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万見
- PDB-9n2r: Structure of GTP-bound GM4951 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n2r
タイトルStructure of GTP-bound GM4951
要素Interferon inducible GTPase 1C
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Lipid droplet associated protein / GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


autophagosome assembly / cellular response to interferon-beta / innate immune response / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Immunity-related GTPases-like / : / Interferon-inducible GTPase (IIGP) / IRG-type guanine nucleotide-binding (G) domain / IRG-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Interferon inducible GTPase 1C
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Raj, R. / Beutler, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI125581 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural insights into GM4951 as a lipid droplet GTPase regulating hepatic lipid metabolism.
著者: Rishi Raj / Yiao Jiang / Rahul Kumar Jha / Eva Marie Y Moresco / Himanshu Joshi / Zhao Zhang / Bruce Beutler /
要旨: GM4951 is an immunity-related GTPase (IRG) that counteracts hepatic lipid accumulation in mice fed a high-fat diet. We determine full-length protein structures of GTPγS- and GDP-bound GM4951, and ...GM4951 is an immunity-related GTPase (IRG) that counteracts hepatic lipid accumulation in mice fed a high-fat diet. We determine full-length protein structures of GTPγS- and GDP-bound GM4951, and two missense mutants (N86K or D125G) associated with metabolic dysfunction-associated steatotic liver disease (MASLD) in mice. All four structures reveal a conserved GTPase domain fold and a helix bundle composed of the N- and C-terminal regions. Each mutation alters the dynamics of the switch-I and switch-II loops important for catalytic function and lipid droplet (LD) localization. GM4951 predominantly forms dimers in vitro. Cryo-electron microscopy reveals a dimer interface formed by the helical domains of two protomers (tail to tail), distinct from other IRGs. The N-terminal helices are necessary for LD localization, while a disulfide bond between helices in the GTPase domain and C-terminus is necessary for interaction with MASLD-associated HSD17B13. Distinct N- and C-terminal conformations set GM4951 apart from other IRGs structurally and functionally.
履歴
登録2025年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Interferon inducible GTPase 1C
A: Interferon inducible GTPase 1C
C: Interferon inducible GTPase 1C
D: Interferon inducible GTPase 1C
E: Interferon inducible GTPase 1C
F: Interferon inducible GTPase 1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)296,22331
ポリマ－291,3736
非ポリマー4,85025
水70339
1
F: Interferon inducible GTPase 1C
ヘテロ分子

B: Interferon inducible GTPase 1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,6639
ポリマ－97,1242
非ポリマー1,5397
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area37510 Å2
手法PISA
2
A: Interferon inducible GTPase 1C
ヘテロ分子

E: Interferon inducible GTPase 1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,5718
ポリマ－97,1242
非ポリマー1,4476
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area37650 Å2
手法PISA
3
C: Interferon inducible GTPase 1C
ヘテロ分子

D: Interferon inducible GTPase 1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,98814
ポリマ－97,1242
非ポリマー1,86412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_444x-1,y-1,z-11
Buried area5380 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area37480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.759, 100.245, 152.347
Angle α, β, γ (deg.)92.31, 101.24, 89.86
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Interferon inducible GTPase 1C / Interferon-gamma-inducible GTPase Ifgga2 protein / Predicted gene / EG240327


分子量: 48562.184 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Iigp1c, EG240327, Gm4951, Ifgga2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3UED7
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 539.246 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.93 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1M succinic acid pH 7.0, 0.1 M HEPES pH 7.0, and 1% (wt/vol) PEG-MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.754→46.02 Å / Num. obs: 78604 / % possible obs: 88.1 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.979 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.754→2.8 Å / Num. unique obs: 2293 / CC1/2: 0.669

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0349精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→46.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 13.441 / SU ML: 0.267 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.456 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24659 3116 5.1 %RANDOM
Rwork0.20867 ---
obs0.21062 57883 68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20.03 Å2-0.03 Å2
2--0.02 Å2-0.05 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.75→46.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19124 0 296 39 19459
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01219827
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0190.01617990
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.64626793
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5351.55842015
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg652340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg13.46810126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.866103558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.22960
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0222079
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023945
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2315.5629390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2315.5629390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.878.32111720
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.878.32111721
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4375.88810437
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.4385.88810435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.2038.68715074
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.86784123
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other13.86784123
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.754→2.825 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 52 -
Rwork0.308 1026 -
obs--16.26 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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