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- PDB-9ofx: Crystal structure of c-Src SH3 domain in H32 space group mediated... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ofx
タイトルCrystal structure of c-Src SH3 domain in H32 space group mediated by nickel
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH3 domain / nickel / Src / ATCUN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of dephosphorylation / regulation of cell projection assembly / negative regulation of telomere maintenance / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of dephosphorylation / regulation of cell projection assembly / negative regulation of telomere maintenance / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway / Regulation of gap junction activity / BMP receptor binding / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / positive regulation of protein processing / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / negative regulation of neutrophil activation / regulation of vascular permeability / focal adhesion assembly / connexin binding / Activated NTRK3 signals through PI3K / osteoclast development / cellular response to fluid shear stress / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Co-stimulation by CD28 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / positive regulation of podosome assembly / regulation of bone resorption / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Ephrin signaling / Signal regulatory protein family interactions / podosome / negative regulation of mitochondrial depolarization / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / regulation of early endosome to late endosome transport / leukocyte migration / Signaling by ALK / phospholipase activator activity / oogenesis / GP1b-IX-V activation signalling / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Receptor Mediated Mitophagy / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / interleukin-6-mediated signaling pathway / stress fiber assembly / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / forebrain development / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / regulation of cell-cell adhesion / Recycling pathway of L1 / PECAM1 interactions / uterus development / regulation of heart rate by cardiac conduction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / protein tyrosine kinase activator activity / RET signaling / negative regulation of anoikis / Long-term potentiation / signaling receptor activator activity / FCGR activation / positive regulation of epithelial cell migration / progesterone receptor signaling pathway / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / GAB1 signalosome / negative regulation of hippo signaling / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / bone resorption / negative regulation of protein-containing complex assembly / Downregulation of ERBB4 signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / phospholipase binding / ephrin receptor binding / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / p38MAPK events / Signaling by ERBB2 / EPHB-mediated forward signaling / ionotropic glutamate receptor binding / Integrin signaling / positive regulation of TORC1 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Stiegler, A.L. / Calicdan, X. / Ha, B.H. / Fisher, O.S. / Boggon, T.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM102262 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of c-Src SH3 domain in H32 space group mediated by nickel
著者: Calicdan, X. / Fisher, O.S. / Ha, B.H. / Boggon, T.J. / Stiegler, A.L.
履歴
登録2025年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
C: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
D: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,42715
ポリマ－26,4814
非ポリマー94611
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6030 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area11550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.770, 63.770, 271.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-327-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 6620.198 Da / 分子数: 4 / 断片: c-Src SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRC, SRC1 / プラスミド: pET28a(+)
詳細 (発現宿主): contains Thrombin and TEV cleavage sequences
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: P12931, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.6 % / 解説: rectangular prism
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.7 M Ammonium Sulfate, 5 mM NiCl2, 10% glycerol, 0.1 M HEPES pH 7.5
Temp details: ambient temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cold Nitrogen gas stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.979315 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年7月23日
放射モノクロメーター: horizontal bounce Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979315 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→31.95 Å / Num. obs: 73036 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 52.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.012 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 1.06 / Net I/av σ(I): 22.9 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 1.45→1.48 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 46.8 % / Rmerge(I) obs: 3.467 / Num. measured all: 90146 / Num. unique obs: 1925 / CC1/2: 0.784 / Rpim(I) all: 0.509 / Rrim(I) all: 3.505 / Χ2: 1.29 / Net I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.1_5286: ???)精密化
Aimless0.7.15データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→31.89 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1961 3450 4.72 %Random selection
Rwork0.1625 ---
obs0.1642 73036 99.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→31.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1840 0 56 163 2059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051985
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8792704
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.48691
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005341
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.470.37451370.27882734X-RAY DIFFRACTION100
1.47-1.490.261380.25522794X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.510.28581370.23172807X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.540.27961380.21242757X-RAY DIFFRACTION100
1.54-1.560.24761400.19812799X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.590.23981390.1892796X-RAY DIFFRACTION100
1.59-1.620.2281360.18362737X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.650.22041420.17782803X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.680.20611370.17442765X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.720.23681380.16772798X-RAY DIFFRACTION100
1.72-1.760.20611390.16532764X-RAY DIFFRACTION100
1.76-1.80.32041300.16282790X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.850.23291350.15062797X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.910.19031400.15332771X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.970.19551420.14062776X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.040.17251370.14132811X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.120.20161350.14932803X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.220.20621410.16192774X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.330.18531350.15232800X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.480.25621390.17432759X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.670.22321330.17892806X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.940.19211340.18292776X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.360.17941420.15812797X-RAY DIFFRACTION100
3.36-4.240.15311410.14572789X-RAY DIFFRACTION100
4.24-31.890.18371450.15882783X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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