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- PDB-9mht: CYTOSINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE HHAI/DNA COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mht
タイトルCYTOSINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE HHAI/DNA COMPLEX
要素
  • 5'-D(P*CP*CP*AP*TP*GP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*C)-3'
  • 5'-D(P*GP*TP*CP*AP*GP*(3DR)P*GP*CP*AP*TP*GP*G)-3'
  • CYTOSINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE HHAI
キーワードTRANSFERASE/DNA / TRANSFERASE / METHYLTRANSFERASE / RESTRICTION SYSTEM / COMPLEX (METHYLTRANSFERASE- DNA) / TRANSFERASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA restriction-modification system / methylation / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase ...: / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / Type II methyltransferase M.HhaI
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus haemolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.39 Å
データ登録者O'Gara, M. / Horton, J.R. / Roberts, R.J. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structures of HhaI methyltransferase complexed with substrates containing mismatches at the target base.
著者: O'Gara, M. / Horton, J.R. / Roberts, R.J. / Cheng, X.
履歴
登録1998年8月7日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(P*CP*CP*AP*TP*GP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*C)-3'
D: 5'-D(P*GP*TP*CP*AP*GP*(3DR)P*GP*CP*AP*TP*GP*G)-3'
A: CYTOSINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE HHAI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6444
ポリマ－44,2603
非ポリマー3841
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.860, 99.860, 325.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Cell settinghexagonal
Space group name H-MH32

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(P*CP*CP*AP*TP*GP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*C)-3'


分子量: 3623.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(P*GP*TP*CP*AP*GP*(3DR)P*GP*CP*AP*TP*GP*G)-3'


分子量: 3594.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 CYTOSINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE HHAI / EC 2.1.1.73


分子量: 37042.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus haemolyticus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05102, EC: 2.1.1.73
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.11 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 10% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 8000 50 MM CA-ACETATE 50 MM SODIUM CACODYLATE PH 5.6
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1SODIUM CACODYLATE11
2CALCIUM ACETATE11
3PEG 800011
4PEG 800012
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %(w/v)PEG80001drop
250 mMCa-acetate1drop
350 mMsodium cacodylate1drop
450 mMsodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.15
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→23 Å / Num. obs: 22634 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 2.73 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 16.8
反射
*PLUS
Observed criterion σ(I): 0 / Num. measured all: 61880

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 5MHT

5mht


解像度: 2.39→6 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rwork0.186 --
obs0.186 20979 90 %
all-20979 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2606 484 26 242 3358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.39→2.49 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.24 1544 -
obs--53 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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