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万見
- PDB-9op5: Herpes simplex virus type 1 (HSV-1) B-capsid pUL6 portal protein,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9op5
タイトルHerpes simplex virus type 1 (HSV-1) B-capsid pUL6 portal protein, dodecameric complex
要素
  • Capsid portal protein
  • Capsid scaffolding protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / nuclear capsid assembly / viral release from host cell / chromosome organization / virion component / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus portal protein / Herpesvirus UL6 like / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21)
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid portal protein / Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human alphaherpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Crofut, E.H. / Kashyap, S. / Stevens, A. / Jih, J. / Liu, Y.-T. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)R01DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI151055 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)5T32AR071307 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116792 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM145388 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR23057 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of a new capsid form and comparison with A-, B- and C-capsids clarify herpesvirus assembly
著者: Stevens, A. / Kashyap, S. / Crofut, E.H. / Alvarez-Cabrera, A.L. / Jih, J. / Liu, Y.-T. / Zhou, Z.H.
履歴
登録2025年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation_author / em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid scaffolding protein
B: Capsid scaffolding protein
C: Capsid scaffolding protein
D: Capsid scaffolding protein
E: Capsid scaffolding protein
F: Capsid scaffolding protein
G: Capsid scaffolding protein
H: Capsid scaffolding protein
I: Capsid scaffolding protein
J: Capsid scaffolding protein
K: Capsid scaffolding protein
L: Capsid scaffolding protein
a: Capsid portal protein
b: Capsid portal protein
c: Capsid portal protein
d: Capsid portal protein
e: Capsid portal protein
f: Capsid portal protein
g: Capsid portal protein
h: Capsid portal protein
i: Capsid portal protein
j: Capsid portal protein
k: Capsid portal protein
l: Capsid portal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,687,97024
ポリマ－1,687,97024
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Capsid scaffolding protein / Protease precursor / pPR


分子量: 66501.609 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: I3TC84
#2: タンパク質
Capsid portal protein / UL6


分子量: 74162.523 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: H9E912
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dodecameric complex of pUL6 with bound loops from scaffolding protein
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
4cryoSPARCCTF補正
9PHENIX1.21.2_5419:モデル精密化
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 799092 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00241556
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50656544
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.8815736
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.046144
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0047368

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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