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- PDB-9n4u: Crystal structure of PAK1 bound to compound R1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n4u
タイトルCrystal structure of PAK1 bound to compound R1
要素Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Serine/threonine-protein kinase PAK 1
キーワードTRANSFERASE / Kinase / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / Activation of RAC1 / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of axonogenesis ...negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / Activation of RAC1 / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of axonogenesis / phosphorylation / RHOV GTPase cycle / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / RHOJ GTPase cycle / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RHOQ GTPase cycle / exocytosis / RHO GTPases activate PAKs / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / glutathione transferase / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / glutathione transferase activity / positive regulation of JUN kinase activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / intercalated disc / ephrin receptor signaling pathway / Smooth Muscle Contraction / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / collagen binding / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / CD209 (DC-SIGN) signaling / glutathione metabolic process / neuron projection morphogenesis / cellular response to starvation / Signal transduction by L1 / VEGFR2 mediated vascular permeability / actin filament / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / wound healing / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Z disc / ruffle membrane / G beta:gamma signalling through CDC42 / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / positive regulation of protein phosphorylation / chromosome / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / nuclear membrane / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation / chromatin remodeling / axon / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / dendrite / DNA damage response
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain ...p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / Serine/threonine-protein kinase PAK 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Wang, W. / Oh, A. / Kiefer, J.R. / Hsu, P.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: J.Chem.Inf.Model. / 年: 2025
タイトル: Integrating Hydrogen Exchange with Molecular Dynamics for Improved Ligand Binding Predictions.
著者: Walters, B.T. / Patapoff, A.W. / Kiefer, J.R. / Wu, P. / Wang, W.
履歴
登録2025年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Serine/threonine-protein kinase PAK 1
B: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,5954
ポリマ－122,6692
非ポリマー9262
水9,332518
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.386, 80.728, 65.893
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Serine/threonine-protein kinase PAK 1 / GST 26 / Sj26 antigen / SjGST / Alpha-PAK / p21-activated kinase 1 / PAK-1 / p65-PAK


分子量: 61334.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P08515, UniProt: Q13153, glutathione transferase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1BV8 / (3M)-3-[(4P)-2-chloro-4-(6-methylpyridin-2-yl)phenyl]-1-{2-[2-(dimethylamino)ethoxy]ethyl}-1,6-naphthyridin-2(1H)-one


分子量: 462.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H27ClN4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M Lithium Sulfate, 0.1M Tris pH 8.5, 30% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. obs: 59857 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 1.057 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.78-1.843.80.69359051.031198.3
1.84-1.923.90.45259021.081198.6
1.92-23.90.29859461.085198.6
2-2.113.90.19759561.061199
2.11-2.243.90.1459781.031199.1
2.24-2.423.80.09959791.091199.3
2.42-2.663.90.0759991.076199.5
2.66-3.043.80.05360331.064199.6
3.04-3.833.80.03760581.025199.8
3.83-503.70.02861011.019199

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.2_5419: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.77→30.64 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2031 3022 5.05 %
Rwork0.173 --
obs0.1746 59824 98.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→30.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4508 0 66 518 5092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094654
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0016296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1461761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06712
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008810
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.77-1.80.30951360.27492301X-RAY DIFFRACTION90
1.8-1.830.28421540.2562568X-RAY DIFFRACTION98
1.83-1.860.27811360.23472561X-RAY DIFFRACTION99
1.86-1.90.25821220.22332587X-RAY DIFFRACTION98
1.9-1.930.26161190.21712570X-RAY DIFFRACTION98
1.93-1.970.22621150.21642578X-RAY DIFFRACTION99
1.97-2.010.30281290.19922619X-RAY DIFFRACTION99
2.01-2.060.23521310.18742568X-RAY DIFFRACTION99
2.06-2.110.22991380.18052569X-RAY DIFFRACTION99
2.11-2.170.21941270.1692607X-RAY DIFFRACTION99
2.17-2.230.20111250.17422595X-RAY DIFFRACTION99
2.23-2.310.22121430.18112605X-RAY DIFFRACTION99
2.31-2.390.23051450.17462561X-RAY DIFFRACTION99
2.39-2.480.21621400.17782604X-RAY DIFFRACTION99
2.48-2.60.20971330.18172609X-RAY DIFFRACTION99
2.6-2.730.21541470.18322591X-RAY DIFFRACTION100
2.73-2.90.25871300.19152615X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.130.22161600.18622597X-RAY DIFFRACTION100
3.13-3.440.2141300.17472632X-RAY DIFFRACTION100
3.44-3.940.16991670.14922593X-RAY DIFFRACTION100
3.94-4.960.15171400.1392630X-RAY DIFFRACTION100
4.96-30.640.1741550.1622642X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.98940.4404-1.1791.0696-0.44951.9781-0.20950.5994-0.3681-0.5012-0.00520.10780.287-0.66690.20950.52420.04560.08860.4324-0.08480.415421.936-21.40986.3888
22.03830.0797-0.99151.67560.23072.8927-0.0542-0.10010.0296-0.057-0.0021-0.1327-0.14460.30650.05630.15740.0236-0.02330.16410.00970.138524.34860.568721.4565
30.75970.2936-0.09861.9164-0.75121.97290.1838-0.36720.09650.8254-0.1470.55920.1803-0.204-0.03020.4622-0.15080.13780.436-0.07970.4602-1.9518-15.1621-14.7181
41.34970.2699-0.43310.8659-0.03042.4306-0.0607-0.1190.13070.2120.00280.0994-0.0217-0.08230.0660.16070.0222-0.00650.1574-0.03070.193615.60885.9546-16.5278
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 249:346
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 347:541
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 260:346
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 347:541

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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