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万見
- PDB-9o9y: Bacillus ytrEF vanadate trapped conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9o9y
タイトルBacillus ytrEF vanadate trapped conformation
要素(ABC transporter ...) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ABC Transporter / vanadate / ATP
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane transporter activity / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / MacB-like periplasmic core domain / MacB-like periplasmic core domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / MacB, ATP-binding domain / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...: / MacB-like periplasmic core domain / MacB-like periplasmic core domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / MacB, ATP-binding domain / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Unknown ligand / VANADATE ION / ABC transporter ATP-binding protein YtrE / ABC transporter permease YtrF
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Yu, P. / Krah, B.S. / Orlando, M.A. / Orlando, B.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM146721 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structural analysis of a Gram-positive type VII ABC transporter induced by cell wall-targeting antibiotics.
著者: Peixuan Yu / Bradon S Krah / Melanie A Orlando / Sundharraman Subramanian / Benjamin J Orlando /
要旨: Bacteria utilize a variety of mechanisms to remodel the cell wall in response to environmental and antimicrobial stress. In the model organism Bacillus subtilis, the ytr operon encoding putative ATP- ...Bacteria utilize a variety of mechanisms to remodel the cell wall in response to environmental and antimicrobial stress. In the model organism Bacillus subtilis, the ytr operon encoding putative ATP-binding cassette (ABC) transporter(s) is highly upregulated in response to cell wall-targeting antibiotics. Here we show that the ytr operon encodes two distinct ABC transporters: YtrBCD and YtrEF. Using cryo-electron microscopy(cryo-EM), we determined the structures of YtrEF in nucleotide-free and ADP-vanadate bound states. The structures demonstrate that YtrEF adopts a type VII ABC transporter fold. Nucleotide binding induced conformational changes that propagate from the cytosolic region through the transmembrane helices to ultimately reorient the extracellular domains. Extended bacterial growth assays and suppressor mutation identification indicated that YtrEF contributes to alteration of colony morphology. These findings establish YtrEF as a type VII ABC transporter that is induced by cell wall-targeting antibiotics and a new avenue to phenotypically assess the ytr operon.
履歴
登録2025年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ABC transporter ATP-binding protein YtrE
D: ABC transporter permease YtrF
C: ABC transporter permease YtrF
A: ABC transporter ATP-binding protein YtrE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,41812
ポリマ－152,2854
非ポリマー1,1338
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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ABC transporter ... , 2種, 4分子 BADC

#1: タンパク質 ABC transporter ATP-binding protein YtrE


分子量: 27664.412 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The construct has a HIS tag and a thrombin cleavage site in the N terminal of ytrE.
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株: Strain 168 / 遺伝子: ytrE, BSU30420 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: O34392
#2: タンパク質 ABC transporter permease YtrF


分子量: 48477.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
遺伝子: ytrF, BSU30410 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: O35005

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非ポリマー , 4種, 8分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-VO4 / VANADATE ION


分子量: 114.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: VO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacillus ABC transporter ytrEF in vanadate-bound conformation
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.15 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli B (大腸菌) / 株: C41 / プラスミド: pET28a
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mM4-(2-Hydroxyethyl)piperazine-1-ethane-sulfonic acidHEPES1
2150 mMSodium chlorideNACl1
35 mM2-HydroxyethylmercaptanBME1
40.005 %lauryl maltose neopentyl glycolLMNG1
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The ytrEF in nucleotide-free conformation is mono disperse and pure before plunge-frozen onto the cryoEM grids.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 44.34 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11530
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.4.1粒子像選択
4cryoSPARC4.4.1CTF補正Patch CTF estimation
7UCSF Chimera1.16モデルフィッティング
9cryoSPARC4.4.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.4.1最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.4.1分類
12cryoSPARC4.4.1３次元再構成
13PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
画像処理詳細: The images were corrected for beam induced motion using patch motion correction in cryoSPARC.
CTF補正詳細: Patch CTF estimation was performed in cryoSPARC. / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 9246031
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 652937 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: Refinement in phenix.real_space_refine
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化最高解像度: 2.5 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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