chen, C.C. / Tempczyk, A. / Wei, M. / Ye, D. / Wu, C. / Dunaway-Mariano, D. / Herzberg, O.
履歴
登録2025年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate, phosphate dikinase
B: Pyruvate, phosphate dikinase
C: Pyruvate, phosphate dikinase
D: Pyruvate, phosphate dikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)390,26320
ポリマ－387,0854
非ポリマー3,17816
水00
1
A: Pyruvate, phosphate dikinase
B: Pyruvate, phosphate dikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,13110
ポリマ－193,5432
非ポリマー1,5898
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7160 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area63330 Å2
手法PISA
2
C: Pyruvate, phosphate dikinase
D: Pyruvate, phosphate dikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,13110
ポリマ－193,5432
非ポリマー1,5898
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7140 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area63800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.695, 118.475, 170.806
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Pyruvate, phosphate dikinase / Pyruvate / orthophosphate dikinase


分子量: 96771.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium symbiosum (バクテリア)
遺伝子: ppdK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22983, pyruvate, phosphate dikinase
#2: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.65 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PPDK 25mg/ml with 5mM MgCl2 + 5 mM AMPPNP in 2.3 M ammonium sulfate, 0.1 Na Hepes. Protein solution in 20 mM imidazole buffer, pH 6.5, 100 mM KCl, 0.1 mM EDTA and 1 mM mercaptoethanol
Temp details: cold room

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: liquid nitrogen / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年7月19日
放射モノクロメーター: HARVARD MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→48 Å / Num. obs: 86567 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 3→3.06 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Num. unique obs: 4453 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.1_743精密化
CrystalClearデータ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→47.533 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 38.62 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3021 4374 5.08 %random selection
Rwork0.2187 ---
obs0.2245 86160 99.12 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.203 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.8351 Å20 Å2-0.4745 Å2
2--19.2285 Å2-0 Å2
3----10.3934 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.533 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27012 0 184 0 27196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0127688
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25237364
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.24510408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0784076
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054896
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0005-3.05230.37372150.26814125X-RAY DIFFRACTION95
3.0523-3.10770.4062240.26194070X-RAY DIFFRACTION94
3.1077-3.16750.40382010.2614069X-RAY DIFFRACTION95
3.1675-3.23210.35042120.25334092X-RAY DIFFRACTION95
3.2321-3.30240.36922400.25544114X-RAY DIFFRACTION94
3.3024-3.37910.34072130.24134054X-RAY DIFFRACTION95
3.3791-3.46360.31982110.23824093X-RAY DIFFRACTION94
3.4636-3.55720.30261950.23064108X-RAY DIFFRACTION95
3.5572-3.66180.33532560.22774033X-RAY DIFFRACTION93
3.6618-3.77990.31361900.2214103X-RAY DIFFRACTION95
3.7799-3.91480.31252310.21464086X-RAY DIFFRACTION94
3.9148-4.07140.31912120.20614056X-RAY DIFFRACTION94
4.0714-4.25650.27752110.20084089X-RAY DIFFRACTION94
4.2565-4.48060.27152120.18894100X-RAY DIFFRACTION94
4.4806-4.76080.25832240.19114069X-RAY DIFFRACTION94
4.7608-5.12760.2412070.19784112X-RAY DIFFRACTION94
5.1276-5.64220.29282200.2194103X-RAY DIFFRACTION94
5.6422-6.45530.30172140.23424097X-RAY DIFFRACTION94
6.4553-8.12040.27312160.21464095X-RAY DIFFRACTION93
8.1204-38.47970.24032180.20014115X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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