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- PDB-9oic: Structure of shaker-IR-I384R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9oic
タイトルStructure of shaker-IR-I384R
要素Potassium voltage-gated channel protein Shaker
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Tetrameric Ion Channel / Voltage-gated Potassium Channel / Closed State
機能・相同性
機能・相同性情報


mating behavior, sex discrimination / Phase 3 - rapid repolarisation / behavioral response to ether / Voltage gated Potassium channels / proboscis extension reflex / larval locomotory behavior / regulation of synaptic activity / courtship behavior / positive regulation of membrane potential / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep ...mating behavior, sex discrimination / Phase 3 - rapid repolarisation / behavioral response to ether / Voltage gated Potassium channels / proboscis extension reflex / larval locomotory behavior / regulation of synaptic activity / courtship behavior / positive regulation of membrane potential / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / detection of visible light / delayed rectifier potassium channel activity / cellular response to dopamine / sleep / axon extension / voltage-gated monoatomic cation channel activity / action potential / voltage-gated potassium channel activity / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / protein homooligomerization / potassium ion transport / sensory perception of taste / perikaryon / learning or memory / neuron projection / membrane raft / membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, Kv1 / Potassium channel, voltage dependent, Kv / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Voltage-gated potassium channel / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / Voltage-dependent channel domain superfamily / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Potassium voltage-gated channel protein Shaker
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.48 Å
データ登録者Liu, Y. / Contreras, G.F.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM150272 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM030376 米国
National Science Foundation (NSF, United States)OMA-2121044 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2025
タイトル: Closed state structure of the pore revealed by uncoupled Shaker K channel.
著者: Yichen Liu / Carlos Bassetto / Gustavo F Contreras / Eduardo Perozo / Francisco Bezanilla /
要旨: Voltage gated potassium (Kv) channels regulate processes from cellular excitability to immune response and are major pharmaceutical targets. Despite recent structural advances, the closed state ...Voltage gated potassium (Kv) channels regulate processes from cellular excitability to immune response and are major pharmaceutical targets. Despite recent structural advances, the closed state structure of the strictly coupled Kv1 family remains elusive. Here, we capture the structure of the Shaker potassium channel with a closed pore by uncoupling its voltage sensor domains from the pore domain. Structural determination of the uncoupled I384R mutant by single particle Cryo-EM reveals a fully closed pore coexisting with activated, non-relaxed voltage sensors. Comparison with the open pore structure suggests a roll-and-turn movement along the length of the pore-forming S6 helices, contrasting with canonical gating models based on limited movements of S6. These rotational-translational motions place two hydrophobic residues, one in the inner cavity and the other at the bundle crossing region, directly at the permeation pathway, limiting the pore radius to less than 1 Å. The selectivity filter is captured in a noncanonical state, partially expanded at G446, unlike previously described dilated or pinched filter conformations. Together, these findings suggest a reinterpretation of the mechanism of activation gating for strictly coupled Kv1 channels, highlighting the strictly sensor-pore coupling that underlies different functional states.
履歴
登録2025年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel protein Shaker
B: Potassium voltage-gated channel protein Shaker
C: Potassium voltage-gated channel protein Shaker
D: Potassium voltage-gated channel protein Shaker
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)277,5236
ポリマ-277,4454
非ポリマー782
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Potassium voltage-gated channel protein Shaker / Protein minisleep


分子量: 69361.203 Da / 分子数: 4 / 変異: I384R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Sh, mns, CG12348 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08510
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Membrane / タイプ: CELL / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
13cryoSPARC3次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 80704 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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