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- PDB-9ntf: Helix pomatia AMP deaminase (HPAMPD) with unknown density in the ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9ntf | |||||||||
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Title | Helix pomatia AMP deaminase (HPAMPD) with unknown density in the active site | |||||||||
![]() | AMP deaminase | |||||||||
![]() | HYDROLASE / Helix pomatia AMP deaminase (HPAMPD) / Inosine 5'-monophosphate | |||||||||
Function / homology | ACETATE ION / PHOSPHATE ION![]() | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Kaur, G. / Horton, J.R. / Cheng, X. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis of substrate specificity of Helix pomatia AMP deaminase and a chimeric ADGF adenosine deaminase Authors: Kaur, G. / Horton, J.R. / Cheng, X. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1021.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 699.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 9nteC ![]() 9nthC ![]() 9ntkC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 61251.590 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Sugars , 2 types, 15 molecules 
#2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 7 types, 1924 molecules 












#4: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-ACT / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 54.64 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 / Details: 0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, 28% w/v Polyethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jul 7, 2023 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9201 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.56→70.85 Å / Num. obs: 372245 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 21.04 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 6 |
Reflection shell | Resolution: 1.56→1.585 Å / Num. unique obs: 18514 / CC1/2: 0.32 / Rpim(I) all: 1.013 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.81 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.56→70.85 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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