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- PDB-9nfr: Crystal structure of CRBN-DDB1 and MRT-23227 in complex with VAV1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nfr
タイトルCrystal structure of CRBN-DDB1 and MRT-23227 in complex with VAV1
要素
  • DNA damage-binding protein 1
  • Protein cereblon
  • Proto-oncogene vav
キーワードLIGASE / Ternary complex / Molecular glue degrader / E3 ligase / neosubstrate
機能・相同性
機能・相同性情報


immune response-regulating cell surface receptor signaling pathway / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / natural killer cell activation / Azathioprine ADME ...immune response-regulating cell surface receptor signaling pathway / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / natural killer cell activation / Azathioprine ADME / regulation of small GTPase mediated signal transduction / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of GTPase activity / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / small GTPase-mediated signal transduction / natural killer cell mediated cytotoxicity / NRAGE signals death through JNK / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / regulation of cell size / Fc-epsilon receptor signaling pathway / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / locomotory exploration behavior / cullin family protein binding / viral release from host cell / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / positive regulation of Wnt signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / ectopic germ cell programmed cell death / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / Erythropoietin activates RAS / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / neutrophil chemotaxis / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of gluconeogenesis / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Regulation of signaling by CBL / reactive oxygen species metabolic process / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / VEGFR2 mediated vascular permeability / integrin-mediated signaling pathway / DNA Damage Recognition in GG-NER / nucleotide-excision repair / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of protein-containing complex assembly / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Signaling by SCF-KIT / Formation of Incision Complex in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Dual incision in TC-NER / platelet activation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Wnt signaling pathway / cellular response to xenobiotic stimulus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / cell-cell junction / rhythmic process / cell migration / site of double-strand break / G alpha (12/13) signalling events / Neddylation / PIP3 activates AKT signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / chromosome, telomeric region / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / G protein-coupled receptor signaling pathway / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
VAV1 protein, second SH3 domain / VAV1 protein, first SH3 domain / VAV1, SH2 domain / Vav, PH domain / Smooth muscle protein/calponin / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site ...VAV1 protein, second SH3 domain / VAV1 protein, first SH3 domain / VAV1, SH2 domain / Vav, PH domain / Smooth muscle protein/calponin / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / Calponin homology domain / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / PUA-like superfamily / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Proto-oncogene vav / DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Trenh, P. / Bunker, R.D. / Lucas, X. / Gainza, P. / Tsai, J.H.C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Mining the CRBN target space redefines rules for molecular glue-induced neosubstrate recognition.
著者: Petzold, G. / Gainza, P. / Annunziato, S. / Lamberto, I. / Trenh, P. / McAllister, L.A. / DeMarco, B. / Schwander, L. / Bunker, R.D. / Zlotosch, M. / SriRamaratnam, R. / Gilberto, S. / ...著者: Petzold, G. / Gainza, P. / Annunziato, S. / Lamberto, I. / Trenh, P. / McAllister, L.A. / DeMarco, B. / Schwander, L. / Bunker, R.D. / Zlotosch, M. / SriRamaratnam, R. / Gilberto, S. / Langousis, G. / Donckele, E.J. / Quan, C. / Strande, V. / De Donatis, G.M. / Alabi, S.B. / Alers, J. / Matysik, M. / Staehly, C. / Dubois, A. / Osmont, A. / Garskovas, M. / Lyon, D. / Wiedmer, L. / Oleinikovas, V. / Lieberherr, R. / Rubin, N.T. / Lam, D.T. / Lucas, X. / Liardo, E. / Widlund, N.I. / Ritzen, A. / Caceres, R.M. / Vigil, D. / Tsai, J. / Wallace, O. / Peluso, M. / Sadok, A. / Tiedt, R. / Paterson, A.M. / Zarayskiy, V. / Fasching, B. / Bonenfant, D. / Warmuth, M. / Castle, J.C. / Townson, S.A.
履歴
登録2025年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: Protein cereblon
C: Proto-oncogene vav
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,0905
ポリマ－184,6153
非ポリマー4752
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: fluorescence resonance energy transfer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area63820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.599, 143.599, 367.636
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 127097.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 Protein cereblon


分子量: 50603.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRBN, AD-006
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96SW2
#3: タンパク質 Proto-oncogene vav


分子量: 6913.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAV1, VAV
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P15498
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-A1BYX / (3R)-3-{2-chloro-4'-[(1-methyl-1H-pyrazol-3-yl)methoxy][1,1'-biphenyl]-3-yl}piperidine-2,6-dione


