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万見
- PDB-9op3: Structure of Human ADAR2-R2D complexed with dsRNA containing 8-az... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9op3
タイトルStructure of Human ADAR2-R2D complexed with dsRNA containing 8-azaN and 2'-Deoxy-2'-fluorouridine
要素
  • Double-stranded RNA-specific editase 1
  • RNA 32mer 2F Bottom Strand
  • RNA 32mer Top Strand
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / ADAR / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoglossal nerve morphogenesis / muscle tissue morphogenesis / facial nerve morphogenesis / spinal cord ventral commissure morphogenesis / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation ...hypoglossal nerve morphogenesis / muscle tissue morphogenesis / facial nerve morphogenesis / spinal cord ventral commissure morphogenesis / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / base conversion or substitution editing / neuromuscular process controlling posture / neuromuscular synaptic transmission / innervation / motor neuron apoptotic process / motor behavior / RNA processing / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of cell migration / multicellular organism growth / mRNA processing / double-stranded RNA binding / defense response to virus / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / mRNA binding / synapse / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADAR2, first double-stranded RNA binding domain / ADAR2, second double-stranded RNA binding domain / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Cytokine IL1/FGF / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / Double-stranded RNA-specific editase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Campbell, K.B. / Ouye, R.B. / Wong, B.L. / Jiang, A. / Okada, K. / McKenney, R.J. / Fisher, A.J. / Beal, P.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM141907 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM149799 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Control of ADAR2 Dimerization and RNA Editing Efficiency by Site-specific 2'-Fluoro Modification of Guide RNAs
著者: Campbell, K.B. / Ouye, R.B. / Wong, B.L. / Jiang, A. / Okada, K. / McKenney, R.J. / Fisher, A.J. / Beal, P.A.
履歴
登録2025年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Double-stranded RNA-specific editase 1
B: Double-stranded RNA-specific editase 1
C: RNA 32mer Top Strand
D: RNA 32mer 2F Bottom Strand
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,17112
ポリマ－128,5114
非ポリマー1,6608
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12630 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area42110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.000, 63.210, 142.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Double-stranded RNA-specific editase 1 / RNA-editing deaminase 1 / RNA-editing enzyme 1 / dsRNA adenosine deaminase


分子量: 53989.715 Da / 分子数: 2 / 断片: ADAR2-R2D / 変異: E488Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADARB1, ADAR2, DRADA2, RED1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P78563, double-stranded RNA adenine deaminase

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RNA鎖 , 2種, 2分子 CD

#2: RNA鎖 RNA 32mer Top Strand


分子量: 10316.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: RNA鎖 RNA 32mer 2F Bottom Strand


分子量: 10215.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 5種, 67分子

#4: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE


分子量: 660.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.08 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Reservoir Buffer: 250 mM NaCl, 5 mM MOPS, 20% PEG 4K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年8月17日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→85 Å / Num. obs: 31299 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.59→2.72 Å / Rmerge(I) obs: 0.719 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1565 / CC1/2: 0.564 / % possible all: 70

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.59→65.7 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 1573 5.03 %
Rwork0.1776 --
obs0.1799 31294 74.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→65.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6572 1357 87 59 8075
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.158
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.7143517
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091234
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.59-2.680.4077320.3859565X-RAY DIFFRACTION16
2.68-2.770.3367830.32451410X-RAY DIFFRACTION40
2.77-2.880.341910.29761835X-RAY DIFFRACTION51
2.88-3.010.30251080.26492233X-RAY DIFFRACTION62
3.01-3.170.28771390.24712712X-RAY DIFFRACTION75
3.17-3.370.26981570.2293122X-RAY DIFFRACTION87
3.37-3.630.25021790.20623524X-RAY DIFFRACTION98
3.63-40.21031890.16583556X-RAY DIFFRACTION99
4-4.570.23281880.14153491X-RAY DIFFRACTION97
4.57-5.760.17262110.14623618X-RAY DIFFRACTION100
5.76-65.70.17651960.14983655X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3253-0.114-0.03931.2155-0.41521.06590.10090.2110.0978-0.1182-0.0817-0.07420.14910.201400.27990.07470.04680.3042-0.05770.2802-28.689513.815526.695
20.2118-0.2257-0.23820.12690.20740.21950.0109-0.01910.07460.21470.03390.0086-0.07010.0792-00.3723-0.00380.02410.27860.00340.3833-40.435629.546944.6474
31.1349-0.03650.09951.45690.2190.79290.04050.0256-0.08730.05780.0236-0.0160.13620.052900.30940.050.00180.2052-0.02050.2576-36.94611.447435.9263
40.13610.05770.03280.5703-0.28280.0638-0.3955-0.5576-0.046-0.48870.5686-0.2433-0.1041-1.0150.01930.63380.0153-0.06951.3740.2070.6183-71.938128.766314.4996
51.96290.6919-0.65990.2779-0.86980.9698-0.0480.10210.0285-0.05660.19520.123-0.0599-0.200500.31710.025-0.02220.47430.07790.4332-79.09619.150735.6464
60.5738-0.3254-0.13550.2750.46070.4948-0.0466-0.0034-0.47940.03910.12830.03660.1373-0.122600.3185-0.0255-0.02850.46380.16470.6016-75.78839.330945.897
73.11070.23450.03260.8005-0.19640.68780.0488-0.4928-0.4657-0.04130.0562-0.0355-0.1286-0.17310.00380.335-0.01460.03410.46460.15180.491-79.528710.624749.6296
8-0.0502-0.08490.06090.34460.1532-0.04610.0999-0.2163-0.1382-0.2612-0.0868-0.0033-0.3765-0.2991-00.48630.0492-0.04180.4421-0.02290.3638-45.106239.592542.7388
90.0148-0.20220.29050.0826-0.53410.3269-0.06790.2062-0.170.13490.5389-0.3990.1138-0.06350.00250.8678-0.0562-0.0781.07190.090.4471-59.153331.1110.9895
10-0.1606-0.04670.10460.1372-0.18380.1140.2095-0.1011-0.2012-0.23920.0243-0.6145-0.413-1.02210.00291.0334-0.129-0.09530.90820.14020.5663-55.704332.77813.6677
110.2448-0.3347-0.31010.537-0.42990.42670.1002-0.1698-0.0833-0.27310.03120.0344-0.6623-0.1702-00.60530.0536-0.02980.3584-0.01090.3133-45.600342.339247.159
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 316 through 463 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 464 through 501 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 502 through 699 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 234 through 280 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 281 through 415 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 416 through 531 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 532 through 700 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 1 through 16 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 17 through 32 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 1 through 16 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 17 through 32 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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