[日本語] English
万見
- PDB-9o4m: Crystal structure of Ubiquitin Carboxy Terminal Hydrolase L1 Q209... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9o4m
タイトルCrystal structure of Ubiquitin Carboxy Terminal Hydrolase L1 Q209C mutant covalently crosslinked to ubiquitin genetically encoded with N6-(6-bromohexanoyl)-L-lysine
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
キーワードHYDROLASE / UCHL1 / genetic code expansion / covalent trapping / unnatural amino acid / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


axon target recognition / male germ cell proliferation / alpha-2A adrenergic receptor binding / muscle cell development / neuron projection terminus / signaling receptor inhibitor activity / adult walking behavior / eating behavior / neuromuscular process / axonal transport of mitochondrion ...axon target recognition / male germ cell proliferation / alpha-2A adrenergic receptor binding / muscle cell development / neuron projection terminus / signaling receptor inhibitor activity / adult walking behavior / eating behavior / neuromuscular process / axonal transport of mitochondrion / protein deubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / regulation of macroautophagy / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / negative regulation of MAPK cascade / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / axon cytoplasm / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. ...: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXANOIC ACID / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1 / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pannala, N. / Patel, R. / Das, C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM126296 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 OD030507 米国
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2025
タイトル: Internal Ubiquitin Electrophiles for Covalent Trapping and Inhibition of Deubiquitinases.
著者: Das, C. / Pannala, N.M. / Patel, R.S. / Anit, A.S. / Bhattacharya, D. / Teron, K.N. / Drown, B. / Fasan, R.
履歴
登録2025年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Polyubiquitin-C
D: Polyubiquitin-C
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,1036
ポリマ－66,8714
非ポリマー2322
水5,044280
1
C: Polyubiquitin-C
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5513
ポリマ－33,4352
非ポリマー1161
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12920 Å2
手法PISA
2
D: Polyubiquitin-C
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5513
ポリマ－33,4352
非ポリマー1161
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area12930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.867, 93.867, 140.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-415-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8604.907 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1 / UCH-L1 / Neuron cytoplasmic protein 9.5 / PGP 9.5 / PGP9.5 / Ubiquitin thioesterase L1


分子量: 24830.357 Da / 分子数: 2 / Mutation: Q209C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UCHL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09936, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物 ChemComp-6NA / HEXANOIC ACID / ヘキサン酸


分子量: 116.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.1 M DL-Malic acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→140.33 Å / Num. obs: 48911 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.3 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 16.91
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.835 / Mean I/σ(I) obs: 1.02 / Num. unique obs: 4906 / CC1/2: 0.926 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
CrysalisProデータスケーリング
CrysalisProデータ削減
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→20.93 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 1997 4.12 %
Rwork0.224 --
obs0.226 48528 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4482 0 14 280 4776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024619
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4396232
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.597628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038705
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003823
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.050.48681380.47283229X-RAY DIFFRACTION98
2.05-2.110.40431410.39943222X-RAY DIFFRACTION98
2.11-2.170.31891420.32093305X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.240.34131410.30443291X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.320.33281450.28583312X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.410.35331380.2673323X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.520.35171420.26543298X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.650.32161400.26193314X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.820.33221460.27743337X-RAY DIFFRACTION100
2.82-3.030.31241420.24523329X-RAY DIFFRACTION99
3.03-3.340.25361370.24273309X-RAY DIFFRACTION99
3.34-3.820.22951460.18643337X-RAY DIFFRACTION99
3.82-4.80.18941480.16143381X-RAY DIFFRACTION99
4.8-20.930.20751510.17653544X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る