分子量: 409.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H20ClN3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2.6 % PEG Smear Low, 6.1 % PEG Smear Medium, 4.3 % PEG Smear High, 5 % glycerol, 0.1 M CaCl2, and 0.1 M MES pH 5.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.95375 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→56.58 Å / Num. obs: 31052 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 38.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.336 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 3.4→3.51 Å / Num. unique obs: 2011 / CC1/2: 0.404

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_5430精密化
DIALSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→55.45 Å / SU ML: 0.4365 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.2315
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2708 1528 4.92 %
Rwork0.2108 29523 -
obs0.2136 31051 97.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 129.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→55.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12071 0 22 0 12093
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01112332
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.329516704
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09071892
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00532164
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.32214598
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4-3.510.32861100.29462010X-RAY DIFFRACTION75.23
3.51-3.640.3291210.282683X-RAY DIFFRACTION99.89
3.64-3.780.31381440.26812706X-RAY DIFFRACTION100
3.78-3.950.31761500.25132660X-RAY DIFFRACTION99.93
3.95-4.160.30131340.21892703X-RAY DIFFRACTION100
4.16-4.420.25521380.20712705X-RAY DIFFRACTION99.96
4.42-4.760.2381390.17532743X-RAY DIFFRACTION100
4.76-5.240.26461510.17312727X-RAY DIFFRACTION100
5.24-60.2931610.20862760X-RAY DIFFRACTION100
6-7.550.27511420.22262813X-RAY DIFFRACTION99.97
7.56-55.450.23141380.19453013X-RAY DIFFRACTION99.72
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.696756752493980.085220038076129-0.259111768962120.41070541423555-0.460679835473350.478512627857480.103181351809310.136038951570380.30380599943551-0.666787005023050.0283575018876030.0612967671522490.10698518664042-0.113558824529490.0801887456801731.3161521201937-0.17429990279896-0.180168147934060.672921148914360.172884230672360.42882045175278-8.742669094842570.230627044739-19.263393956016
21.0450354627001-0.291056333263780.00266686703881921.14802379456280.295873732157890.905697888201290.0817758882277490.0986409506599170.084258302021751-0.353752998541250.0961755435734350.0997741475805990.076010530073915-0.248183957714280.137922189446190.61654549688759-0.18344993401428-0.108126777957050.517892088293490.167159978620180.60927067734204-15.57642300274878.50935336395114.121270807209
30.198770018810980.28501846858017-0.0357899799769630.089637524654736-0.0133688689273380.34102478314685-0.084132970819478-0.40457448300328-0.16137679110270.014306106457489-0.511700617242170.2494147154961-0.22889811061085-0.21484421523514-0.031871718780670.81756552295654-0.10140189834912-0.149453775886950.52002663934856-0.183637856882390.77477940996953-46.0238329376630.075199656639-15.55352797416
4-0.001469403294587-0.000369247985428150.0173262834486550.00287517302481370.0187590310290760.040497387016041-0.085809548525530.0279855712600060.0795436168964920.12178952971175-0.35838201907247-0.120602321737010.336750805843120.361563156742496.5534571151448E-71.6041872572092-0.18155959197045-0.451716752616041.1479960045812-0.0632923547371060.98914723668997-10.34472356226853.584334945558-13.507531707171
50.020836747826461-0.003002599772314-0.0171921871904680.011834252740705-0.00694957734225780.0140902526143750.0731911971564420.119660975135890.0230766801960010.168528896742780.00860379413606510.45708889710124-0.246249041406120.024990865464107-1.1021680998607E-71.214496036372-0.21963696134816-0.186543298203520.8011110480891-0.0748007146777120.91756350339272-8.934549143091647.445877095117-4.7660161475702
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 2 through 365 )AA2 - 3651 - 364
22chain 'A' and (resid 366 through 1140 )AA366 - 1140365 - 1119
33chain 'B' and (resid 77 through 194 )BB77 - 1941 - 118
44chain 'B' and (resid 195 through 219 )BB195 - 219119 - 136
55chain 'B' and (resid 220 through 249 )BB220 - 249137 - 166
66chain 'B' and (resid 250 through 436 )BB250 - 436167 - 353
77chain 'C' and (resid 785 through 794 )CE785 - 7941 - 10
88chain 'C' and (resid 795 through 813 )CE795 - 81311 - 29
99chain 'C' and (resid 814 through 820 )CE814 - 82030 - 36
1010chain 'C' and (resid 821 through 828 )CE821 - 82837 - 44
1111chain 'C' and (resid 829 through 839 )CE829 - 83945 - 55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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