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- PDB-9nqd: Structure of Pseudomonas FapC Biofilm-Forming Functional Amyloid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nqd
タイトルStructure of Pseudomonas FapC Biofilm-Forming Functional Amyloid
要素Functional amyloid subunit FapC
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FapC Functional Amyloid Pseudomonas C / AMYLOID / FIBRIL / BIOFILM / FUNCTIONAL AMYLOID
機能・相同性pilus / cell adhesion / extracellular region / Functional amyloid subunit FapC
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas fluorescens (蛍光菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Hansen, K.H. / Golcuk, M. / Byeon, C.B. / Plechinger, E.B. / Conway, J.F. / Andreasen, M. / Gur, M. / Akbey, U.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Structural basis of biofilm-forming functional amyloid FapC formation.
著者: Kasper Holst Hansen / Mert Golcuk / Chang Hyeock Byeon / Abdulkadir Tunc / Emilie Buhl Plechinger / Morten K D Dueholm / James F Conway / Maria Andreasen / Mert Gur / Ümit Akbey /
要旨: Biofilm-protected causes chronic infections that are difficult to treat. FapC, the major biofilm-forming functional amyloid in , is essential for biofilm integrity, yet its structural details remain ...Biofilm-protected causes chronic infections that are difficult to treat. FapC, the major biofilm-forming functional amyloid in , is essential for biofilm integrity, yet its structural details remain unresolved. Using an integrative structural biology approach, we combine a solution nuclear magnetic resonance-based structural ensemble of unfolded monomeric FapC, a ~3.3-angstrom-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) density map of FapC fibril, and all-atom molecular dynamics (MD) simulations to capture the transition from the unfolded to folded monomer to the fibrillar fold, providing a complete structural view of FapC biogenesis. Cryo-EM reveals a unique irregular triple-layer β solenoid cross-β fibril composed of a single protofilament. MD simulations initiated from monomeric and fibrillar FapC mapped structural transitions, offering mechanistic insights into amyloid assembly and disassembly. Understanding FapC reveals how exploits functional amyloids for biofilm formation, and establishes a structural and mechanistic foundation for developing therapeutics targeting biofilm-related infection and antimicrobial resistance.
履歴
登録2025年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _em_admin.title / _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
3: Functional amyloid subunit FapC
4: Functional amyloid subunit FapC
5: Functional amyloid subunit FapC
6: Functional amyloid subunit FapC
7: Functional amyloid subunit FapC
8: Functional amyloid subunit FapC
9: Functional amyloid subunit FapC
0: Functional amyloid subunit FapC
AA: Functional amyloid subunit FapC
AB: Functional amyloid subunit FapC
AC: Functional amyloid subunit FapC
AD: Functional amyloid subunit FapC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,89112
ポリマ－270,89112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Functional amyloid subunit FapC / Amyloid-like fimbrin subunit FapC / ALF subunit FapC / Fibril amyloid subunit FapC


分子量: 22574.234 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FapC 25-250, without signal peptide (1-24). / 由来: (組換発現) Pseudomonas fluorescens (蛍光菌) / 株: UK4 / 遺伝子: fapC, HZ99_04090, PSUK4_00030 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DXF5
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: FapC / タイプ: COMPLEX
詳細: FapC. Residue between 25-250, without signal peptide. Additional methionine on the N-terminus and a histidine purification tag of LEHHHHHH at the C-terminus.
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 23.755 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Pseudomonas fluorescens (蛍光菌) / 株: UK4
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 0.2 mili Bar / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 91 K / 最低温度: 87 K
撮影平均露光時間: 4.8 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8870
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 15 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.5粒子像選択
2EPU3.2画像取得TFS
4cryoSPARC4.5CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
9UCSF ChimeraX1.8初期オイラー角割当
10UCSF ChimeraX1.8最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.5分類
12cryoSPARC4.5３次元再構成
13UCSF ChimeraX1.8モデル精密化
14PHENIX1.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -2.266 ° / 軸方向距離/サブユニット: 14.562 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 762000
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71848 / 詳細: Determined by CryoSPARC 4.5. / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 15.3 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Accession code: C4IN70 / Chain residue range: 25-250 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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