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Structure paper

タイトルStructure and autoinhibitory regulation of MET1 in the maintenance of plant CG methylation.
ジャーナル・号・ページPlant Cell, Vol. 37, Issue 11, Year 2025
掲載日2025年10月31日
著者Jiuwei Lu / Xinyi Chen / Jian Fang / Daniel Li / Huy Le / Xuehua Zhong / Jikui Song /
PubMed 要旨Plant DNA methyltransferase 1 (MET1) is responsible for maintaining genome-wide cytosine-phosphate-guanine (CG) methylation. Its dysregulation has been linked to profound biological disruptions, ...Plant DNA methyltransferase 1 (MET1) is responsible for maintaining genome-wide cytosine-phosphate-guanine (CG) methylation. Its dysregulation has been linked to profound biological disruptions, including genomic instability and developmental defects. However, the exact mechanism by which MET1 orchestrates these vital functions and coordinates its various domains to shape the plant-specific epigenome remains unknown. Here, we report the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of Arabidopsis thaliana MET1 (AtMET1), revealing an autoinhibitory mechanism that governs its DNA methylation activity. Between the 2 replication foci target sequence (RFTS) domains in AtMET1, the second RFTS domain (RFTS2) directly associates with the methyltransferase (MTase) domain, thereby inhibiting substrate-binding activity. Compared with DNMT1, AtMET1 lacks the CXXC domain and its downstream autoinhibitory linker, featuring only limited RFTS2-MTase interactions, resulting in a much-reduced autoinhibitory contact. In line with this difference, the DNA methylation activity of AtMET1 displays less temperature dependence than that of DNMT1, potentially allowing MET1 to maintain its activity across diverse temperature conditions. We further report the structure of AtMET1 bound to hemimethylated CG DNA, unveiling the molecular basis for substrate binding and CG recognition by AtMET1, and an activation mechanism that involves a coordinated conformational shift between 2 structural elements of its active site. In addition, our combined structural and biochemical analysis highlights distinct functionalities between the 2 RFTS domains of AtMET1, unraveling their evolutionary divergence from the DNMT1 RFTS domain. Together, this study offers a framework for understanding the structure and mechanism of AtMET1, with profound implications for the maintenance of CG methylation in plants.
リンクPlant Cell / PubMed:41082549
手法EM (単粒子)
解像度2.9 - 3.29 Å
構造データ

71556

9peb

EMDB-71556, PDB-9peb:
Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana Met1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

71557

9pec

EMDB-71557, PDB-9pec:
Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana Met1 (RFTS free)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.29 Å

71558

9ped

EMDB-71558, PDB-9ped:
Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana Met1 in complex with DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

化合物

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードTRANSFERASE / DNA (cytosine-5)-methyltransferase / TRANSFERASE/DNA / TRANSFERASE-DNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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