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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9oic | ||||||||||||
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| タイトル | Structure of shaker-IR-I384R | ||||||||||||
要素 | Potassium voltage-gated channel protein Shaker | ||||||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Tetrameric Ion Channel / Voltage-gated Potassium Channel / Closed State | ||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報mating behavior, sex discrimination / Phase 3 - rapid repolarisation / behavioral response to ether / Voltage gated Potassium channels / proboscis extension reflex / larval locomotory behavior / regulation of synaptic activity / courtship behavior / positive regulation of membrane potential / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep ...mating behavior, sex discrimination / Phase 3 - rapid repolarisation / behavioral response to ether / Voltage gated Potassium channels / proboscis extension reflex / larval locomotory behavior / regulation of synaptic activity / courtship behavior / positive regulation of membrane potential / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / detection of visible light / delayed rectifier potassium channel activity / cellular response to dopamine / sleep / axon extension / voltage-gated monoatomic cation channel activity / action potential / voltage-gated potassium channel activity / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / protein homooligomerization / potassium ion transport / sensory perception of taste / perikaryon / learning or memory / neuron projection / membrane raft / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.48 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Liu, Y. / Contreras, G.F. | ||||||||||||
| 資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025タイトル: Closed state structure of the pore revealed by uncoupled Shaker K channel. 著者: Yichen Liu / Carlos Bassetto / Gustavo F Contreras / Eduardo Perozo / Francisco Bezanilla / ![]() 要旨: Voltage gated potassium (Kv) channels regulate processes from cellular excitability to immune response and are major pharmaceutical targets. Despite recent structural advances, the closed state ...Voltage gated potassium (Kv) channels regulate processes from cellular excitability to immune response and are major pharmaceutical targets. Despite recent structural advances, the closed state structure of the strictly coupled Kv1 family remains elusive. Here, we capture the structure of the Shaker potassium channel with a closed pore by uncoupling its voltage sensor domains from the pore domain. Structural determination of the uncoupled I384R mutant by single particle Cryo-EM reveals a fully closed pore coexisting with activated, non-relaxed voltage sensors. Comparison with the open pore structure suggests a roll-and-turn movement along the length of the pore-forming S6 helices, contrasting with canonical gating models based on limited movements of S6. These rotational-translational motions place two hydrophobic residues, one in the inner cavity and the other at the bundle crossing region, directly at the permeation pathway, limiting the pore radius to less than 1 Å. The selectivity filter is captured in a noncanonical state, partially expanded at G446, unlike previously described dilated or pinched filter conformations. Together, these findings suggest a reinterpretation of the mechanism of activation gating for strictly coupled Kv1 channels, highlighting the strictly sensor-pore coupling that underlies different functional states. | ||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9oic.cif.gz | 193.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9oic.ent.gz | 143.9 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9oic.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 9oic_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 9oic_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 9oic_validation.xml.gz | 40 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 9oic_validation.cif.gz | 59.2 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oi/9oic ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oi/9oic | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 70519MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 69361.203 Da / 分子数: 4 / 変異: I384R / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: Sh, mns, CG12348 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08510#2: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Membrane / タイプ: CELL / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
| 電子レンズ | モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 80704 / 対称性のタイプ: POINT |
ムービー
コントローラー
万見について






米国, 3件
引用

PDBj






Homo sapiens (ヒト)

FIELD EMISSION GUN