[日本語] English
万見
- PDB-9mi6: Crystal structure of human FcRn in complex with nipocalimab Fab f... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mi6
タイトルCrystal structure of human FcRn in complex with nipocalimab Fab fragment
要素
  • (nipocalimab Fab ...) x 2
  • Beta-2-microglobulin
  • IgG receptor FcRn large subunit p51
キーワードIMMUNE SYSTEM / NEONATAL FC RECEPTOR / FCRN / INHIBITOR / BETA 2 MICROGLOBULIN / B2M / COMPLEX(ANTIBODY-ANTIGEN)
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / beta-2-microglobulin binding / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway ...IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / beta-2-microglobulin binding / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / endosome membrane / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type ...Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
IgG receptor FcRn large subunit p51 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Xu, R. / Meador, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Mabs / 年: 2025
タイトル: Nipocalimab, an immunoselective FcRn blocker that lowers IgG and has unique molecular properties.
著者: Seth, N.P. / Xu, R. / DuPrie, M. / Choudhury, A. / Sihapong, S. / Tyler, S. / Meador, J. / Avery, W. / Cochran, E. / Daly, T. / Brown, J. / Rutitzky, L. / Markowitz, L. / Kumar, S. / Beavers, ...著者: Seth, N.P. / Xu, R. / DuPrie, M. / Choudhury, A. / Sihapong, S. / Tyler, S. / Meador, J. / Avery, W. / Cochran, E. / Daly, T. / Brown, J. / Rutitzky, L. / Markowitz, L. / Kumar, S. / Beavers, T. / Bhattacharya, S. / Chen, H. / Parge, V. / Price, K. / Wang, Y. / Sukumaran, S. / Pao, Y. / Abouzahr, K. / Elwood, F. / Duffner, J. / Roy, S. / Narayanaswami, P. / Hubbard, J.J. / Ling, L.E.
履歴
登録2024年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: IgG receptor FcRn large subunit p51
B: Beta-2-microglobulin
H: nipocalimab Fab heavy chain
L: nipocalimab Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,8835
ポリマ－88,6624
非ポリマー2211
水4,774265
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)183.282, 67.644, 105.303
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.879, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-468-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 IgG receptor FcRn large subunit p51 / FcRn / IgG Fc fragment receptor transporter alpha chain / Neonatal Fc receptor


分子量: 31236.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGRT, FCRN / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55899
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61769

-
抗体 , 2種, 2分子 HL

#3: 抗体 nipocalimab Fab heavy chain


分子量: 23082.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Generated by papain digestion of nipocalimab IgG / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 nipocalimab Fab light chain


分子量: 22593.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Generated by papain digestion of nipocalimab IgG / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
糖 / 非ポリマー , 2種, 266分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.43 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 10% PEG 1000, 10% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月18日
放射モノクロメーター: Si(111) and Si(220) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→44.48 Å / Num. obs: 46599 / % possible obs: 95.92 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 39.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rpim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 4.78
反射 シェル解像度: 2.41→2.496 Å / Rmerge(I) obs: 0.956 / Mean I/σ(I) obs: 1.02 / Num. unique obs: 4604 / Rpim(I) all: 0.63

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.41→44.48 Å / SU ML: 0.3993 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.6893
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2478 2304 4.96 %
Rwork0.2063 44176 -
obs0.2084 46480 95.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→44.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6058 0 14 265 6337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00486230
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73638470
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0438922
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00451092
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.67312231
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.41-2.460.36441530.31742670X-RAY DIFFRACTION94.76
2.46-2.520.36331460.30842716X-RAY DIFFRACTION94.74
2.52-2.580.33241220.30152631X-RAY DIFFRACTION91.22
2.58-2.650.35521430.29312781X-RAY DIFFRACTION97.99
2.65-2.730.33821590.28272776X-RAY DIFFRACTION96.74
2.73-2.820.28851330.25122788X-RAY DIFFRACTION97.43
2.82-2.920.34061420.24952789X-RAY DIFFRACTION96.57
2.92-3.040.30851420.25272726X-RAY DIFFRACTION95.89
3.04-3.170.33151380.25172591X-RAY DIFFRACTION90.45
3.17-3.340.27821450.2432809X-RAY DIFFRACTION97.65
3.34-3.550.27441460.2252831X-RAY DIFFRACTION98.35
3.55-3.820.26261420.19782807X-RAY DIFFRACTION97.62
3.82-4.210.19091430.17472688X-RAY DIFFRACTION92.85
4.21-4.820.16291460.13572896X-RAY DIFFRACTION99.31
4.82-6.070.19781490.1532774X-RAY DIFFRACTION95.77
6.07-44.480.17351550.15952903X-RAY DIFFRACTION97.05
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 174.303090218 Å / Origin y: 92.3186139992 Å / Origin z: 21.4259562928 Å
111213212223313233
T0.349414875347 Å20.0163678872696 Å2-0.0211054879428 Å2-0.352531872883 Å2-0.01460476159 Å2--0.281369386951 Å2
L0.890352430133 °2-0.0291478502404 °20.516047252222 °2-0.0223857997482 °2-0.0572644735223 °2--0.544986178084 °2
S-0.0162411145449 Å °-0.00011056147186 Å °0.0127203438719 Å °0.00267308320711 Å °0.00970163086172 Å °0.00124939478291 Å °-0.0799120954579 Å °-0.000710335059416 Å °-0.00413706589476 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る