[日本語] English
万見
- PDB-9oxk: CryoEM structure of FlaB filament from Shewanella oneidensis -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9oxk
タイトルCryoEM structure of FlaB filament from Shewanella oneidensis
要素Flagellin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FlaB filament
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum / structural molecule activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Qing, L. / Fan, H.C. / Liu, Y. / Miller, J.F. / Huang, Y. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: ACS Nano / 年: 2025
タイトル: Curvature Generation and Engineering Principles from Multi-flagellin Flagellum.
著者: Qing Lou / Hongcheng Fan / Yang Liu / Jeff F Miller / Yu Huang / Z Hong Zhou /
要旨: Motility driven by nanoscale flagella is vital to microbial survival and spread in fluid and structured environments. The absence of native flagellum structures, however, has limited our ...Motility driven by nanoscale flagella is vital to microbial survival and spread in fluid and structured environments. The absence of native flagellum structures, however, has limited our understanding of the mechanisms of microbial motility, hindering efforts to engineer microbe-based microbots for applications. Here, by cryogenic electron tomography (cryoET) and microscopy (cryoEM), we determined the structural basis of motility driven by the single flagellum anchored to one pole of MR-1 (), an electrogenic bacterium commonly used in biotechnology. The structures of the curved flagellum, representing the conformation during motion, are captured, allowing delineation of molecular interactions among the subunits of its three components─filament, hook, and hook-filament junction. The structures of the filament, i.e., the propeller, reveal varying compositions of the flagellin isoforms FlaA and FlaB throughout the filament. Distinct inter-subunit interactions along the 5-start direction are identified at residues 129 and 134, which are the major determinants of functional differences in motility for the two isoforms. The hook─the universal joint─has a significantly larger curvature than that of the filament, despite both containing 11 curvature-defining conformers of their subunits. Transition between the propeller and the universal joint is mediated by the hook-filament junction, composed of 11 subunits of FlgK and FlgL, reconciling the incompatibility between the filament and the hook. Correlating these compositional and structural transitions with varying levels of curvature in flagellar segments reveals the molecular mechanism enabling propulsive motility. Mechanistic understanding from could suggest engineering principles for nanoscale biomimetic systems.
履歴
登録2025年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Flagellin
B: Flagellin
C: Flagellin
D: Flagellin
E: Flagellin
F: Flagellin
G: Flagellin
H: Flagellin
I: Flagellin
J: Flagellin
K: Flagellin
L: Flagellin
M: Flagellin
N: Flagellin
O: Flagellin
P: Flagellin
Q: Flagellin
R: Flagellin
S: Flagellin
T: Flagellin
U: Flagellin
V: Flagellin
W: Flagellin
X: Flagellin
Y: Flagellin
Z: Flagellin
a: Flagellin
b: Flagellin
c: Flagellin
d: Flagellin
e: Flagellin
f: Flagellin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)907,66932
ポリマ－907,66932
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 ...
Flagellin


分子量: 28364.670 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8ECA6
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: FlaB filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 463640 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.9 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00763456
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72685504
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5538992
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04610496
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00511392

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る