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- PDB-9o4l: Crystal structure of Human p38 alpha MAPK in Complex with MW01-8 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9o4l
タイトルCrystal structure of Human p38 alpha MAPK in Complex with MW01-8 -066WH
要素Mitogen-activated protein kinase 14
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / PROTEIN KINASE DOMAIN / TRANSFERASE / ATP BINDING / PHOSPHORYLATION / CYTOSOL / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


stress-activated protein kinase signaling cascade / positive regulation of cyclase activity / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / regulation of synaptic membrane adhesion / CD163 mediating an anti-inflammatory response / stress-induced premature senescence / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / positive regulation of myoblast fusion / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA ...stress-activated protein kinase signaling cascade / positive regulation of cyclase activity / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / regulation of synaptic membrane adhesion / CD163 mediating an anti-inflammatory response / stress-induced premature senescence / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / positive regulation of myoblast fusion / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / cartilage condensation / cellular response to UV-B / positive regulation of muscle cell differentiation / Platelet sensitization by LDL / mitogen-activated protein kinase p38 binding / Myogenesis / positive regulation of myotube differentiation / NFAT protein binding / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / D-glucose import / Activation of the AP-1 family of transcription factors / p38MAPK cascade / ERK/MAPK targets / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / fatty acid oxidation / MAP kinase kinase activity / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / response to dietary excess / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / MAP kinase activity / regulation of ossification / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / signal transduction in response to DNA damage / JUN kinase activity / mitogen-activated protein kinase / chondrocyte differentiation / negative regulation of hippo signaling / positive regulation of myoblast differentiation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / skeletal muscle tissue development / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / p38MAPK events / striated muscle cell differentiation / response to muscle stretch / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of interleukin-12 production / osteoclast differentiation / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of erythrocyte differentiation / DNA damage checkpoint signaling / cellular response to ionizing radiation / positive regulation of D-glucose import / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / stem cell differentiation / response to insulin / placenta development / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / NOD1/2 Signaling Pathway / cell morphogenesis / bone development / cellular response to virus / platelet activation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of protein import into nucleus / glucose metabolic process / spindle pole / chemotaxis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / osteoblast differentiation / cellular senescence / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / cellular response to tumor necrosis factor / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to lipopolysaccharide / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / Oxidative Stress Induced Senescence / angiogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / ficolin-1-rich granule lumen / transcription by RNA polymerase II / cell surface receptor signaling pathway / intracellular signal transduction / nuclear speck / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein kinase 14 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase p38-like / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...Mitogen-activated protein kinase 14 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase p38-like / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 4-[3-(4-FLUOROPHENYL)-1H-PYRAZOL-4-YL]PYRIDINE / Mitogen-activated protein kinase 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Brunzelle, J.S. / Shuvalova, L. / Roy, S.M. / Watterson, D.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Human p38 alpha MAPK in Complex with MW01-8 -066WH
著者: Brunzelle, J.S. / Shuvalova, L. / Roy, S.M. / Watterson, D.M.
履歴
登録2025年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6583
ポリマ－44,0871
非ポリマー5712
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.592, 74.805, 77.887
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 14 / MAP kinase 14 / MAPK 14 / Cytokine suppressive anti-inflammatory drug-binding protein / CSAID- ...MAP kinase 14 / MAPK 14 / Cytokine suppressive anti-inflammatory drug-binding protein / CSAID-binding protein / CSBP / MAP kinase MXI2 / MAX-interacting protein 2 / Mitogen-activated protein kinase p38 alpha / MAP kinase p38 alpha / Stress-activated protein kinase 2a / SAPK2a


分子量: 44087.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK14, CSBP, CSBP1, CSBP2, CSPB1, MXI2, SAPK2A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: Q16539, mitogen-activated protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-GG5 / 4-[3-(4-FLUOROPHENYL)-1H-PYRAZOL-4-YL]PYRIDINE / 4-[3-(4-フルオロフェニル)-1H-ピラゾ-ル-4-イル]ピリジン


分子量: 239.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H10FN3
#3: 化合物 ChemComp-A1B8B / 6-(4-methylpiperazin-1-yl)-3-phenyl-4-(pyridin-4-yl)pyridazine


分子量: 331.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.11 % / 解説: brick
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.075M Ammonium Acetate, 0.1M BisTris (pH 5.5), 16% PEG 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年12月13日 / 詳細: KB bimorph mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→53.95 Å / Num. obs: 17743 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.075 / Χ2: 0.87 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 131346
反射 シェル解像度: 2.27→2.39 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.724 / Num. measured all: 18691 / Num. unique obs: 2615 / CC1/2: 0.796 / Rpim(I) all: 0.289 / Rrim(I) all: 0.781 / Χ2: 0.74 / Net I/σ(I) obs: 2.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimless0.8.2データスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
autoPROCdata processing
REFMAC5.8.0425位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→53.95 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2414 863 4.88 %Random
Rwork0.19 ---
obs0.1925 17695 96.44 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→53.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2703 0 43 71 2817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042849
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5523873
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.067400
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04428
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004498
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.27-2.410.28531440.23112845X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.60.32941520.2362852X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.860.25721340.21622556X-RAY DIFFRACTION89
2.86-3.270.30141470.23192893X-RAY DIFFRACTION100
3.27-4.120.23511380.16982628X-RAY DIFFRACTION90
4.12-53.950.19421480.16563058X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7333-1.36721.84594.04670.07878.6772-0.1091-0.3142-0.54160.08090.46710.6815-0.4131-1.033-0.36260.3997-0.00580.23740.52630.18930.7111-16.48941.096122.1583
24.911-0.4976-0.60672.4384-0.95744.18450.1883-0.0231-0.08520.36360.00450.2454-0.3731-0.3516-0.13050.2513-0.00090.06030.20980.01060.205-5.72033.535312.0003
31.729-0.3744-1.70852.9948-1.55092.3682-0.5681-0.5379-0.89590.67841.01011.1141-0.6547-1.0819-0.22740.2672-0.01450.08560.46180.09680.6179-11.74262.98615.1363
46.5852-3.8643-0.44182.27990.26580.022-1.182-2.0241-1.25072.18531.02690.6557-1.21790.19080.25741.43050.13570.29491.4890.11450.712311.2235-3.781833.0402
55.09480.48830.51994.5747-0.04425.3320.0647-0.187-0.30930.1959-0.20310.27910.3343-0.1885-0.07780.2464-0.02230.07250.22750.06550.28219.8535-3.849117.1482
64.7330.49820.3815.0687-1.01935.3534-0.0993-0.22731.02510.2218-0.02380.0484-0.383-0.3670.20720.222-0.0036-0.01920.2850.0560.356117.6289.788819.6934
77.35182.0275-3.26557.0327-4.66128.23910.10240.45740.2452-0.3292-0.1623-0.4399-0.18840.62160.37370.3451-0.09360.03890.5990.11960.588729.761916.194413.6786
83.38350.02420.38673.1121-0.22553.70390.03860.1495-0.23110.2835-0.1949-0.7177-0.04960.650.14190.25670.08380.03490.31140.1430.287223.89320.940415.3346
96.58670.4889-0.69294.8007-2.52366.58930.26770.8370.3603-0.07020.1750.16880.0333-0.5588-0.39490.36440.0931-0.09070.40040.0710.2017-8.32237.98412.5074
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 44 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 45 through 89 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 90 through 114 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 115 through 122 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 123 through 168 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 169 through 234 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 235 through 253 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 254 through 324 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 325 through 353 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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