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- PDB-9peb: Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana Met1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9peb
タイトルCryo-EM structure of Arabidopsis thaliana Met1
要素DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / DNA (cytosine-5)-methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


zygote asymmetric cytokinesis in embryo sac / negative regulation of flower development / DNA-mediated transformation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / methyltransferase activity / methylation / chromatin binding / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Lu, J. / Chen, X. / Song, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2025
タイトル: Structure and autoinhibitory regulation of MET1 in the maintenance of plant CG methylation.
著者: Jiuwei Lu / Xinyi Chen / Jian Fang / Daniel Li / Huy Le / Xuehua Zhong / Jikui Song /
要旨: Plant DNA METHYLTRANSFERASE 1 (MET1) is responsible for maintaining genome-wide CG methylation. Its dysregulation has been linked to profound biological disruptions, including genomic instability and ...Plant DNA METHYLTRANSFERASE 1 (MET1) is responsible for maintaining genome-wide CG methylation. Its dysregulation has been linked to profound biological disruptions, including genomic instability and developmental defects. However, the exact mechanism by which MET1 orchestrates these vital functions and coordinates its various domains to shape the plant-specific epigenome remains unknown. Here, we report the cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana MET1 (AtMET1), revealing an autoinhibitory mechanism that governs its DNA methylation activity. Between the two replication-foci-target sequence (RFTS) domains in AtMET1, the second RFTS domain (RFTS2) directly associates with the methyltransferase (MTase) domain, thereby inhibiting substrate-binding activity. Compared to DNMT1, AtMET1 lacks the CXXC domain and its downstream autoinhibitory linker, featuring only limited RFTS2-MTase interactions, resulting in a much-reduced autoinhibitory contact. In line with this difference, the DNA methylation activity of AtMET1 displays less temperature dependence than that of DNMT1, potentially allowing MET1 to maintain its activity across diverse temperature conditions. We further report the structure of AtMET1 bound to hemimethylated CG (hmCG) DNA, unveiling the molecular basis for substrate binding and CG recognition by AtMET1, and an activation mechanism that involves a coordinated conformational shift between two structural elements of its active site. In addition, our combined structural and biochemical analysis highlights distinct functionalities between the two RFTS domains of AtMET1, unraveling their evolutionary divergence from the DNMT1 RFTS domain. Together, this study offers a framework for understanding the structure and mechanism of AtMET1, with profound implications for the maintenance of CG methylation in plants.
履歴
登録2025年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,0323
ポリマ－169,5821
非ポリマー4502
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / DNA methyltransferase 01 / DNA methyltransferase 2 / DNA methyltransferase AthI / DNA Metase AthI / ...DNA methyltransferase 01 / DNA methyltransferase 2 / DNA methyltransferase AthI / DNA Metase AthI / M.AthI / DNA methyltransferase DDM2 / Protein DECREASED DNA METHYLATION 2


分子量: 169582.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: DMT1, ATHIM, DDM2, DMT01, MET1, MET2, At5g49160, K21P3.3
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P34881, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Met1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4粒子像選択
2PHENIX1.21_5207:モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 172700 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0028318
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.48511251
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.7771110
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041218
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041446

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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