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万見
- PDB-9no1: Cryo-ET map of the VZV capsid vertex (5-fold axis). -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9no1
タイトルCryo-ET map of the VZV capsid vertex (5-fold axis).
要素
  • Large tegument protein deneddylase
  • ORF20
  • ORF34
  • ORF40
  • ORF41
  • ORF43
  • Small capsomere-interacting protein
キーワードVIRUS / Varicella-zoster virus / capsid / cryo-ET / cryo-FIB
機能・相同性
機能・相同性情報


deNEDDylase activity / viral genome packaging / T=16 icosahedral viral capsid / viral tegument / viral capsid assembly / viral DNA genome replication / viral process / chromosome organization / viral penetration into host nucleus / viral capsid ...deNEDDylase activity / viral genome packaging / T=16 icosahedral viral capsid / viral tegument / viral capsid assembly / viral DNA genome replication / viral process / chromosome organization / viral penetration into host nucleus / viral capsid / host cell / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus large tegument protein deneddylase / Herpesvirus UL36 tegument protein / Herpesvirus UL35 / Herpesvirus UL35 family / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus UL17 protein / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region ...Herpesvirus large tegument protein deneddylase / Herpesvirus UL36 tegument protein / Herpesvirus UL35 / Herpesvirus UL35 family / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus UL17 protein / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus UL25 / Herpesvirus UL25 family / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein / DNA polymerase family B signature. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ORF43 / ORF41 / ORF40 / ORF34 / Small capsomere-interacting protein / ORF20 / Large tegument protein deneddylase
類似検索 - 構成要素
生物種Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.3 Å
データ登録者Oliver, S.L. / Chen, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Cryogenic Electron Tomography Redefines Herpesvirus Capsid Assembly Intermediates Inside the Cell Nucleus.
著者: Stefan L Oliver / Muyuan Chen / Leeya Engel / Corey W Hecksel / Xueting Zhou / Michael F Schmid / Ann M Arvin / Wah Chiu
要旨: Herpesviruses encapsulate their double-stranded DNA (dsDNA) genomes within an icosahedral nucleocapsid formed in the infected cell nucleus. Four biochemically purified nucleocapsids have been ...Herpesviruses encapsulate their double-stranded DNA (dsDNA) genomes within an icosahedral nucleocapsid formed in the infected cell nucleus. Four biochemically purified nucleocapsids have been characterized, but their roles in herpesvirus replication remain controversial. The status of the capsid vertex-specific component (CVSC), essential for capsid stability and dsDNA packaging and retention, is also unclear. By integrating cryogenic focused ion beam milling with electron tomography and subtomogram averaging, we derived atomic models for all protein components, including the CVSC, across different herpesvirus capsid types within infected cell nuclei. Focused classification of pentonal vertex densities revealed differences in CVSC occupancy between genome-filled capsids and capsids lacking dsDNA, highlighting structural heterogeneity and providing insight into distinct capsid assembly stages . These intra-nuclear findings redefine the maturation model of herpesvirus capsid assembly, advancing the understanding of herpesvirus replication, and demonstrate the effectiveness of electron imaging by studying virus assembly within host cells.
履歴
登録2025年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORF40
B: ORF40
C: Small capsomere-interacting protein
D: ORF40
E: Small capsomere-interacting protein
F: ORF40
G: Small capsomere-interacting protein
H: ORF40
I: Small capsomere-interacting protein
J: ORF40
K: Small capsomere-interacting protein
L: ORF40
M: Small capsomere-interacting protein
N: ORF20
O: ORF41
P: ORF41
Q: ORF20
R: ORF41
S: ORF41
T: ORF43
U: ORF34
V: ORF34
W: Large tegument protein deneddylase
X: Large tegument protein deneddylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,296,22224
ポリマ－2,296,22224
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 7種, 24分子 ABDFHJLCEGIKMNQOPRSTUVWX

#1: タンパク質
ORF40


分子量: 155145.359 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
参照: UniProt: Q4JQT5
#2: タンパク質
Small capsomere-interacting protein


分子量: 24440.119 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
参照: UniProt: Q4JQV2
#3: タンパク質 ORF20


分子量: 54028.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
参照: UniProt: Q4JQV5
#4: タンパク質
ORF41


分子量: 34421.914 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
参照: UniProt: Q4JQT4
#5: タンパク質 ORF43


分子量: 73978.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
参照: UniProt: Q4JQT2
#6: タンパク質 ORF34


分子量: 65253.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
参照: UniProt: Q4JQU1
#7: タンパク質 Large tegument protein deneddylase


分子量: 306666.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
参照: UniProt: Q4JQX9, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Human alphaherpesvirus 3 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
株: pOka
由来(組換発現)生物種: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
株: pOka / 細胞: MeWo
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Capsid / 直径: 1250 nm / 三角数 (T数): 16
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影平均露光時間: 0.974 sec. / 電子線照射量: 1.577 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 82.3 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア名称: EMAN2 / カテゴリ: CTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 8.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3804 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 69 / Num. of volumes extracted: 3804

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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