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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9nmx | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | TCR156 S32Malpha variant bound to HLA A*02:01-PAP | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / complex / TCR | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationthiamine phosphate phosphatase activity / positive regulation of adenosine receptor signaling pathway / thiamine metabolic process / Golgi cisterna / adenosine metabolic process / acid phosphatase / regulation of sensory perception of pain / acid phosphatase activity / lysophosphatidic acid phosphatase activity / 5'-nucleotidase ...thiamine phosphate phosphatase activity / positive regulation of adenosine receptor signaling pathway / thiamine metabolic process / Golgi cisterna / adenosine metabolic process / acid phosphatase / regulation of sensory perception of pain / acid phosphatase activity / lysophosphatidic acid phosphatase activity / 5'-nucleotidase / 5'-nucleotidase activity / choline binding / nucleotide metabolic process / vesicle membrane / azurophil granule membrane / purine nucleobase metabolic process / phosphatase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / multivesicular body / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / Endosomal/Vacuolar pathway / T cell mediated cytotoxicity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / filopodium / lipid metabolic process / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / regulation of iron ion transport / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of iron ion transport / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / transferrin transport / MHC class I peptide loading complex / cellular response to iron ion / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / positive regulation of immune response / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of T cell activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / apical part of cell / Modulation by Mtb of host immune system / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / T cell differentiation in thymus / late endosome membrane / negative regulation of neuron projection development / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / molecular adaptor activity / amyloid fibril formation / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / : / extracellular exosome / extracellular region / membrane / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.19 Å | ||||||
Authors | Jude, K.M. / Chen, X. / Garcia, K.C. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: To Be PublishedTitle: T cell receptor catch bond engineering enhances T cell function and killing of prostate cancer Authors: Chen, X. / Jude, K.M. / Garcia, K.C. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 9nmx.cif.gz | 432.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9nmx.ent.gz | 293.3 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9nmx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nm/9nmx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nm/9nmx | HTTPS FTP |
|---|
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 9nmuC ![]() 9nmvC ![]() 9nmwC ![]() 9nmyC C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
| Experimental dataset #1 | Data reference: 10.15785/SBGRID/1167 |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 4 molecules ABDE
| #1: Protein | Mass: 32256.670 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-A / Production host: ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 21-119 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: ![]() |
| #4: Protein | Mass: 28305.717 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: S32M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: ![]() |
| #5: Protein | Mass: 34474.125 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: ![]() |
-Protein/peptide / Sugars , 2 types, 4 molecules C

| #3: Protein/peptide | Mass: 981.188 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ACP3, ACPP / Production host: synthetic construct (others)References: UniProt: P15309, acid phosphatase, 5'-nucleotidase, protein-tyrosine-phosphatase |
|---|---|
| #9: Sugar |
-Non-polymers , 4 types, 236 molecules 






| #6: Chemical | | #7: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Chemical | ChemComp-NA / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.51 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 Details: 0.2 M Sodium malonate, 0.1 M bis Tris-propane pH 7.5, 17% PEG 3500 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 S 9M / Detector: PIXEL / Date: Apr 10, 2024 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.19→46.11 Å / Num. obs: 48631 / % possible obs: 98.48 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 46.83 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.0916 / Rpim(I) all: 0.0583 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 9.32 |
| Reflection shell | Resolution: 2.19→2.24 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 1.49 / Mean I/σ(I) obs: 0.76 / Num. unique obs: 3455 / CC1/2: 0.362 / Rpim(I) all: 0.929 / Rrim(I) all: 1.758 / % possible all: 99.45 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.19→46.11 Å / SU ML: 0.2979 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.0249 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 63.38 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.19→46.11 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
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