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万見
- PDB-9n0x: Cryo-EM structure of human PSS2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n0x
タイトルCryo-EM structure of human PSS2
要素Phosphatidylserine synthase 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / PS lipid
機能・相同性
機能・相同性情報


CDP-diacylglycerol-serine O-phosphatidyltransferase activity / L-serine-phosphatidylethanolamine phosphatidyltransferase / L-serine-phosphatidylethanolamine phosphatidyltransferase activity / Synthesis of PS / phosphatidylserine biosynthetic process / transferase activity / endoplasmic reticulum membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphatidyl serine synthase / Phosphatidyl serine synthase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P5S / Chem-RXY / Phosphatidylserine synthase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Li, D.Y. / Li, X.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Molecular insights into human phosphatidylserine synthase 2 and its regulation of SREBP pathways.
著者: Dongyu Li / Hongwen Chen / Goncalo Vale / Nadia Elghobashi-Meinhardt / Alexandra Hatton / Shunxing Rong / Jeffrey G McDonald / Xiaochun Li /
要旨: Homologous proteins share similar sequences, enabling them to work together in cells to support normal physiological functions. Phosphatidylserine synthases 1 and 2 (PSS1 and PSS2) are homologous ...Homologous proteins share similar sequences, enabling them to work together in cells to support normal physiological functions. Phosphatidylserine synthases 1 and 2 (PSS1 and PSS2) are homologous enzymes that catalyze the synthesis of phosphatidylserine (PS) from different substrates. PSS2 shows a preference for phosphatidylethanolamine (PE) as its substrate, whereas PSS1 can utilize either PE or phosphatidylcholine. Previous studies showed that inhibiting PSS1 promotes SREBP-2 cleavage. Interestingly, despite their homology, our findings reveal that PSS2 exerts an opposing effect on the cleavage of both SREBP-1 and SREBP-2. We resolved the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of human PSS2 at 3.3 Å resolution. Structural comparison of the catalytic cavities between PSS1 and PSS2 along with molecular dynamics simulations uncovers the molecular details behind the substrate preference of PSS2 for PE. The lipidomic analysis showed that PSS2 deficiency leads to PE accumulation in the endoplasmic reticulum, which has been shown to inhibit the cleavage of sterol regulatory element-binding proteins (SREBPs) in mice. Thus, our findings reveal the intricate network of intracellular phospholipid metabolism and underscore the distinct regulatory roles of homologous proteins in cellular activities.
履歴
登録2025年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月7日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月4日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年11月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylserine synthase 2
B: Phosphatidylserine synthase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,29810
ポリマ－112,6172
非ポリマー4,6808
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylserine synthase 2 / PSS-2 / PtdSer synthase 2 / Serine-exchange enzyme II


分子量: 56308.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTDSS2, PSS2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9BVG9, L-serine-phosphatidylethanolamine phosphatidyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-P5S / O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine / phosphatidyl serine


分子量: 792.075 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO10P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-RXY / (7Z,19R,22R)-25-amino-22-hydroxy-16,22-dioxo-17,21,23-trioxa-22lambda~5~-phosphapentacos-7-en-19-yl (9Z)-octadec-9-enoate


分子量: 715.981 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H74NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of human PSS2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 14 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 93953 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.3 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0026816
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5139274
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.908942
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.037986
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051110

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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