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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9nee | |||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | The flexible portion of Cryo-EM structure of Herpesvirus Helicase-Primase complex with Pritelivir | |||||||||||||||||||||||||||
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![]() | REPLICATION / TRANSFERASE/INHIBITOR / Inhibitor / Herpesvirus / Helicase / Primase / Pritelivir / TRANSFERASE-INHIBITOR complex | |||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() bidirectional double-stranded viral DNA replication / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA-directed RNA polymerase activity / DNA replication / hydrolase activity / host cell nucleus / zinc ion binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||
![]() | Yao, Q. / Yu, X. | |||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structure and Inhibition Mechanism of Herpesvirus Helicase-Primase 著者: Yao, Q. / Mercier, A. | |||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 155.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 43.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 64.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 49306MC ![]() 9ndaC ![]() 9ndqC ![]() 9ndtC ![]() 9ndzC ![]() 9ne0C ![]() 9nebC ![]() 9nelC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 114544.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P10236, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの |
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#2: タンパク質 | 分子量: 95128.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P10189, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
#3: 化合物 | ChemComp-A1BXB / 分子量: 402.491 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18N4O3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: The ternary complex of HSV-1 UL8/UL52/UL5 helicase-primase complex タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 136652 / 対称性のタイプ: POINT |